2.2.8 Биологически важные реакции аминокислот

Среди превращений аминокислот следует отметить образование дисульфидных мостиков (-S-S- связи) при ферментативном окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате образуется остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина:

CH₂ – SH HS – CH₂ CH₂ – S – S – CH₂

   

CH – NH₂ + CH – NH₂ CH – NH₂ CH – NH₂

   

COOH COOH COOH COOH

Цистеин Цистин

Свойство данной аминокислоты окисляться придает ей защитные и радиопротекторные свойства. В присутствии цистеина снижается интенсивность окислительных процессов в липидах и белках, повышается устойчивость организма к ионизирующим излучениям, стабилизируется качество лекарственных препаратов. При участии двух остатков цистеина в полипептидных цепях образуются дисульфидные связи, которые обуславливают биологическую активность в организме и функциональные свойства белков в составе пищи. Важную роль дисульфидные связи играют в белках пшеницы, так как они обуславливают упругие свойства клейковины для выпечки хлеба.

Другим примером модификации аминокислотных остатков является превращение остатков пролина в остатки гидроксипролина:

Данное превращение происходит при образовании белкового компонента соединительной животной ткани ткани – коллагена.

Еще одним весьма важным видом модификации белков является фосфорилирование гидроксигрупп остатков серина, треонина и тирозина:

– NH – CH – CO – – NH – CH – CO –

| |

CH₂OHCH₂OPO₃^{2 –}

2.2.9 Аналитически важные реакции аминокислот

Глава 3 первичная структура пептидов и белков

Пептиды и белки представляют собой соединения, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидной (амидной) связью –СО–NH Формально образование пептидной цепи из n молекул -аминокислот можно представить следующей схемой:.

1

2Курсивом выделены названия незаменимых аминокислот.