- •Строение, cвойства и функции белков
- •Строение и свойства аминокислот
- •Классификация аминокислот
- •Пептидная связь. Строение и биологическая роль пептидов
- •Структура белков
- •Первичная структура
- •Методы изучения первичной структуры белка:
- •Вторичная структура
- •Третичная структура белков
- •Гидрофилные радикалы внтури гидрообного ядра:
- •Четвертичная структура белка
- •Формирование трехмерной структуры белка в клетке
- •Структура и функциональная роль шаперонов в фолдинге белков
- •Функционирование белков
- •Вещества влияющие на функционирование белков
- •Многообразие белков Классификация
- •Физико-химические свойства белков и методы их выделения
- •Методы выделения и очистки белков Методы разрушения тканей и экстракции белков
- •Методы отчистки белков
- •Количественное определение белков
- •Особенности функционирования олигомерных белков на примере Гемоглобина
- •Биосинтез нк и белков (Матричные биосинтезы). Основы молекулярной генетики
- •5 Типов гистонов:
- •Негистоновые белки хроматина
Строение, cвойства и функции белков
Белки- полимеры, мономерами которых являются аминокислоты (20 а-аминокислот- протеиногенные аминокислоты)
Строение и свойства аминокислот
Наличие амино и карбоксильной групп, радикала
Пролин (циклическая структура), глицин не имеет ассиметричного атома углерода
Л и Д изомерные формы (в белке только Л) могут переходить друг в друга
Классификация аминокислот
По хим строению радикалов: алифатические (+карбокисльная, амино, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая), ароматические и гетероциклические
По строению соединений получаемых при расщеплении аминокислоты:
Глюкопластичные - глюкоза |
Кетопластичные – кетоновые тела |
Гли ала сер тре вал асп глу арг гис мет |
Лей изо тир фен |
Могут ли синтезироваться в организме:
Заменимые |
Незаменимые |
|
Гис изо лей лиз мет фен тре три вал (в днтстве арг и гист) |
По Растворимости в воде: в зависимости от полярности(->H2O)/не полярности (друг к другу) их радикала
Не полярные (< р-мость) |
Полярные (> р-мость) |
||
Не заряженные |
Заряженные + |
Заряженные - |
|
Алифатические |
Гидроксильные |
Карбоксильная |
аминогруппа |
Ароматические кольца |
Амидные |
|
|
|
Тиольная |
|
|
Изменение суммарного заряда от PH среды:
Карбксо группа |
нейтральная |
аминогруппа |
-1 |
0 изоэлектрическая точка |
+1 |
Кислая среда |
нейтральная |
щелочная |
+1 |
0 (цвиттер ион) |
-1 |
Модифицированные аминокислоты в белках: модификация осуществляется после синтеза белка
Химические реакции для обнаружения аминокислот:
название |
На что |
Нингидриновая |
А-аминокислоты (количество по цвету) |
Сакагучи |
Гуанидиновая группа |
Фоля |
Тиольная группа |
Миллона |
Тирозин |
На белки
биуретовая |
Обнаружение и коллич опред белков от 2 аминокислот |
Ксантопротеиновая |
|
Пептидная связь. Строение и биологическая роль пептидов
Между а-карбоксильной и а-амино группами соседних аминокислот
10 |
10-50 |
50 и более |
Олигопептиды |
полипептиды |
белки |
Мономеры- аминокислотные остатки
Пептидный остов- цепь повторяющихся в полипептидной цепи -NH-CH-CO-
Ин на С конце, Ил на N конце
Х-ка пептидной связи
Частично двойная связь
Плоскости пептидных групп под углом друг к другу
Связь между а углеродом и а-амино или а-карбоксо группой свободно вращается
Пептидные связи в транс конфигурации (=> боковые радикалы далеко дод)
Очень прочные
Образуется пептидная связь:
Обычно |
Необычно |
а-аминогруппа и а-карбоксо группа |
Глутатион через гамма-карбоксо группу |