ТЕМА : АЗОТИСТЫЙ ОБМЕН
Лекция 1
ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ. ПИТАТЕЛЬНАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ. АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС
Основным источником аминокислот для организма являются пищевые белки. Аминокислоты классифицируются на: заменимые, незаменимые, частично заменимые, условно заменимые.
Заменимые аминокислоты — синтез возможен из других веществ. Аланин (Ала), аспартат (Асп), аспарагин (Асн), глутамин (Глу), глутамат (Глн), пролин (Про), глицин (Глн), серин (Сер) - синтезируются в необходимых количествах.
Незаменимые аминокислоты — синтез невозможен в организме человека. Валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле), метионин (Мет), фенилаланин (Фен), триптофан (Три), лизин (Лиз), треонин (Тре).
Частично заменимые аминокислоты - синтез возможен, но в небольших количествах. Гистидин, аргинин — синтезируются очень медленно, в количествах, не покрывающих потребности организма (детский возраст).
Условно-заменимые аминокислоты – цистеин, тирозин – синтезируются из незаменимых аминокислот — метионина и фенилаланина.
Питательная ценность белков определяется наличием незаменимых аминокислот. Большая часть свободных аминокислот используется для синтеза:
собственных белков организма;
для синтеза биогенных аминов (медиаторов или нейрамедиаторов - глицин, глутамат)
для синтеза гормонов;
для синтеза карнитина и других азотосодержаъцих соединений.
Катаболизм аминокислот
Аминокислоты подвергаются реакции дезаминирования. В результате дезаминирования образуется безазотистые остатки, которые используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел, или окисляются до СО2 и Н20, а азот выводится из организма почками в виде мочевины или азотистых солей. Свободный азот является показателем состояния белкового и аминокислотного обмена.
Азотистый баланс – это разница между количеством азота, поступающего с пищей, и количеством азота выделяемого почками в виде мочевины и азотистых солей.
Может быть:
- положительным у детей и беременных женщин, при увеличении мышечной массы у спортсменов, у выздоравливающих после тяжелойболезни, что свидетельствует о преобладании синтеза белков над их распадом.
- отрицательным — при тяжелых заболеваниях, голодании, старении, что свидетельствует об усилении процессов распада белков.
- равным нулю (азотистое равновесие) - у здоровых взрослых людей и нормальном питании.
Переваривание белков в ЖКТ. Схема процесса.
Характеристика пищеварительных ферментов
При переваривании происходит гидролиз пищевых белков до свободных аминокислот. Процесс переваривания начинается в желудке и продолжается в тонком кишечнике под действием ферментов, относящихся к классу пептидаз (пептидегидролаз).
Пептидазы вырабатываются в клетках слизистой желудка в виде проферментов (зимогенов), которые доставляются в полость желудка и тонкого кишечника, где активируются.
Активация зимогенов происходит путем частичного протеолиза - на N-конце ППЦ, где присутствует сигнальный домен профермента.
Преждевременная же активация пропепсина (зимогена) в секреторных клетках слизистой желудка при язвенной болезни.
В желудке при действии пепсина белки пищи денатурируются и гидролизуются до олигопептидов. Панкреатическая (поджелудочная) железа продуцирует хемотрипсин, эластазу, карбоксипептидазу, которые продолжают свою работу в кишечнике, гидролизуя олигопептиды до ди, три, пептидов и свободных аминокислот. Это происходит в пристеночном слое или в клетках кишечного эпителия, где затем они всасываются.
Б
пепсин
елки
Олигопептиды
Пептиды
Трипсин
HCO3
Пептидазы
Кишечник (тонкая кишка), аминопептидазы, дипептидазы, трипептидазы
Поджелудочная железа, хемотрипсин, эластаза, карбоксипептидаза
Ди-, трипептиды
Эпителий кишечника
Аминокислоты
Всасывание
Схема процесса переваривания белков в ЖКТ.
Классификация пептидаз
Все пептидазы, гидролизующие белки, в зависимости от места расположения в пептиде гидролизуемой связи, делятся на эндопептидазы и экзопептидазы.
Эндопептидазы – расщепляют пептидные связи, удаленные от концов пептидные связи (пепсин.трипсин. хемотрипсин. эластаза).
Экзопептидазы – гидролизуют пептидные связи, образованные С-С- концевыми аминокислотами (аминопептидаза, карбоксипептидаза А и В) расщепляют ди- и трипептиды.
Переваривание белков в желудке и кишечнике. Переваривание белков в желудке
Слизистая оболочка желудка для переваривания белков вырабатывает:
пепсиноген, синтезируемый в главных клетках.
соляную кислоту, секретируемую обкладочными клетками.
Пепсиноген — профермент (зимоген), при поступлении пищи секретируется в полость желудка, где происходит его активация в пепсин, (пепсиноген → пепсин). Это происходит в два этапа: 1) медленно под действием HCI образуются малые количества пепсина; 2) быстро аутокаталитически под действием активного пепсина.
Функции HCl
Участвует в активации пепсиногена и разбухании белков.
Создает оптимум рН для пепсина. рН: 1,5-2.0 — (нормальное значение рН желудочного сока)
Оказывает бактерицидное действие.
Денатурирует белки.
Стимулирует выработку фактора Касла слизистой оболочки желудка. Фактор, обеспечивающий утилизацию железа и всасывание витамина В12 в тонком кишечнике. Без этого фактора развивается анемия.
Общая кислотность желудочного сока измеряется с помощью титра. Выражается в титрационных единицах (ТЕ) и измеряется количеством 0,1M NaOH в мл, затраченных на титрование 100 мл желудочного сока в присутствии индикаторов фенолфталеина.
В норме кислотность желудочного сока составляет, ТЕ: общая 40-60, связанная 10-15, свободная 20-40Е.
Молочная кислота в норме в желудочном соке отсутствует. Наличие ее наблюдается при злокачественных опухолях желудка. Молочная кислота может появиться в желудочном соке как продукт жизнедеятельности грибков или опухолевых клеток.
Переваривание белков в кишечнике.
Переваривание белков в кишечнике происходит под действием ферментов: поджелудочной железы (трипсин, химотрипсин, эластаз, карбоксипептидазы А и В); эпителия тонкой кишки (аминопептидаза, дипептидазы, трипептидазы).
Трипсин в кишечнике, так же как и пепсин в желудке, образуется в виде зимогена — трипсиногена, а активируется при участии ферментов энтеропептидазы, выделяемой клетками кишечника. Энтеропептидаза отщепляет от N-конца трипсиногена гексапептид, что приводит к изменению конформации молекулы и формированию активного центра трипсина. Активация панкреатических пептидаз (прокарбоксипептидаз, химотрипсиногена, проэластазы) происходит каскадно под действием активного трипсина. В результате образуются свободные аминокислоты, поступающие в клетки кишечника путем вторично-активного транспорта за счёт градиента концентрации (симпорт).