1. К липопротеинам принадлежат только белки, содержащие ковалентно связанные липиды.

Однако традиционно к липопротеинам относят и надмолекулярные образования, выполняющие транспортную функцию и состоящие из белков и молекул всех классов липидов. Структуру транспортных липопротеинов можно сравнить с орехом, у которых имеется скорлупа и ядро. "Скорлупа" липопротеина является гидрофильной, ядро – гидрофобное. Ядро формируют неполярные эфиры холестерола и триацилглицеролы. В поверхностном слое ("скорлупе") находятся фосфолипиды, холестерол, белки.

Белки в липопротеинах называются апо-белками, их выделяют несколько видов: А, В, С, D. В каждом типе липопротеинов преобладают соответствующие ему апобелки.

Выделяют четыре основных класса липопротеинов:

o хиломикроны (ХМ),

o липопротеины высокой плотности (ЛПВП, α-липопротеины, α-ЛП),

o липопротеины низкой плотности (ЛПНП, β-липопротеины, β-ЛП),

o липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП, пре-β-липопротеины, пре-β-ЛП).

Липопротеины различаются по составу, т.е. по соотношению триацилглицеролов, холе-

стерола и его эфиров, фосфолипидов, белков:

Типы липопротеинов По направлению сверху вниз происходят

изменения состава:

Хиломикроны (до 90% липидов)

ЛПОНП Увеличение количества белка

ЛПНП Увеличение количества фосфолипидов

ЛПВП (до 80% белков) Уменьшение количества триацил-глицеролов

2. Энзимодиагностика – это исследование активности ферментов плазмы крови, мочи,

слюны с целью диагностики тех или иных заболеваний. Примером может служить фермент лактатдегидрогеназа, определение его активности в плазме крови необходимо при заболеваниях сердца, печени, скелетной мускулатуры. Увеличение активности α-амилазы в плазме крови и моче наблюдается при воспалительных процессах в поджелудочной и слюнных железах. Инфаркт миокарда сопровождается увеличением активности лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы.

Энзимотерапия – это использование ферментов в качестве лекарственных средств.

Самыми распространенными ферментативными препаратами являются комплексы

ферментов желудочно-кишечного тракта (Фестал, Панзинорм форте, Мезим форте, Энзистал и т.п.), используемые для заместительной терапии при нарушениях переваривания веществ в желудочно-кишечном тракте.

И С П О Л Ь З О В А Н И Е И Н Г И Б И Т О Р О В Ф Е Р М Е Н Т О В

Весьма широко используются в настоящее время ингибиторы протеаз (контрикал,

гордокс) при панкреатитах – состояниях, когда происходит активирование пищеварительных ферментов в протоках и клетках поджелудочной железы.

Ингибиторы холинэстеразы (физостигмин, прозерин) приводят к накоплению нейро-

медиатора ацетилхолина в синапсах и используются при миастении, двигательных и чувствительных нарушениях при невритах, радикулитах, психогенной импотенции.

Препараты, содержащие ингибиторы моноаминоксидазы (наком, мадопар), исполь-

зуются при снижении выработки нейромедиаторов катехоламинов в ЦНС и для лечения паркинсонизма. Подавление активности моноаминооксидазы (разрушающей катехоламины) сохраняет нормальную передачу сигналов в нервной системе.

О количестве ферментов судят по скорости катализируемой реакции в определенных, согласованных условиях измерения. При оптимальных условиях температуры, рН среды и полномнасыщении фермента субстратом скоростькатализируемой реакции пропорциональна концентрации фермента. О скорости ферментативнойреакции судят или по скорости убыли субстрата, или по скорости образования продукта реакции. Для выражения концентрации фермента и количественной оценки его активности в условных единицах Комиссией по ферментам Международного биохимического союза была рекомендована стандартная международная единица (Е или U): за единицу активности любого фермента принимается то количество его, которое в оптимальных условиях катализирует превращение 1 микромоля субстрата или образование 1 микромоля продукта в минуту (мкмоль/мин).

3. В И Т А М И Н В 9=В С ( Ф О Л И Е В А Я К И С Л О Т А )

Источники

Растительные продукты, дрожжи, мясо, печень, почки, желток яиц. Витамин активно

синтезируется дружественной кишечной микрофлорой.

Суточная потребность

400 мкг.

Строение

Витамин представляет собой комплекс из трех составляющих – птеридина, параамино-

бензойной кислоты и глутаминовой кислоты. Остатков глутамата, соединенных через

γ-карбоксильную группу, может быть разное количество.

Биохимические функции

Непосредственная функция тетрагидрофолиевой кислоты – перенос одноуглеродных

фрагментов:

o формила – N5-формил-ТГФК и N10-формил-ТГФК

o метенила – N5,N10-метенил-ТГФК

o метилена – N5,N10-метилен-ТГФК

o метила – N5-метил-ТГФК

o формимина (-СН=NH) – N5-формимино-ТГФК

Благодаря способности переносить одноуглеродные фрагменты витамин:

o участвует в синтезе пуриновых оснований и тимидинмонофосфата, т.е., следова-

тельно, в синтезе ДНК,

o участвует в обмене аминокислот – обратимое превращение глицина и серина, синтез

метионина из гомоцистеина,

o взаимодействует с витамином В12, содействуя выполнению его функций.

Гиповитаминоз

Причина. Пищевая недостаточность, кислые продукты, тепловая обработка пищи,

прием лекарств (барбитураты, сульфаниламиды и антибиотики, некоторые цитостатики –

аминоптерин, метотрексат), алкоголизм и беременность.

Клиническая картина. В первую очередь затрагиваются органы кроветворения: так

как клетки не теряют способности расти, и в них происходит нарушение синтеза ДНК с ос-

тановкой деления, то это приводит к образованию мегалобластов (крупных клеток) и мега-

лобластической анемии. Лейкопения присутствует по той же причине.

Аналогично развивается поражение слизистых желудка и кишечного тракта (гастриты,

энтериты), глоссит.

Отмечается замедление роста, конъюнктивит, ухудшение заживления ран, иммуноде-

фициты, оживление хронических инфекций и субфебрилитет.