Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
молекулярная биология.doc
Скачиваний:
95
Добавлен:
09.11.2018
Размер:
2.28 Mб
Скачать

Функции днк

1. Днк является носителем генетической информации. Функция обеспечивается фактом существования генетического кода.

2. Воспроизведение и передача генетической информации в поколениях клеток и организмов. Функция обеспечивается процессом репликации.

3. Реализация генетической информации в виде белков, а также любых других соединений, образующихся с помощью белков-ферментов. Функция обеспечивается процессами транскрипции и трансляции.

Определение: белки - это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются L-аминокислоты.

Аминокислоты

В природе существуют две формы стереоизомеров: L (левовращающие) и D (правовращающие). Помимо L - аминокислот, входящих в белки, в организме есть и D-аминокислоты, которые в белки не включаются.

Общая формула аминокислоты показана на рисунке.

Она верна для 19 из 20 аминокислот, встречающихся в белках. В состав белков, кроме этих 19 аминокислот, входит одна иминокислота - пролин.

Во всех аминокислотах имеется -аминогруппа. Отсюда и название - "- аминокислоты". В пролине - -иминогруппа.

Классификация аминокислот, входящих в состав белков, по принципу полярности (неполярности) радикала

1. Неполярные или гидрофобные радикалы.

Алифатические - аланин, валин, лейцин, изолейцин. Серусодержащий метионин. Ароматические - фенилаланин, триптофан. Иминокислота пролин.

2. Полярные, но незаряженные радикалы.

Глицин. Оксиаминокислоты - серин, треонин, тирозин. Содержащий сульфгидрильную группу цистеин. Содержащие амидную группу: аспарагин, глутамин.

3. Отрицательно заряженные радикалы.

Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.

4. Положительно заряженные радикалы.

Лизин, аргинин, гистидин.

Первичная структура белка

Определение: первичная структура белка - это последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Аминокислоты соединяются в полипептид с помощью ковалентных пептидных (амидных) связей.

У трипептида, состоящего из трех разных аминокислот, возможно 3! = 6 различных первичных структур.

У олигопептида, состоящего из двадцати разных аминокислот, разнообразие первичных структур 20!, это ≈ 2*1018.

Разнообразие первичных структур среднего по размеру белка (примерно 500 аминокислот) составляет уже ≈ 20500 вариантов (если все аминокислоты представлены в эквимолярных соотношениях).

На Земле не было, нет и не будет двух людей с полностью одинаковым набором белков.

Третичная структура белка

Определение: третичная структура белка - это пространственная конформация полипептида, имеющего вторичную структуру, и обусловленная взаимодействиями между радикалами.

Существует четыре типа взаимодействий между радикалами:

1. Ковалентные связи между остатками двух цистеинов(дисульфидные мостики).

2. Ионные (электростатические) взаимодействия между противоположно заряженными аминокислотными остатками (три радикала со знаком "+" и два со знаком "-"). Например, положительно заряженная ε-аминогруппа лизина (-NH3+ ) притягивается отрицательно заряженной карбоксильной группой - (СОО-) глутаминовой или аспарагиновой кислоты.

3. Водородные связи. Участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные или карбоксильные группы.

4. Гидрофобные взаимодействия . Образуются между неполярными радикалами в водной среде. Участвуют 8 аминокислот (первый класс).

Третичная структура полностью задается первичной.

Определяющими являются гидрофобные взаимодействия в силу неизбирательности (неспецифичности) и многочисленности.

Гидрофобное ядро существует у большинства белков.