- •Строение белка. Уровни структурной организации молекулы белка.
- •Строение, размер и форма белковой молекулы, функции белков.
- •Денатурация, причины и признаки, использование в медицине.
- •Ферменты. Особенности ферментативного катализа. Строение и структура ферментов.
- •Полиферментные комплексы, метаболоны.
- •Механизм действия ферментов. Этапы ферментативного катализа.
- •Факторы, определяющие активность ферментов [e], [s], [p], Km. Влияние pH, [p], tº, ионной силы на активность ферментов.
- •Изостерическая и аллостерическая регуляция.
- •Николаев а. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 52–92.
- •Марри р. И др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 63–75.
- •Филиппович ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 105–144.
- •1. Мультимедийная презентация.
- •Механизмы и роль аллостерической регуляции. Характеристика аллостерических ферментов. Виды ингибирования (обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное, бесконкурентное).
- •Изоферменты, их природа, биологическая роль, строение лдг.
- •Изменение активности ферментов в онтогенезе.
- •Николаев а. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 52–92.
- •Марри р. И др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 63–75.
- •Филиппович ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 105–144.
- •1. Мультимедийная презентация.
- •Локализация ферментов в клетке, органоспецифические и маркерные ферменты.
- •Качественное обнаружение и количественное определение активности. Единицы активности (мe, катал). Удельная активность. Число оборотов ферментов.
- •Сопряженные ферментные системы их применение. Номенклатура, классификация ферментов (тривиальная, рациональная, систематическая). Принципы классификации.
- •Медицинская энзимология. Основные направления Применение ферментов в лабораторной диагностике, производственной практике и биотехнологии.
- •Энзимопатии. Патогенез энзимопатий. Энзимодиагностика, цель, задачи. Типы ферментов плазмы крови.
- •Энзимотерапия. Примеры. Иммобилизованные ферменты, липосомы, тени эритроцитов, вирусные векторы. Биотехнология.
- •История развития учения о биологическом окислении
- •Современные представления о бо. Основные этапы бо. Строение атф, природа макроэргичности.
- •Митохондрия. Строение, функции, сравнительная характеристика мембран митохондрий. Характеристика ферментов мембран, межмембранного пространства, мx матрикса.
- •Цтк, история открытия, реакции, ферменты, коферменты, субстраты. Биологическая роль, регуляция цтк. Метаболоны цтк.
- •1. Энергетическая функция.
- •2. Пластическая функция.
- •3. Регуляторная.
- •Строение дыхательной цепи (дц), комплексы, ингибиторы. Механизм работы. Пункты сопряжения, величина овп компонентов дц. Коэффициент р/о, его значение.
- •Свободное и разобщенное дыхание. Теории сопряжения оф.
- •Структура и функция протонной атф-азы. Механизм разобщения.
- •Оф (снятие pH и ). Механизмы термогенеза. Роль бурой жировой ткани.
- •Пути потребления o2 в организме. Характеристика микросомальной дц, ее сравнение с митохондриальной. Характеристика цитохромов p450, их функция.
- •1. Сходства: а) они имеют одинаковые начало и конец и одинаковую суммарную разность потенциалов (а значит одинаковый градиент энергии в начале и конце);
- •2. Различия: а) по локализации;
- •Антиоксидантная защита: ферментная и неферментная.
- •1. Мультимедийная презентация.
- •1. Мультимедийная презентация.
-
Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1990. С. 126–132; 1998. С. 157–168.
-
Николаев а. Я. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989. С. 52–92.
Дополнительная
-
Марри р. И др. Биохимия человека. М.: Мир, 1993. Т. 1. С. 63–75.
-
Филиппович ю. Б. Основы биохимии. М.: Высшая школа, 1993. С. 105–144.
-
Врожденные и приобретенные энзимопатии / Под ред. Ташева Т. М.: Медицина, 1980.
-
Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии. М.: Медицина, 1981.
-
Руководство по клинической лабораторной диагностике. Киев: Вища школа, 1990. С. 167–186.
-
Зилва Ф., Пеннел Дж. Клиническая химия в диагностике и лечении. М.: Медицина, 1986. С. 372–388.
МАТЕРИАЛЬНОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ
1. Мультимедийная презентация.
РАСЧЕТ УЧЕБНОГО ВРЕМЕНИ
|
№ п/п |
Перечень учебных вопросов |
Количество выделяемого времени в минутах |
|
|
Локализация ферментов в клетке, органоспецифические и маркерные ферменты. |
30 |
|
|
Качественное обнаружение и количественное определение активности. Единицы активности (МE, катал). Удельная активность. Число оборотов ферментов. |
30 |
|
|
Сопряженные ферментные системы их применение. Номенклатура, классификация ферментов (тривиальная, рациональная, систематическая). Принципы классификации. |
30 |
Всего 90 мин
-
Локализация ферментов в клетке, органоспецифические и маркерные ферменты.
Все ферменты и метаболические процессы компартментализованы (разделены и изолированы).
В нормальной клетке находится более 1000 ферментов.
Упорядоченное взаимодействие ферментов достигается путем многоуровневой регуляции и компартментализации.
Зная локализацию ферментов в клетке и определяя их активность в крови, можно судить о степени деструкции ткани.
Ядро: локализованы РНК-полимеразы, НАД-синтетаза, ферменты, участвующие в репликации ДНК.
Митохондрии: ферменты тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, ферменты b-окисления ЖК, цикла Кребса, пируватдегидрогеназного комплекса, синтеза мочевины.
Лизосомы: гидролитические ферменты с оптимумом рН в области 5 (пептидазы, эстеразы, нуклеазы).
Рибосомы: ферменты белкового синтеза.
ЭПС: ферменты синтеза липидов, ферменты гидроксилирования, детоксикации (метилирования, ацетилирования), конъюгации.
Мембраны: Na-K-АТФаза, аденилатциклаза, ферменты транспорта субстратов.
Цитоплазма: ферменты гликолиза, ПЦ, активации а/к, ферменты синтеза жирных кислот, ГНГ.
Мультиферментные системы локализуются в структуре органелл таким образом, что каждый фермент располагается в непосредственной близости от следующего фермента данной последовательной реакции.
Благодаря также компартментализации в клетке могут одновременно протекать 2 несовместимых процесса, например: b-окисление ЖК (в митохондриях) и синтез ЖК (в цитоплазме).
Органоспецифические ферменты:
Под органоспецифичностью понимают наличие метаболических путей, присущих только данному органу.
Так вот органоспецифические ферменты - это ферменты, катализирующие определенные метаболические пути, присущие определенному органу.
Хотя органы и имеют различное выражение того или иного метаболического пути, они имеют важное значение для диагностики многих заболеваний, путем определения их активности:
так для печени характерна высокая активность АсАТ, АлАТ, сорбитдегидрогеназы, ГДГ. Причем активность АлАТ выше, чем АсАТ, т. к. АсАТ лучше спрятана во внутриклеточных структурах.
Костная ткань - щелочная фосфатаза.
Простата - кислая фосфатаза.
Glandula parotis et pancreas - амилаза.
Миокард - ЛДГ1 и ЛДГ2 , креатинкиназа (ММ и MB-изоферменты).
Мышцы - ЛДГ4,5; ММ.
При нарушении целостности тканей этих органов, ферменты выделяются в сыворотку крови, где их активность резко повышается. В зависимости от того, активность какого фермента повысилась можно судить не только локализации каталитического процесса, но и о степени его тяжести.
Но для более конкретной и точной диагностики заболеваний, для определения интенсивности и глубины повреждения тканей нужны маркерные ферменты. Это ферменты, принадлежащие определенной конкретной органелле:
сукцинатдегидрогеназа - внутренняя мембрана митохондрий;
кислые гидролазы - лизосомы;
ферменты гликолиза - цитоплазма и т. д.