3.2.5. Пероксисомы

Образо- вание

Пероксисомы (1), видимо, как и лизосомы, образуются путём отшнуровывания мембранных пузырьков от цистерн комплекса Гольджи.

Содержи- мое  и функции

1. Однако пероксисомы содержат иной набор ферментов.

а) В основном, это оксидазы аминокислот.

Они катализируют прямое взаимодействие субстрата с кислородом;

причём, последний превращается в пероксид водорода, Н₂О₂ - опасный для клетки окислитель.

Электронная микрофотография – пероксисома.

Полный размер

б) Поэтому пероксисомы содержат и каталазу - фермент, разрушающий Н₂О₂ до воды и кислорода.

2. Иногда в пероксисомах обнаруживается кристаллоподобная структура (2) - нуклеоид.

Мембрано- связанные рибосомы

а) А. Мы уже встречались с рибосомами, когда рассматривали гранулярную ЭПС (эндоплазматическую сеть). -

Б. Гранулярная структура данной ЭПС обусловлена наличием на её поверхности рибосом.

б) А.Такие рибосомы называются мембраносвязанными;

Б. они осуществляют синтез белков, попадающих во внутреннее пространство ЭПС.

Свободные рибосомы

а) Бывают также мембранонесвязанные, или свободные, рибосомы. б) Они синтезируют белки, которые

либо остаются в гиалоплазме, либо переходят в состав тех или иных клеточных структур (ядра, митохондрий, цитоплазмы).

в) Содержание таких рибосом особенно возрастает

в быстро растущих клетках.

Две субчастицы

а) Рибосома состоит из двух субъединиц - малой и большой.

б) Каждая из них - это свёрнутый рибонуклеопротеидный тяж, содержащий несколько функциональных центров.

Образование

а) А. Рибосомные РНК (рРНК) образуются в ядрышках.

Б. Там же, видимо, формируются и сами субъединицы, которые затем перемещаются из ядра в цитоплазму.

б) Дальнейшая сборка субъединиц в единую рибосому происходит

 при участии матричной РНК (мРНК) и соответствующей транспортной РНК (несущей начальную аминокислоту).

Полисомы

а) С одной цепью мРНК постепенно связывается несколько рибосом.

б) Находясь на примерно равном расстоянии друг от друга, они двигаются по мРНК в одном направлении.

в) Такие структуры называются полисомами.

Общее представ- ление

а) После образования на рибосомах пептидной цепи должно произойти сворачивание   белка в  соответствующую трёхмерную структуру.

Данный процесс обозначается как фолдинг.

б) Конкретный вид трёхмерной структуры белка полностью определяется его первичной структурой (т.е. последовательностью аминокислот).

в) Но, видимо, во многих случаях   достижение  белком правильной трёхмерной структуры значительно ускоряют специальные белки:

традиционные ферменты и т.н. молекулярные шапероны.

Ферменты фолдинга

а) Один из ферментов фолдинга катализирует разрыв и образование в белке дисульфидных связей.

б) Это ускоряет разрыв "неправильных" и замыкание "правильных" дисульфидных связей.

Шапероны

а) Что касается шаперонов, то они, видимо, связываются с пептидной цепью   белка ещё на рибосоме - до завершения синтеза всей цепи.

б) Тем самым они препятствуют "неправильному" сворачиванию уже образованного фрагмента цепи.

в) В ряде случаев связь с шаперонами сохраняется некоторое время и по окончании синтеза белка на рибосоме.

Например, в таком виде траспортируются белки митохондрий от цитоплазматических рибосом в сами митохондрии.

г) После диссоциации шаперонов белок получает возможность быстро принять   правильную трёхмерную структуру.

Тепловой стресс

а) При тепловом стрессе белки теряют свою нативную (правильную) конфигурацию.

б) В этом случае усиливается синтез шаперонов (которые ещё называются "белками теплового шока").

в) Последние

способствуют полному разворачиванию повреждённых белков и затем диссоциируют.

г) После этого белок вновь может вернуться к нативной  конфигурации.