Задание на самоподготовку:

1. История открытия и изучения ферментов. Роль ферментов в процессах жизнедеятельности. Изменение активности ферментов в тканях и биологических жидкостях.

2. Механизм действия ферментов. Энергетический барьер реакции. Особенности фермента­тивного ка­та­лиза. Снижение энергии активации реакций в процессе катализа.

3. Строение ферментов. Активный центр. Кофакторы и коферменты ферментов, роль

витаминов. Специ­фичность действия ферментов, связь со строением активного центра. Возможность транс­формации.

4. Международная классификация и номенклатура ферментов. Шифр ферментов. Классификация ферментов по их локализации в органах и клетках.

5. Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые, конкурентные.

6. Изоферменты. Особенности строения и функционирования. Значение опреде­ления изоферментного спектра в диагностике заболеваний.

7. Аллостерические ферменты. Строение, функции. Регуляторные энзимо­патии.

8. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, pH, концен­трации фермента и субстрата. Индукция и репрессия фер­мен­тов. Значение разработки этих вопросов для практической медицины.

9. Регуляция активности и количества ферментов (аллостерическая регуляция, регуляция путем фосфорилирования и дефосфорили­ро­вания, протеолиза, гор­мональная регуляция, индукция и репрессия).

10. Изменение активности ферментов в онтогенезе и при болезнях. Первичные и вторичные энзимопатии. Биохимические механизмы развития патологий. Примеры заболеваний.

11. Энзимотерапия: использование ферментов, коферментов, ингибиторов ферментов в клинике. Иммобилизованные ферменты.

12.Определение активности ферментов в биологических жидкостях с целью диагностики заболеваний. Энзимодиагностика болезней миокарда, печени, органов пищеварения и др. (примеры).

Блок дополнительной информации

«Регуляция активности ферментов»

Вид регуляции	Структура фермента	Неактивная Активная форма форма фермента фермента	Примеры
Частичный протеолиз	Обычно одна полипептид­ная цепь	Неак Актив­- тивный Е → ный Е (отщепление части молекулы) ↓ пептид	Трипсиноген ↓ трипсин Химотрипсиноген ↓ химотрипсин
Присоеди­не­ние или отщепление белков-ингибиторов	Олигомер (Е) из 2-х типов субъединиц (С и R)	Е-С-R + цАМФ → E-С неактивный ↓ активный RцАМФ	Протеинкиназы
Фосфори­лирование и дефосфори­лирование	Олигомер	ЕОН → Е-О-РО3Н2 (АТФ → АДФ) Е-О-РО3Н → Е-ОН ( Н2О, Н3РО4)	Фосфорилаза гликогена, липаза тканевая, гликогенсинте­таза
Аллостери­ческая регуляция	Чаще олиго­мер (2 или больше субъединиц)	В основе механизма аллосте­рической регуляции лежит вза­имо­действие пространственно разделенных центров в молеку­ле фермента (каталитического и аллостерического). Регулятор связывается с аллостерическим центром регуляторной субъеди­ницы, вызывая изменение ее конформации. Это вызывает изменение пространственной структуры каталитической субъединицы и конформации активного центра.	Фосфофрукто­киназа, изоцитратде­гидрогеназа, аспартат­карбамоил­трансфераза