2. Реакция декарбоксилирования:

invivo

декарбоксилаза

CO₂+

in vitro

t°, Ba(OH)₂

гистидин гистамин

СО₂ +

триптофан триптамин

В результате реакции декарбоксилирования - аминокислот образуются биогенные амины, обладающие сильной физиологической активностью, многие из них являются аллергенами, большинство обладает сосудосуживающими свойствами (исключение – гистамин), участвуют в регуляции жизненно важных функций организма.

3. Реакции дезаминирования:

а) дезаминирование по Ван-Слайку invitro:

NH₂-CH₂-COOH + HONO N₂ + HO-CH₂-COOH + H₂O

глицин гликолевая кислота

По объему выделяющегося газообразного азота судят о количестве аминокислоты в растворе.

б) неокислительное дезаминирование invivoпротекает у низших организмов (бактерий, грибов):

-NH₃

HOOCCH-CH₂COOH HOOC –CH=CH-COOH

 фумаровая кислота

NH₂

аспарагиновая кислота

в) окислительное дезаминирование invivo:

фермент, НАД⁺

HOOC – (CH₂)₂ – CH ^_ COOH HOOC-(CH₂)₂-C-COOH

 -НАД^.H;-H⁺

NH₂ NH

глутаминовая кислота

H₂O

HOOC-(CH₂)₂-C-COOH

-NH₃

O

- кетоглутаровая кислота

Реакция протекает под действием фермента глутаматдегидрогеназы и кофермента

НАД⁺.

4. Реакция трансаминирования (переаминирования)invivo:

фермент трансфераза

NH₂-CH-COOH+

 пиридоксальфосфат

CH₃(вит. В₆)

аланин - кетоглутаровая

кислота

О=С-СOOH+ НООС-СH-(СH₂)₂-СOOH

 

CH₃NH₂

пировиноградная глутаминовая

кислота кислота

5. Способность к образованию полипептидов. Карбоксильная группа одной аминокислоты может реагировать с аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи:

-H₂O

NH₂-CH-C=O + H-NH-CH-C=O

   

R ₁ OH R₂ OH

Дипептид

Последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями, является первичной структурой белков.

Процесс, обратный образованию пептида, называется гидролизом. Существуют три вида гидролиза белка: кислотный, щелочной и ферментативный. Результатом является образование смеси аминокислот, которые могут быть разделены и идентифицированы методами хроматографии или электрофореза.

Таким образом определяют аминокислотный состав белка.

Рассмотрим пример: Составить трипептид Глу-Асн-Про и дать ему полную

характеристику.

-2H₂O

+ +

глутамил-аспарагинил-пролин

В названии пептида окончания аминокислот меняются на «ил», кроме последней аминокислоты.

Характеристика пептида.1. Реакция пептида на индикатор – кислотная, так как в пептиде две кислотные группы – СOOHи одна основная –NH₂

(группа – С=О не проявляет основных свойств – см. классификацию)



NH₂

2. Суммарный заряд пептида в водной среде:

^-1

⁺

3. Изменение суммарного заряда с изменением рН среды. Запишем пептид в упрощенном виде, выделив лишь заряженные группы и обозначив остальную часть пептида радикаломR:₊

^{0 +1}

-1H^{+ +} H⁺

⁺

OH^-

-2

4. Изоэлектрическая точка пептида (определение см. выше) лежит в слабокислой

среде.

5. Поверхностные свойства пептида зависят от соотношения гидрофильных и

гидрофобных боковых радикалов и концевых групп.

В пептиде содержатся 4 гидрофильные группы: 2-СOOH, -C=O,⁺NH₃

и одна гидрофобная: радикал пролина 

NH₂

Гидрофильных групп больше, поэтому поверхность пептида гидрофильна, он растворим в воде.

Пептиды являются продуктом частичного гидролиза белков. Но многие пептиды присутствуют в свободном состоянии в клетках и тканях и выполняют специфические биологические функции. К ним относятся гормоны, антибиотики и другие соединения, обладающие высокой биологической активностью.

Самостоятельное значение пептидов в процессах жизнедеятельности человеческого организма велико. В нервной ткани выделены нейропептиды, влияющие на функции нервной системы: энкефалины, эндорфины – «опиоидные» пептиды, аналогично морфину подавляющие боль; пептиды, действующие на сон; пептиды памяти и др.

Известны гормоны пептидной природы: окситоцин, вазопрессин (гормоны задней доли гипофиза), меланоцитстимулирующий гормон (выделяется средней долей гипофиза), адренокортикотропный гормон (АКТГ) (передней доли гипофиза), глюкагон (поджелудочной железы), гормоны желудочно-кишечного тракта и др.

К пептидам относятся токсины, выделенные из бледной поганки, токсины яда пчел, змей, скорпионов, морских позвоночных.

В медицине используются пептиды-антибиотики: грамицидин S, актиномицин и др.; пептиды-регуляторы иммунитета: тафцин; пептиды – заменители сахара: аспартам и т.д.

Строение пептидной связи

..

  N 



H

Атом углерода пептидной связи находится в sp²–гибридизации. Неподеленная электронная пара атома азота вступает в сопряжение с- связью . Таким образом, пептидная связь представляет собой трехцентровую,- сопряженную систему.

В результате связь C-Nприобретает характер двоесвязанности, становится «полуторной». Вращение вокруг этой связи затруднено. В большинстве природных белков и пептидов имеет место транс-конфигурация пептидной связи, что важно для стабилизации вторичной структуры.

Для пептидной связи характерно явление лактам-лактимной таутомерии:

OH



N   C = N 



H

лактам лактим

За счет лактимной формы пептиды дают качественную цветную реакцию с ионами Сu²⁺ аналогично биурету – веществу, получаемому из 2 молекул мочевины:

+

-NH₃

мочевина биурет

лактамная форма биурета лактимная форма биурета

Эта реакция называется биуретовой. Она используется как качественная реакция для обнаружения пептидов и белков.