48 Приемы, ускоряющие тепловую обработку мяса

При приг-ии порционных пф из более жестких частей туши для размягчения соедин тканей используют механ или биолог. обработку:

1)Механическая:

• Отбивание осущ-ся в ручную: тяпкой, при этом ослабляются соединит образования, выравн.толщина куска, сглаживается пов-ть мяса, что способ равномер нагреванию и лучшему сохранению формы при тепл обработке.

• Применение рыхлителей. Происходит разрушение волокон соединит. ткани и увеличение кусков в 2-3 раза. В результате нарушается целостность прослоек, облегчается процесс разжевывания. Размягчать мясо можно, воздействуя на него ультразвуком, в результате происходит разрушение структуры мяса (перемизия, эндомизия).

• Надрезание сухожилий ножом.

2)Биохимическая:

• Маринование – использование растворов орган кислот для размягчения мяса и улучшения его вкусовых свойств (аскорбиновую, винную, молочную, лимонную, уксусную). Подготовленный пф заливают охлажденным маринадом (10:1) и выдерживают 4 часа при температуре 4-6°С. Прод-ть зависит от содержания соединит ткани; особенности строения; от концентрации кислоты в маринаде. Мясо диких животных, отличающихся большой жесткостью, выдерживают в маринаде до 4 суток. Кроме того в маринад входят: вода, сахар, специи. При тушении для размягчения мяса добавляют: томатное пюре, сухие вина, приправы, содержащие органические кислоты.

• Ферментирование. Для размягчения жестких частей мяса используют ферментные препараты растительного, животного и микробиологического происхождения. Под их воздействием в соединительно-тканных прослойках отличается распад мукополисахаридов и эластиновых волокон. Кроме того нарушается структура мышечных волокон (нежелательно, так как качество готовых изделий). Ферменты микробиолог происхождения (терризин) оказывают сильное воздействие на мышечные волокна. Ферменты растительного происхождения (пепсин, трипсин, СКФП – сухой комплексный препарат из поджелудочной железы) занимают промежуточное значение – влияют и на мышечную ткань и на соединительную ткань. Ферментные препараты применяются следующим образом:

- погружение мяса в раствор

- шприцевание с помощью игл

- внутривенное введение ферментов перед убоем.

49. Физико-химические процессы, происходящие при варке мясных бульонов

Изменение структуры ткани мяса и их св-в обусл. изм-м мышечных и соединительно-тканных белков.

а) денатурация белков мышечных волокон

Разные белки денатурируют при разных темп-х. Начинаются и проходят в осн. при 50-70⁰. О ходе денатурационных изм-й судят по изм-ю их растворимости(уменьш.) и ферментативной активности (увел.). При 50-60⁰ обр-ся устойчивые поперечные связи, но обр-н кислотных групп замедляется, уплотняется сеть белковой структуры. При 65-70⁰ денатурация белков миофибрилл практически заканчивается. Белки саркоплазмы денатурируют до 50⁰. Глобулин даже при 70⁰ денатурирует не полностью. Миоглобин начинает денатурировать при 70⁰, заканчивает – при 80⁰ (мясо меняет свой цвет), что ведет к отщеплению гемма от глобина.

Тепловая денатурация мышечных белков сопровождается изм-м их физ. состояния. Белки саркоплазмы превращаются в сплошной гель. Белки миофибрилл, находящиеся в сост-и обводненных студней, обр-т еще более прочную структуру. При дальнейшем нагревании (до 90-94⁰) обр-ся студень уплотняется и часть воды выделяется в межмембранное пр-во. Мышечные волокна становятся более плотными и изм-ся в размере. Степень уменьшения волокна зав. от темп-ры, продолжительности нагрева, рН среды; может составлять 30-40%. В вареном мясе целостность волокон сохраняется, но на них появляются поперечные трещины, в кот. находится мелкозернистая масса свернувшегося белка. Сарколема набухает и становится стекловидной, но не разрушается, ядра разрушаются. При варке мяса 2-3 часа происх-т частичная деструкция и обр-ся летучие в-ва (серовод., фосфин, аммиак, угл.газ), кот. участвуют в обр-и вкуса и аромата. Часть водор-х в-в переходит в бульон.

б) разрушение соединительно-тканных прослоек

что обуславливает консистенцию мясного продукта после ТО. В осн. это изм-е коллагена, т.к. эластин очень устойчив, практически не изм-ся, лишь слегка набухает. До 65⁰ коллаген подвергается денатурации, а после 65 – деструкции.

Денатурация коллагена сопровождается изм-м конфигурации полипептидных цепей его молекулы.При этом происх-т разрыв внутри- и межмолекулярных связей. В результате изм-ся размеры и форма коллагеновые волокна значительно набухают, поглощая сод-ся в мясе воду. При 58-68⁰ происх-т деформация и резкое сокращениедлины волокон, увеличение диаметра и объема волокнаКоллаген разных видов мяса имеет разную темп-ру денатурации, кот. значительно зав.от возраста животных. Чм больше возраст, тем выше темп-ра денатурации.

При денатурации тройные спирали нативного коллагена ^{переориентируюся} в беспорядочно связанные молекулы, фибриллярная структура разрушается, волокна становятся стекловидными. От молекулы отщепляется большое кол-во связанных с ней полисахаридов, изм-ся св-ва коллагена: они становятся эластичными, более доступными к действию ферментов, прочность снижается. Изм-е размера ведет к изм-ю внешнего вида, формы, структурно-мех. св-в кусков мяса. Они сжимаются, кплотняются, часть воды выпрессовывается в межклеточное пр-во.

Деструкция коллагена наблюдается при обр-ке мяса при 65 и более градусов. Особенно интенсивно – больше 80⁰. В денатурированном коллагене ускоряется разрыв водородных связей, кот. протекает в 3 стадии:

1. разрыв связей внутри длинных полипептидных цепей

2. разрыв боковых связей между цепями

3. разрыв водородных связей между полипептидными цепями и молекулами воды.

В результате коллаген переходит в глютин, молекулы кот. сост-т из 5-5-ковалентно связанных полипептидных цепей. Для перехода коллгена в глютин неох., чтобы в макромолекуле коллагена были разрушены все поперечные связи между полипептидными цепями. Полученный глютин хорошо набухаети р-ся в воде, т.к в его молекуле отсутствуют прочные связи. Р-ры глютина при охлаждении обр-т студни, прочность кот. зав. от конц-ции глютина. Студни при конц-ции 2,5% хорошо сохраняет форму. Однако длительное нагревание может привести к снижению прочности студня.

Деструкция коллагена ослабляет мех. прочность перемизия и явл. причиной размягчения мяса. Из-за разного сод-я соед-й ткани в разных частях туши время варки различно. Степень распада коллагена определяет готовность кул.продукции и его консистенцию. В готовом мясе весь коллаген денаурирован, часть его перешла в глютин, кот. находится в прослойках соед-й ткани. При сильном распаде коллагена при варке кач-во продукта ухудшается на отдельные мышечные пучки. В глютин переходит 20-45% коллагена.Мех.прочность эластиновых волокон до и после ТО высока, поэтому мясо, сод-е много эластина, плохо размягчается.

Факторы, влияющие на продолж-ть ТО:

1.особенности анатомического строения (рубец варят 4-5ч., язык- 2-2,5ч., мозги -10-15 мин.)

2.вид и возраст животных (телятина варится в 2р. быстрее, чем говядина)

3.темп-ра обр-ки (при варке мяса в автоклаве за одно и тоже время глютина обр-ся в 2р. больше, чем при атм. давлении). Но при высокой темп-ре происх-т деструкция мышечных белков и р-ция МИО. Поэтому в автоклаве варят мясо только с очень высоким сод-м соед-й ткани.

4.продолж-ть обр-ки (чем больше время, тем больше коллагена переходит в глютин)

5.предварительная обр-ка (продолж-ть варки мясопродуктов с разрушенной соед-й тканью незначительна).