Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
gene_expression.doc
Скачиваний:
632
Добавлен:
13.03.2016
Размер:
6.12 Mб
Скачать

Рекомендуемая литература

К введению

Barbieri M. The organic codes. The basic mechanism of macroevolution. // Biology Forum. 1998. Vol. 91. P. 481–514.

К главе 1

Георгиев Г.П. Гены высших организмов и их экспрессия. М.: Наука, 1989. 254 с.

Георгиев Г.П., Бакаев В.В. Три уровня структурной организации хромосом эукариот // Молекуляр. биология. 1978. Т.12. С. 1205–1230.

Глазков М.В. Петельно-доменная организация генов в эукариотических хромосомах // Там же. 1995. Т.29. С. 965–982.

Жимулев И.Ф. Хромомерная организация политенных хромосом. Новосибирск: Наука, 1993. 564 с.

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот // Под ред. А.С. Спирина. М.: Высш. шк. 1990. 352 с.

Adams C.R., Kamakaka R.T. Chromatin assembly: Biochemical identities and genetic redundancy // Curr. Opinion Genet. Develop. 1999. Vol. 9. 185–190.

Debrauwere H., Gendrel C.G., Lechat S., Dutreix M. Differences and similarities between various tandem repeat sequences: Minisatellites and microsatellites // Biochemie. 1997. Vol. 79. P. 577–586.

Gregory T.R., Hebert P.D.N. The modulation of DNA content: Proximate causes and ultimate consequences // Genome Res. 1999. Vol. 9. P. 317–324.

Gruss C., Knippers R. Structure of replicating chromatin // Progr. Nucl. Acids Res. Mol. Biol. 1996. Vol. 52. P. 337–365.

Hart C.M., Laemmli U.K. Facilitation of chromatin dynamics by SARs // Curr. Opinion Genet. Develop. 1998. Vol. 8. P. 519–525.

van Holde K., Zlatanova J. What determines the folding of the chromatin fiber? // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93. P. 10548–10555.

Kornberg R.D., Lorch Y. Twenty-five years of the nucleosome, fundamental particle of the eukaryote chromosome // Cell 1999. Vol. 98. P. 285–294.

Mushegian A.R., Koonin E.V. A minimal gene set for cellular life derived by comparison of complete bacterial genomes // Proc. Nat. Acad. Sci. US. 1996. Vol. 93. P. 10268–10273.

Olsen G.J., Woese C.R. Lessons from an Archaeal genome: What are we learning from Methanococcus jannaschii? // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 377–379.

Poljak L., Kas E. Resolving the role of topoisomerase II in chromatin structure and function // Trends Cell Biol. 1995. Vol. 5. P. 348–354.

Razin S.V. Functional architecture of chromosomal DNA domains // Crit. Rev. Eukaryotic Gene Expression. 1996. Vol. 6. P. 247–269.

Robinow C., Kellenberger E. The bacterial nucleoid revisited // Microbiol. Rev. 1994. Vol. 58. P. 211–232.

Workman J.L., Kingston R.E. Alteration of nucleosome structure as a mechanism of transcriptional regulation // Annu. Rev. Biochem. 1998. Vol. 67. PP. 545–579.

К главе 2

Молекулярная биология: Структура и биосинтез нуклеиновых кислот / Под ред. А.С. Спирина. М.: Высш. шк. 1990. 352 с.

Спирин А.С. Молекулярная биология. Структура рибосомы и биосинтез белка. М.: Высш. шк., 1986. 303 с.

Chakraburtty K. Functional interaction of yeast elongation factor 3 with yeast ribosomes // Intern. J. Biochem. Cell Biol. 1999. Vol. 31. P. 163–173.

Cate J.H., Yusupov M.M., Yusupova G.Zh. et al. X-ray crystal structures of 70S ribosome functional complexes // Science. 1999. Vol. 285. P. 2095–2104.

Edmondson D.G., Roth S.Y. Chromatin and transcription // FASEB J. 1996. Vol. 10. P. 1173–1182.

Frank J. The ribosome at higher resolution – the donut takes shape // Curr. Opinion Struct. Biol. 1997. Vol. 7. P. 266–272.

Futterer J., Hohn T. Translation in plants – rules and exceptions // Plant Mol. Biol. 1996. Vol. 32. P. 159–189.

Green R., Noller H.F. Ribosomes and translation // Annu. Rev. Biochem. 1997. Vol. 66. P. 679–716.

Gregory P.D., Hörz W. Life with nucleosomes: Chromatin remodeling in gene regulation // Curr. Opinion Cell Biol. 1998. Vol. 10. P. 339–345.

Hampsey M. Molecular genetics of the RNA polymerase II general transcriptional machinery // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. Vol. 62. P. 465–503.

Hodges P., Scott J. Apolipoprotein B mRNA editing: A new tier for control of gene expression // Trends Biochem. Sci. 1992. Vol. 17. P. 77–81.

Koleske A.J., Young R.A. The RNA polymerase holoenzyme and its implications for gene regulation // Ibid. 1995. Vol. 20. P. 113–116.

Lamond A.I., Earnshaw W.C. Structure and function in the nucleus // Science. 1998. Vol. 280. P. 547–553.

Latchman D.S. Transcription factors: An overview // Intern. J. Biochem. Cell. Biol. 1997. Vol. 29. P. 1305–1312.

Lewis J.D., Izaurralde E. The role of the cap structure in RNA processing and nuclear export // Europ. J. Biochem. 1997. Vol. 247. P. 461–469.

McCarthy J.E.G. Posttranscriptional control of gene expression in yeast // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998.Vol. 62. P. 1492–1553.

McKendrick L., Pain V.M., Morley S.J. Translation initiation factor 4E // Intern. J. Biochem. Cell. Biol. 1999. Vol. 31. P. 31–35.

Morse R.H. Transcribed chromatin // Trends Biochem. Sci. 1993. Vol. 17. P. 23–25.

Orphanides G., Lagrange T., Reinberg D. The general transcription factors of RNA polymerase II // Gen. Develop. 1996. Vol. 10. P. 2657–2683.

Reines D., Conaway J.W., Conaway R.C. The RNA polymerase II general elongation factors // Trends Biochem. Sci. 1996. Vol. 21. P. 351–355.

Smith H.C., Sowden M.P. Base-modification mRNA editing through deamination – the good, the bad and the unregulated // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 418–424.

Sugiura M., Hirose T., Sugita M. Evolution and mechanism of translation in chloroplasts // Annu. Rev. Genet. 1998. Vol. 32. P. 437–459.

Taanman J.-W. The mitochondrial genome: Structure, transcription, translation and replication // Biochim. et Biophys. acta. 1999. Vol. 1410. P. 103–123.

Tsukiyama T., Wu C. Chromatin remodeling and transcription // Curr. Opinion Genet. Develop. 1997. Vol. 7. P. 182–191.

Uptain S.M., Kane C.M., Chamberlin M.J. Basic mechanisms of transcript elongation and its regulation // Annu. Rev. Biochem. 1997. Vol. 66. P. 117–172.

Wittmann H.-G. Ribosomen und Proteinbiosynthese // Biol. Chem. Hoppe-Seyler. 1989. Vol. 370. P. 87–99.

Workman J.L., Kingston R.E. Alteration of nucleosome structure as a mechanism of transcriptional regulation // Annu. Rev. Biochem. 1998. Vol. 67. P. 545–579.

Yarnell W.S., Roberts J.W. Mechanism of intrinsic transcription termination and antitermination // Science. 1999. Vol. 284. P. 611–615.

К главе 3

Жимулев И.Ф. Гетерохроматин и эффект положения гена. Новосибирск: Наука, 1993. 491 с.

Льюин Б. Гены. М.: Мир, 1987. 544 с.

Молекулярная биология: Структура и биосинтез нуклеиновых кислот / Под ред. А.С. Спирина. М. Высш. шк., 1990. 352 с.

Bashirullah A., Cooperstock R.L., Lipshitz H.D. RNA localization in development // Annu. Rev. Biochem. 1998. Vol. 67. P. 335–394.

Blumenthal T. Trans-splicing and polycistronic transcription in Caenorhabditis elegans // Trends Genet. 1995. Vol. 11. P. 132–136.

Bock A., Forchhammer K., Heider J. et al. Selenoprotein synthesis: An expansion of the genetic code. // Trends Biochem. Sci. 1991. Vol. 16. P. 463–467.

Bochtler M., Ditzel L., Groll M. et al. The proteasome // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1999. Vol. 28. P. 295–317.

Bohley P. The fate of proteins in cells // Naturwissenschaften. 1995. Vol. 82. P. 544–550.

Calkoven C.F., Geert A.B. Multiple steps in the regulation of transcription-factor level and activity // Biochem. J. 1996. Vol. 317. P. 329–342.

Callis J. Regulation of protein degradation // The Plant Cell. 1995. Vol. 7. P. 845–857.

Chabot B. Directing alternative splicing: Cast and scenarios // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 472–478.

Clark A.L., Docherty K. Negative regulation of transcription in eukaryotes // Biochem.J. 1993. Vol. 295. P. 521–541.

Cooper A.A., Stevens T.H. Protein splicing, self-splicing of genetically mobile elements at the protein level // Trends Biochem. Sci. 1995. Vol. 20. P. 351–356.

Evdokimova V.M., Ovchinnikov L.P. Translational regulation by Y-box transcription factor: Involvement of the major mRNA-associated protein, p50 // Intern. J. Biochem. Cell Biol. 1999. Vol. 31. P. 139–149.

Farabaugh P.J. Programmed translational frameshifting // Microbiol. Rev. 1996. Vol. 60. P. 104–134.

Futterer J., Hohn T. Translation in plants – rules and exceptions // Plant Mol. Biol. 1996. Vol. 32. P. 159–189.

Gerasimova T.I., Corces V.G. Boundary and insulator elements in chromosomes // Curr. Opinion Genet. Develop. 1996. Vol. 6. P. 185–192.

Guarente L. Transcriptional coactivators in yeast and beyond // Trends Biochem. Sci. 1995. Vol. 20. P. 517–521.

Jentsch S., Schlenker S. Selective protein degradation: A journey’s end within the proteasome // Cell. 1995. Vol. 82. P. 881–884.

Latchman D.S. Eukaryotic transcription factors // Biochem J. 1990. Vol. 270. P. 281–289.

Lyon M.F. X-chromosome inactivation // Curr. Biol. 1999. Vol. 9. P. R235–R237.

McCarthy J.E.G. Posttranscriptional control of gene expression in yeast // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998.Vol. 62. P. 1492–1553.

Mor A., Amiche M., Nicolas P. Enter a new post-translational modification: D-amino acids in gene-encoded peptides // Trends Biochem. Sci. 1992. Vol. 17. P. 481–485.

Morse R.H. Transcribed chromatin // Trends Biochem. Sci. 1992. Vol. 17. P. 23–26.

Orphanides G., Lagrange T., Reinberg D. The general transcription factors of RNA polymerase II // Genes Develop. 1996. Vol. 10. P. 2657–2683.

Raught B., Gingras A.-C. eIF4E activity is regulated at multiple levels // Intern. J. Biochem. Cell. Biol. 1999. Vol. 31. P. 43–57.

Struhl K. Fundamentally different logic of gene regulation in eukaryotes and prokaryotes // Cell. 1999. Vol. 98. P. 1–4.

Udvary A. Dividing the empire: Boundary chromatin elements delimit the territory of enhancers // EMBO J. 1999. Vol. 18. P. 1-8.

Van der Velden A.W., Thomas A.A.M. The role of 5' untranslated region of an mRNA in translation regulation during development // Intern. J. Biochem. Cell Biol. 1999. Vol. 31. P. 87–106.

Wolberger C. Combinatorial transcription factors // Curr. Opinion Genet. Develop. 1999. Vol. 8. P. 552–559.

Wolberger C. Multiprotein–DNA complexes in transcriptional regulation // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1999. Vol. 28. P. 29-56.

К главе 4

Bell S.P. Eukaryotic replicators and associated protein complexes // Curr. Opinion Genet. Develop. 1995. Vol. 5. P. 162–167.

Cesareni G., Heimer-Citterich M., Сastagnoli L. Control of ColE1 plasmid replication by antisense RN /. Trends Genet. 1991. Vol. 7. P. 230–235.

Chen C.W. Complications and implications of linear bacterial chromosomes // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 192–196.

Halin J.L., Dijkwel P.A. On the nature of replication origins in higher eukaryotes // Curr. Opinion Genet. Develop. 1995. Vol. 5. P.153–161.

Lundblad V., Wright W.E. Telomeres and telomerase: A simple picture becomes complex // Cell. 1996. Vol. 87. P. 369–375.

Stillman B. Smart machines at the DNA replication fork // Cell. 1994. Vol. 78. P. 725–728.

К главе 5

Ауэрбах Ш. Проблемы мутагенеза. М.: Мир, 1978. 463 с.

DNA repair. A special issue. // Trends Biochem. Sci. 1995. Vol. 20. P. 381–440.

Friedberg E.C., Gerlach V.L. Novel DNA polymerases offer clues to the molecular basis of mutagenesis // Cell. 1999. Vol. 98. P. 413–416.

McMurray C.T. Mechanisms of DNA expansion // Chromosoma. 1995. Vol. 104. P. 2–13.

Miller J.H. Spontaneous mutators in bacteria: Insight into pathways of mutagenesis and repair // Annu. Rev. Microbiol. 1996. Vol. 50. P. 625–643.

Patrushev L.I. Altruistic DNA. About protective functions of the abundant DNA in the eukaryotic genome and its role in stabilizing genetic information // Biochem. Mol. Biol. Intern. 1997. Vol. 41. P. 851–860.

Rosenberg S.M. Mutations for survival // Curr. Opinion Genet. Develop. 1997. Vol. 7. P. 829–834.

Sancar A. Excision repair in mammalian cells // J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 15915–15918.

Sniegowski P.D. The origin of adaptive mutants: Random or nonrandom? // J. Mol. Evol. 1995. Vol. 40. P. 94–101.

К главе 6

Хесин Р.Б. Непостоянство генома. М.: Наука, 1984. 472 с.

Chun J., Schatz D.G. Developmental neurobiology: Alternative ends for a familiar story? // Curr. Biol. 1999. Vol. 9. R251–R253.

К главе 7

Патрушев Л.И. Биосинтез белка в искусственных генетических системах // Проблема белка. М.: Наука, 1995. Т.1 Химическое строение белка. С. 354–478.

Рыбчин В.Н. Основы генетической инженерии. СПб.: СПбГТУ, 1999. 521 с.

Шабарова З.А., Богданов А.А., Золотухин А.С. Химические основы генетической инженерии. М.: Изд-во МГУ, 1994. 219 с.

Bohl D., Heard J.-M. Transcriptional modulation of foreign gene expression in engineering somatic tissues // Cell. Biol. Toxicol. 1998. Vol. 14. P. 83–94.

Geisse S., Gram H., Kleuser B. et al. Eukaryotic expression systems: A comparison // Protein Expression and Purification. 1996. Vol. 8. P. 271–282.

К главе 8

Chang T.K., Jackson D.Y., Burnier J.P. et al. Subtiligase: a tool for semisynthesis of proteins // Proc. Nat. Acad. Sci. US. 1994. Vol. 91. P. 12544–12548.

Houghten R.A. Peptide libraries: Criteria and trends // Trends Genet. 1993. Vol. 9. P. 235–239.

Jackson D.Y., Burnier J., Quan C. et al. A designed peptide ligase for total synthesis of ribonuclease A with unnatural catalytic residues // Science. 1994. Vol. 226. P. 243–247.

O'Brien P.J., Hershlag D. Catalytic promiscuity and the evolution of new enzymatic activities // Chem. Biol. 1999. Vol. 6. P. R91–R105.

Scott J.K. Discovering peptide ligands using epitope libraries // Trends Biochem. Sci. 1992. Vol. 17. P. 241–245.

Wakasugi K., Schimmel P. Two distinct cytokines released from a human aminoacyl-tRNA synthesis // Science. Vol. 284. P. 147–151.

К главе 9

Crooke S.T. Progress in antisense therapeutics // Med. Res. Rev. 1996. Vol. 16. P. 319–344.

Dolnick B.J. Naturally occurring antisense RNA // Pharmacol. Ther. 1997. Vol. 75. P. 179–184.

Famulok M. Oligonucleotide aptamers that recognize small molecules // Curr. Opinion Struct. Biol. 1999. Vol. 9. P. 324–329.

Hager A.J., Pollard J.D., Szostak J.W. Ribozymes: aiming at RNA replication and protein synthesis // Chem. Biol. 1996. Vol. 3. P. 717–725.

Hnatowich D.J. Antisense and nuclear medicine // J. Nucl. Med. 1999. Vol. 40. P. 693–703.

Jones J.T., Lee S.-W., Sullinger B.A. Tagging ribozyme reaction sites to follow trans-splicing in mammalian cells // Nature Medicine. 1996. Vol. 2. P. 643–648.

Li Y., Breaker R.R. Phosphorylating DNA with DNA // Proc. Natl. Acad. Sci. (USA). 1999. Vol. 96. P. 2746–2751.

Li Y., Breaker R.R. Deoxiribozymes: new players in the ancient game of biocatalysis // Curr. Opinion Struct. Biol. 1999. Vol. 9. P. 315–323.

Marr J.J. Ribozymes as therapeutic agents // Drug Discov. Today. 1996. Vol. 1. P. 94–102.

Sokol D.L., Murrey J.D. Antisense and ribozyme constructs in transgenic animals // Transgenic Res. 1996. Vol. 5. P. 363–371.

Wilson D.S., Szostak J.W. In vitro selection of functional nucleic acids // Annu. Rev. Biochem. 1999. Vol. 68. 611–647.

К главе 10

Свердлов Е.Д. Очерки современной молекулярной генетики по курсу лекций для студентов биологического факультета МГУ. Очерк 5. Трансгеноз и новая молекулярная генетика // Молекуляр. генетика, микробиология и вирусология. 1996. № 4. С. 3–32.

Свердлов Е.Д. Очерки современной молекулярной генетики по курсу лекций для студентов биологического факультета МГУ. Очерк 6. Генотерапия и медицина XXI века // Там же. 1997. № 2. С. 3–28.

Altaner C. Gene therapy for cancer (present status) // Neoplasma. 1995. Vol. 42. P. 209–213.

Calos M.P. The potential of extrachromosomal replicating vectors for gene therapy // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 463–466.

Cristal R.G. Transfer of genes to humans: Early lessons and obstacles to success // Science. 1995. Vol. 270. P. 404–410.

Harris J.D., Lemoin N.R. Strategies for targeted gene therapy // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 400–405.

Mastrangelo M.J., Berd D., Nathan F.E. et al. Gene therapy for human cancer: An assay for clinicians // Semin. Oncol. 1996. Vol. 23. P. 4–21.

Morishita R., Higaki J., Tomita N., Ogihara T. Application of transcription factor "decoy" strategy as means of gene therapy and study of gene expression in cardiovascular disease // Circ. Res. 1999. Vol. 82. P. 1022–1028.

Shastry B.S. Genetic knockouts in mice: An update // Experientia. 1995. Vol. 51. P. 1028–1039.

Spencer D.M. Creating conditional mutations in mammals // Trends Genet. 1996. Vol. 12. P. 181–187.

Weiss B., Davidkova G., Zhou L.-W. Antisense RNA gene therapy for studying and modulating biological processes // Cell Mol. Life Sci. 1999. Vol. 55. P. 334–358.

Zanjani E.D., Anderson W.F. Prospects for in utero human gene therapy // Science. 1999. Vol. 285. P. 2084–2088.

К главе 11

Шагинян И.А., Гинцбург А.Л. ПЦР-генетическое типирование патогенных микроорганизмов // Генетика. 1995. Т. 31. С. 600–610.

Graber J.H., O'Donnell M.J., Smith C.L., Cantor C.R. Advances in DNA diagnostics // Curr. Opinion Biotechnol. 1998. Vol. 9. 14–18.

Jeffreys A.J., MacLeod A., Tamaki K. et al. Minisatellite repeat coding as digital approach to DNA typing // Nature. 1991. Vol. 354. P. 204–209.

Nuwaysir E.F., Bittner M., Trent J., Barret C., Afshary C.A. Microarrays and toxicology: The advent of toxicogenomics // Mol. Carcinogenesis. 1999. Vol. 24. P. 153–159.

Parsons B.L., Heflich R.H. Genotypic selection methods for the direct analysis of point mutations // Mutation Res. 1997. Vol. 387. P. 97–121.

Pena S.D.J., Chakraborty R. Paternity testing in the DNA era // Trends Genet. 1994. Vol. 10. P. 204–209.

Roth M., Yarmush M.L. Nucleic acid biotechnology // Annu. Rev. Biomed. Eng. 1999. Vol. 1. P. 265–297.

Shikata H., Utsumi N., Kuivaniemi H. et al. DNA-based diagnostics in the study of heritable and acquired disorders // J. Lab. Clin. Med. 1995. Vol. 125. P. 421–432.

Sidransky D. Nucleic acid-based for the detection of cancer // Science. 1997. Vol. 278. P. 1054–1058.

К главе 12

Benner S.A., Trabesinger N., Schreiber D. Past-genomic science: Converting primary structure into physiological function // Adv. Enzyme Regul. 1998. Vol. 38. P. 155–180.

Billings P.R., Smith C.L., Cantor C.L. New techniques for physical mapping of the human genome // FASEB J. 1991. Vol. 5. P. 28–34.

Burge C.B., Karlin S. Finding the genes in genomic DNA // Curr. Opinion Struct. Biol. 1998. Vol. 8. P. 346–354.

Clark M.S. Comparative genomics: The key to understanding the Human Genome Project // BioEssays. 1999. Vol. 21. P. 21–30.

McKusick V. Current trends in mapping human genes // FASEB J. 1991. Vol. 5. P. 12–20.

Rose E.A. Applications of the polymerase chain reaction to genome analysis // Ibid. 1991. Vol. 5. P. 46–54.

Научное издание

Патрушев Лев Иванович

Экспрессия генов

Утверждено к печати Ученым советом

Института биоорганической химии

им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова

Российской академии наук

Заведующая редакцией А.М. Гидалевич

Редактор Т.И. Белова

ЛР № 020297 от 23.06.1997

1Все свое ношу с собой (лат.)

2 Френкель-Конрат Х. Химия и биология вирусов. М.: Мир, 1972. С. 15.

23 Нарисованная выше картина, как и рис I.62, являются упрощенной схемой, в которой, в частности не учитывается рецессивный характер большинства возникающих мутаций. Однако наличие генетического груза в популяциях многоклеточных организмов, а также гемизиготное состояние части генов, ассоциированных с половыми хромосомами, повышают вероятность полного функционального выключения аллелей под действием соматических мутаций, возникающих в онтогенезе диплоидных организмов. Дублирование генетической информации (тотипотентность соматических клеток), позволяющее производить замещение поврежденных клеточных линий в онтогенезе, и другие защитные механизмы, которые будут обсуждаться ниже, снижают остроту проблемы соматических мутаций в онтогенезе многоклеточных организмов, но не снимают ее полностью. Такой проблемы не возникает у прокариот из-за отсутствия у них сомы, а следовательно, и необходимости кооперации свободноживущих клеток.

3К концу 1999 года полностью определена последовательность нуклеотидов хромосомы 22 человека.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]