Содержание

  [убрать] 

• 1 Физические свойства церулоплазмина человека

• 2 Физиологическая роль

• 3 Клиническое значение

• 4 Исследования на животных

• 5 См. также

• 6 Примечания

• 7 Ссылки

Физические свойства церулоплазмина человека[править | править вики-текст]

Церулоплазмин человека, благодаря входящим в его состав ионам меди, имеет голубой цвет. Средняя молекулярная масса колеблется в диапазоне 150 000—160 000 г/моль^[3]. На одну молекулу приходится 6-7 ионов меди (Cu⁺²).

До внедрения меди в белок он называется апоцерулоплазмин, после — холоцерулоплазмин.

Показано, что ген церулоплазмина человека подвергается альтернативному сплайсингу.^[4]

Основные аминокислоты церулоплазмина: аспарагиновая, глутаминовая, треонин, глицин, лейцин.

Физиологическая роль[править | править вики-текст]

Церулоплазмин обнаруживается не только в плазме человека и приматов, но и у свиньи, лошади, козы, оленя, собаки, кошки и др. животных. Белок играет важную ферментативную роль — он катализирует окисление полифенолов и полиаминов в плазме^[3] .

Синтез церулоплазмина в печени осуществляют гепатоциты и скорость этого процесса регулируется гормонами. На протяжении всей жизни уровень этого белка в плазме остается стабильным, за исключением неонатального этапа и периода беременности у женщин.

Церулоплазмин не проникает либо слабо проникает через гематоэнцефалический барьер. В мозгечеловека белок производится определёнными популяциями глиальных клеток, связанных с микрососудами, а в сетчатке глаза — клетками внутреннего нуклеарного слоя.^[5] Астроцитамисинтезируется особая форма церулоплазмина,^[6] порождённая альтернативным сплайсингом и содержащая GPI-якорь, она предположительно необходима для выведения железа из клеток ЦНС.^[7]

Клиническое значение[править | править вики-текст]

Сниженные уровни церулоплазмина отмечаются при болезни Вильсона — Коновалова и болезни Менкеса. В первом случае это обусловлено нарушением процесса «нагрузки» апоцерулоплазмина медью вследствие мутации гена ATP7B. Во втором случае нарушен захват меди в кишечнике из-за мутаций гена ATP7A.

Концентрация церулоплазмина также возрастает при воспалительных процессах, травмах.

В ряде исследований отмечаются повышенные уровни церулоплазмина у больных шизофренией.^[8] В единственном на данный момент небольшом исследовании лиц с обсессивно-компульсивным расстройствомтакже были отмечены повышенные уровни церулоплазмина.^[9]

Исследования на животных[править | править вики-текст]

У мышей, нокаутных по церулоплазмину, отмечается отложение железа в мозжечке и стволе мозга, потерядофаминергических нейронов, нарушение двигательной координации.^[10]

Содержание статьи:

• Амилаза крови

• Норма амилазы крови

• Повышение амилазы крови

• Снижение амилазы крови и мочи

• Как сдать анализ на амилазу?

• Липаза

  • Норма липазы крови

  • Когда липаза крови повышена?

  • Когда уровень липазы крови понижен?

  • Как подготовится к анализу на липазу?

• Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

  • Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

  • Причины повышенной ЛДГ крови

  • Как сдать анализ на ЛДГ?

• Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

  • Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

  • Причины высокого АлАТ (АлАТ)

  • Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

• Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

  • Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

  • Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

• Щелочная фосфатаза (ЩФ)

  • Норма щелочной фосфотазы крови

  • Причины повышения щелочной фосфотазы

  • Причины низкого уровня  щелочной фосфотазы

  • Как сдать анализ на щелочную фосфотазу?

Сайт предоставляет справочную информацию. Адекватная диагностика и лечение болезни возможны под наблюдением добросовестного врача. 

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов. Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим. В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называетсяэнзимологией. Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент, а активный центр –кофермент. Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент. Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6, В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом. Что такое фермент? Как работают ферменты? Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом, а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом. Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д. Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок.То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.