Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Скачиваний:
107
Добавлен:
29.02.2016
Размер:
309.25 Кб
Скачать

Функции углеводов в растениях

  1. Пластическая. Углеводы образуются в растениях в процессе фотосинтеза и служат исходным сырьем для синтеза всех других органических веществ;

  2. Структурная. Эту роль выполняют целлюлоза или клетчатка, пектиновые вещества, гемицеллюлоза;

  3. Запасающая. Запасные питательные вещества: крахмал, инулин, сахароза…

  4. Защитная. Сахароза у зимующих растений – основное защитное питательное вещество.

  5. Энергетическая. Углеводы – основной субстрат дыхания. При окислении 1 г. углеводов выделяется 17 кДж энергии.

2.2. Белки (Б).

Белки, или протеины – высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот.

Среди органических веществ по количеству в растениях на первом месте стоят не белки, а углеводы и жиры. Но именно Б. играют решающую роль в обмене веществ.

Функции белков в растениях.

  1. Структурная. В цитоплазме клеток доля белков составляет 2/3 от всей массы. Белки являются составной частью мембран;

  2. Запасающая. В растениях белков меньше, чем в животных организмах, но достаточно много. Так, в семенах злаков – 10-20 % сухой массы, в семенах бобовых и масличных культур – 20-40 %;

  3. Энергетическая. Окисление 1 г белка дает 17 кДж;

  4. Каталитическая. Ферменты клеток, выполняющие каталитическую функцию являются белковыми веществами;

  5. Транспортная. Осуществляют транспорт веществ через мембраны;

  6. Защитная. Белки как антитела.

Белки выполняют ряд других специфических функций.

2.2.1. Аминокислоты (А),

А – основные структурные единицы, из которых построены молекулы всех белковых веществ. Аминокислоты – производные кислот жирного или ароматического рядов, содержащие одновременно аминогруппу (-NH2) и и карбоксильную группу (-СООН). Большинство природных А. имеет общую формулу

R-C-COOH

NH2

А. могут содержать две и более аминогрупп, а также две карбоксильные группы (дикарбоновые А.). Природа радикала Rтакже различна: остатки жирных кислот, ароматические кольца, гетероциклы и др.

В природе присутствует около 200 А., а в построении Б. участвуют лишь 20, а также два амида- аспарагин и глутамин. Остальные А. называются свободными.

В Б. присутствуют только левые аминокислоты.

Из химических свойств А. отметим их амфотерность. В связи с амфотерным характером А. в водных растворах в зависимости от рН раствора диссоциация групп –СООН или –NH2подавляется и А. обнаруживают свойства кислоты или щелочи.

(-) щелочная среда кислая среда заряд «+»

Н2О +R-СН-СОО-← ОН- +R-СН-СОО- + Н+ →R-СН-СООН

| | |

H2NH3N+H3N+

Реакция раствора А., при которой наблюдается равенство «+» и «-» зарядов, называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). В ИЭТ молекула А. электронейтральна и не передвигается в электрическом поле.

В состав Б. входят 20 А. и два амида-аспарагин и глутамин. Из 20 А. 8 являются незаменимыми, так как они не могут синтезироваться в организме человека и животных, а синтезируются растениями и микроорганизмами. К незаменимым аминокислотам относятся: валин; лизин; метионин; треонин; лейцин; изолейцин; триптофан; фенилаланин.

Представители А.

Аланин СН3-СН-СООН (6.02)

|

2

Цистеин СН2-СН-СООН (5.02)

| |

SHNН2

Аспарагиновая СООН-СН2-СН-СООН (2.97)

кислота |

2

Глутаминовая СООН-СН2-СН2-СН-СООН (3.22)

кислота |

2

Лизин СН2-СН2-СН2-СН2-СН-СООН (9.74)

| |

NH22

2.2.2. Состав и общие свойства белков.

Элементарный состав Б. довольно постоянен и почти все они содержат 50-60 % С, 20-24 % О, 6-7 % Н, 15-19 % N, а количество серы – от 0 до 3 %. В сложных Б. в небольшом количестве присутствуют фосфор, железо, цинк, медь…..

Свойства белков.

  1. Амфотерность. Б. содержат свободные NH2и СООН группы и могут диссоциировать как кислоты и как основания (см. на примере А.). Они имеют ИЭТ. При реакции раствора равной или близкой ИЭТ белки характеризуются крайней неустойчивостью и легко выпадают из растворов в осадок при самых слабых внешних воздействиях. Это используется для выделения белков.

  2. Денатурация. Это потеря белком своих биологических свойств под влиянием различных внешних воздействий – высокая температура, действие кислот, солей тяжелых металлов, спирт, ацетон и др. (см. факторы коагуляции коллоидов). В результате воздействия в белковой молекуле происходит изменение строения полипептидных цепей, нарушается пространственная структура, но распад на аминокислоты не происходит. Например, при нагревании куриного яйца белок свертывается. Это необратимая денатурация; или абсолютно высушенные семена.

  3. Биологическая питательная ценность белков (БПЦ). Она определяется содержанием в Б. незаменимых А. Для этого исследуемый Б. сравнивают со стандартным Б., утвержденным ФАО (Международная продовольственная и с.-х. организация). Рассчитывают аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты и выражают его в % содержание незаменимой А. в исследуемом белке (мг) х 100 %

Содержание незаменимой А. в стандарте (мг)

Те А., у которых аминокислотный скор меньше 100 %, называются лимитирующими. Во многих Б. вообще нет отдельных незаменимых А.. Например, триптофан отсутствует в белках яблок; во многих растительных Б. лимитирующими чаще всего бывают четыре незаменимых А. – лизин, триптофан, метионин и треонин. Б., не содержащие некоторых незаменимых А., называютсянеполноценными. Растительные Б.считаются неполноценными,а Б. животных –полноценными. На создание 1 кг животного Б. расходуется 8-12 кг растительного. По БПЦ белка можно оценить: 100 % - белки молока, яиц; другие животные Б – 90-95 %; Б. бобовых культур – 75-85 %; Б. зерновых культур - 60-70 %.

2.2.3. Строение белков.

Согласно полипептидной теории строения Б. (Данилевский, Фишер) аминокислоты взаимодействуют между собой с образованием пептидной связи – СО-NH-. Образуются ди-, три-, пенто- и полипептиды.

Молекула Б. построена из одной или нескольких связанных между собой полипептидных цепей, состоящих из аминокислотных остатков.

СН3 СН2SН СН3СН2

H2N-СН-СООН +H2N-СН-СООН →H2N-СН-СО-NН-СН-СООН + Н2О

Аланин цистеин аланилцистеин

(дипептид)

Структура Б.

Существуют различные уровни организации белковой молекулы и каждая молекула имеет свою пространственную структуру. Потеря или нарушение этой структуры вызывает нарушение выполняемой функции (денатурация).

Существуют различные уровни организации белковой молекулы.

  1. Первичная структура. Определяется количеством и последовательностью расположения аминокислот в молекуле Б. Первичная структура закреплена генетически. Молекула Б. имеет при этой структуре нитевидную форму. …….

Первичная структура гомологичных белков используется, в частности, в качестве критерия для установления родства между отдельными видами растений, животных и человека.

  1. Вторичная структура. Она представляет собой спиралевидную конфигурацию полипептидных цепей. Решающая роль в ее образовании принадлежит водороднымсвязям…… Однако между отдельными точками спирали могут возникать и дисульфидные связи (-S-S-), которые нарушают типичную спиральную структуру.

  2. Третичная структура. Это еще более высокий уровень организации Б. Она характеризует пространственную конфигурацию молекулы. Она обусловлена тем, что свободные карбоксильные, аминные, гидроксильные и др. группы боковых радикалов молекул аминокислот в полипептидных цепях взаимодействуют между собой с образованием амидных, сложноэфирных и солеобразных связей. Благодаря этому полипептидная цепь, имеющая определенную вторичную структуру, еще более складывается и упаковывается и приобретает специфическую пространственную конфигурацию. Существенную роль в ее образовании играют также водородные и дисульфидные связи. Формируется глобулярная (шаровидная) форма белков.

  3. Четвертичная структура. Она образуется при объединении нескольких белков с третичной структурой. Следует отметить, что функциональная активность того или иного белка определяется всеми четырьмя уровнями его организации.

2.2.4. Классификация белков.

По строению белки подразделяются на протеины, или простые Б., построенные только из остатков аминокислот, и протеиды, или сложные Б., состоящие из простого Б. и прочно связанного с ним какого-либо другого соединения небелковой природы. В зависимости от природы небелковой части протеиды делятся на подгруппы.

  1. Фосфопротеиды – белок соединен с фосфорной кислотой.

  2. Липопротеиды – белок соединен с фосфолипидами и др. липидами, например, в мембранах.

  3. Гликопротеиды – белок соединен с углеводами и их производными. Например, в составе растительных слизей.

  4. Металлопротеиды – содержат металлы, г.о. микроэлементы: Fe,Cu,Zn….. Это в основном металлосодержащие ферменты: каталаза, цитохромы и др.

  5. Нуклеопротеиды – одна из самых важных подгрупп. Здесь белок соединяется с нуклеиновыми кислотами.

Большое практическое значение имеет классификация протеинов по растворимости в различных растворителях. Различают следующие фракции Б.по растворимости:

  1. Альбумины – растворимые в воде. Типичный представитель – альбумин куриного яйца, многие белки – ферменты.

  2. Глобулины – белки, растворимые в слабых растворах нейтральных солей (4 или 10 % NaClили КCl).

  3. Проламины – растворяются в 70 % этиловом спирте. Например, глиадины пшеницы и ржи.

  4. Глютелины – растворяются в слабых растворах щелочей (0,2-2 %).

  5. Гистоны – низкомолекулярные Б. щелочного характера, содержащиеся в ядрах клеток.

Фракции Б. различаются по аминокислтному составу и биологической питательной ценности (БПЦ). По БПЦ фракции располагаются в последовательности: альбумины › глобулины ≈ глютелины › проламины. Содержание фракций зависит от вида растений, оно неодинаково в различных частях зерна. (см. частную биохимию с.-х. культур).

    1. Липиды (Л).

Липиды – жиры (Ж) и жироподобные вещества (липоиды) близкие по своим физико-химическим свойствам, но различающиеся по биологической роли в организме.

Липиды обычно разделяются на две группы: жиры и липоиды. Обычно к липидам относят и жирорастворимые витамины.

Соседние файлы в папке Решецкий тесты 2