Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

підручники. біохімія / ¥à¥§®¢_Š®à®¢ª¨­ - ¨®«®£¨ç¥áª ï 娬¨ï

.pdf
Скачиваний:
8
Добавлен:
25.02.2016
Размер:
39.21 Mб
Скачать

Таблица 17.3. Наиболее простые показатели оценки кислотно-основного равновесия

Сдвиги (изменения) кислотно-

Моча, рН

Плазма,

 

Плазма,

основного равновесия

НСО3, ммоль/л

Н

2СО3, ммоль/л

Норма

 

 

 

 

Дыхательный ацидоз

 

 

 

 

Дыхательный алкалоз

 

 

 

 

Метаболический ацидоз

 

 

 

 

Метаболический алкалоз

 

 

 

 

 

 

 

 

 

В клинической практике изолированные формы дыхательных или метаболических нарушений встречаются крайне редко. Уточнить характер этих нарушений и степень компенсации помогает определение комплекса показателей КОР. В последние десятилетия для изучения показателей КОР широко используются чувствительные электроды для прямого измерения рН и РCO2 крови. В клинических условиях удобно пользоваться приборами типа «Аструп» или отечественными аппаратами АЗИВ, АКОР. При помощи этих приборов и соответствующих номограмм можно определить следующие основные показатели КОР:

1) актуальный рН крови–отрицательный десятичный логарифм концентрации водородных ионов крови в физиологических условиях;

2)актуальное РCO2 цельной крови–парциальное давление углекислого газа (Н2СО3 + СО2) в крови в физиологических условиях;

3)актуальный бикарбонат (АВ)–концентрация бикарбоната в плазме

крови в физиологических условиях;

4)стандартный бикарбонат плазмы крови (SB)–концентрация бикарбоната в плазме крови, уравновешенной альвеолярным воздухом и при полном насыщении кислородом;

5)буферные основания цельной крови или плазмы (ВВ)–показатель мощности всей буферной системы крови или плазмы;

6)нормальные буферные основания цельной крови (NBB)–буферные

основания цельной крови при физиологических значениях рН и РCO2 альвеолярного воздуха;

7)излишек оснований (BE)–показатель избытка или недостатка буферных мощностей (BB–NBB).

ДЫХАТЕЛЬНАЯ ФУНКЦИЯ КРОВИ

Сущность дыхательной функции крови состоит в доставке кислорода от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким (табл. 17.4).

Перенос кислорода кровью

Кровь осуществляет дыхательную функцию прежде всего благодаря наличию в ней гемоглобина. Физиологическая функция гемоглобина как переносчика кислорода основана на способности обратимо связывать кислород. Поэтому в легочных капиллярах происходит насыщение крови кислородом, а в тканевых капиллярах, где парциальное давление кислорода резко снижено, осуществляется отдача кислорода тканям.

591

Таблица 17.4. Состав вдыхаемого, альвеолярного и выдыхаемого воздуха (по Уайту

и др., 1981)

Газ

Вдыхаемый

воздух

Альвеолярный воздух

Выдыхаемый

воздух

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Р (гПа)

 

об. %

Р (гПа)

об. %

Р (гПа)

 

об. %

 

 

 

 

 

 

 

 

 

O2

210,9

 

20,95

134,9

14,0

154,9

 

16,1

СО2

0,4

 

0,04

53,3

5,6

38,0

 

4,5

N2

795,3

 

79,0

762,4

80,0

757,7

 

79,2

Н2О

6,7

 

62,7

62,7

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Всего...

1013,3

 

99,99

1013,3

99,6

1013,3

 

99,8

 

 

 

 

 

 

 

 

 

В состоянии покоя ткани и органы человека потребляют около 200 мл кислорода в минуту. При тяжелой физической работе количество потребляемого тканями кислорода возрастает в 10 раз и более (до 2–3 л/мин). Доставка от легких к тканям такого количества кислорода в виде газа, физически растворенного в плазме, невозможна вследствие малой растворимости кислорода в воде и плазме крови (табл. 17.5).

Таблица 17.5. Коэффициенты абсорбции (растворимости) вдыхаемых газов (в мил-

лилитрах на 1 мл среды при давлении 1013,3 гПа - 760 мм рт. ст.)

Среда

t°C

 

Газ

 

 

 

 

 

 

O2

СО2

N2

 

 

 

 

 

Вода

0

0,049

1,71

0,024

 

20

0,031

0,87

0,016

Плазма

40

0,023

0,53

0,012

 

38

0,024

0,51

0,012

 

 

 

 

 

Исходя из приведенных в табл. 17.5 данных, а также зная РO2 в артериальной крови – 107–120 гПа (80–90 мм рт. ст.), нетрудно видеть, что количество физически растворенного кислорода в плазме крови не может превышать 0,3 об. %. При расчете кислородной емкости крови этой величиной можно пренебречь.

Итак, функцию переносчика кислорода в организме выполняет гемоглобин. Напомним, что молекула гемоглобина построена из 4 субъединиц (полипептидных цепей), каждая из которых связана с гемом (см. главу 2). Следовательно, молекула гемоглобина имеет 4 гема, к которым может присоединяться кислород, при этом гемоглобин переходит в оксигемоглобин.

Гемоглобин человека содержит 0,335% железа. Каждый грамм-атом железа (55,84 г) в составе гемоглобина при полном насыщении кислородом связывает 1 грамм-молекулу кислорода (22400 мл). Таким образом, 100 г гемоглобина могут связывать

0,33522400 = 134 мл кислорода,

55,84

592

100

Насыщениекислородом,%

0

Первая

повышает

 

молекула

 

 

О2

О2

 

 

 

Нормальный НbА

 

повышает

 

 

α2β2 (кооперативное

 

 

связывание О2)

 

 

О2

 

О2

 

повышает

 

Гем в гемоглобине

 

Содержание кислорода

Рис. 17.6. Кривая насыщения гемоглобина кислородом. Объяснение в тексте.

а каждый грамм гемоглобина – 1,34 мл кислорода. Содержание гемоглобина в крови здорового человека составляет 13–16%, т.е. в 100 мл крови 13–16 г гемоглобина. При РО2 в артериальной крови 107–120 гПа гемоглобин насыщен кислородом на 96%. Следовательно, в этих условиях 100 мл крови содержит 19–20 об. % кислорода:

151,3496 = 19,3 мл кислорода (в среднем 1920 об. %). 100

В венозной крови в состоянии покоя РО2 = 53,3 гПа, и в этих условиях гемоглобин насыщен кислородом лишь на 70–72%, т.е. содержание кислорода в 100 мл венозной крови не превышает

151,3470 = 14,1 мл кислорода (около 14 об. %). 100

Артериовенозная разница по кислороду * будет около 6 об. %. Таким образом, за 1 мин ткани в состоянии покоя получают 200–240 мл кислорода (при условии, что минутный объем сердца в покое составляет 4 л).

Возрастание интенсивности окислительных процессов в тканях, например при усиленной мышечной работе всегда связано с более полным извлечением кислорода из крови. Кроме того, при физической работе резко увеличивается скорость кровотока. Зависимость между степенью насыщения гемоглобина кислородом и РО2, можно выразить в виде кривой насыщения гемоглобина кислородом, или кривой диссоциации оксигемоглобина, которая имеет S-образную форму и характеризует сродство гемоглобина к кислороду (рис. 17.6).

Характерная для гемоглобина S-образная кривая насыщения кислородом свидетельствует, что связывание первой молекулы кислорода одним из

* Артериовенозная разница по кислороду в разных органах далеко не одинакова и зависит от уровня метаболизма органа. В миокарде она составляет 12, в мозге - 6, в пищеварительном тракте - 3, в почках - 1,5 об. %.

593

гемов гемоглобина облегчает связывание последующих молекул кислорода тремя другими оставшимися гемами. Долгое время механизм, лежащий в основе этого эффекта, оставался загадкой, так как, по данным рентгеноструктурного анализа, 4 гема в молекуле гемоглобина довольно далеко отстоят друг от друга и вряд ли могут оказывать взаимное влияние. В последнее время принято следующее объяснение происхождения S-образ- ной кривой. Считают, что тетрамерная молекула гемоглобина способна обратимо распадаться на две половинки, каждая из которых содержит одну α-цепь и одну β-цепь:

ααββ

αβ + αβ

Молекула

Две половинки молекулы

гемоглобина

гемоглобина

При взаимодействии молекулы кислорода с одним из четырех гемов гемоглобина кислород присоединяется к одной из половинок молекулы гемоглобина (допустим, к α-цепи этой половинки). Как только такое присоединение произойдет, α-полипептидная цепь претерпевает конформационные изменения, которые передаются на тесно связанную с ней β-цепь; последняя также подвергается конформационным сдвигам. β-Цепь присоединяет кислород, имея уже большее сродство к нему. Таким путем связывание одной молекулы кислорода благоприятствует связыванию второй молекулы (так называемое кооперативное взаимодействие).

После насыщения кислородом одной половины молекулы гемоглобина возникает новое, внутреннее, напряженное состояние молекулы гемоглобина, которое вынуждает и вторую половину гемоглобина изменить конформацию. Теперь еще две молекулы кислорода, по-видимому, по очереди связываются со второй половинкой * молекулы гемоглобина, образуя оксигемоглобин.

S-образная форма кривой насыщения гемоглобина кислородом имеет большое физиологическое значение. При такой форме кривой обеспечивается возможность насыщения крови кислородом при изменении РО2 в довольно широких пределах. Например, дыхательная функция крови существенно не нарушается при снижении РО2 в альвеолярном воздухе со 133,3 до 80–93,3 гПа. Поэтому подъем на высоту до 3,0–3,5 км над уровнем моря не сопровождается развитием выраженной гипоксемии.

Численно сродство гемоглобина к кислороду принято выражать величиной Р50 –парциальное напряжение кислорода, при котором 50% гемоглобина связано с кислородом (рН 7,4 температура 37°С). Нормальная величина Р50 около 34,67 гПа (см. рис. 17.6). Смещение кривой насыщения гемоглобина кислородом вправо означает уменьшение способности гемоглобина связывать кислород и, следовательно, сопровождается повышением Р50. Напротив, смещение кривой влево свидетельствует о повышенном сродстве гемоглобина к кислороду, величина Р50 снижена.

Ход кривой насыщения гемоглобина кислородом или диссоциации оксигемоглобина зависит от ряда факторов. Сродство гемоглобина к кислороду в первую очередь связано с рН. Чем ниже рН, тем меньше способность гемоглобина связывать кислород и тем выше Р50. В тканевых капиллярах рН ниже (поступает большое количество СО2), в связи с чем гемоглобин

* Термин «субъединица» не вполне однозначен в применении к молекуле гемоглобина, так как она содержит четыре структурных элемента (две α-цепи и двеβ-цепи),но имеет при этом только две функциональные субъединицы, а именно две αβ-половинки.

594

легко отдает кислород. В легких СО2 выделяется, рН повышается и гемоглобин активно присоединяет кислород.

Способность гемоглобина связывать кислород зависит также от температуры. Чем выше температура (в тканях температура выше, чем в легких), тем меньше сродство гемоглобина к кислороду. Напротив, снижение температуры вызывает обратные явления.

Количество гемоглобина в крови, а также в какой-то мере его способность связывать кислород (характер кривой диссоциации оксигемоглобина) несколько меняются с возрастом. Например, у новорожденных содержание гемоглобина доходит до 20–21% (вместо обычных для взрослого 13–16%). У человека имеется несколько гемоглобинов, которые образуются в различном количестве в разные стадии онтогенеза и различаются по своему сродству к кислороду.

Рассмотрим нарушения дыхательной функции крови при некоторых патологических состояниях.

Различные формы гипоксии

Гипоксия (кислородное голодание)–состояние, возникающее при недостаточном снабжении тканей организма кислородом или нарушении его утилизациивпроцессебиологическогоокисления. Согласноклассификации, предложенной И.Р. Петровым, гипоксии делятся на 2 группы:

1. Гипоксия вследствие понижения РО2 во вдыхаемом воздухе (экзогенная гипоксия).

2. Гипоксия при патологических процессах, нарушающих снабжение тканей кислородом при нормальном содержании его в окружающей среде. Сюда относятся следующие типы: а) дыхательный (легочный); б) сердечнососудистый (циркуляторный); в) кровяной (гемический); г) тканевый (гистотоксический); д) смешанный.

Гипоксия вследствие понижения парциального давления кислорода во вдыхаемом воздухе. Этот вид гипоксии возникает главным образом при подъеме на высоту. Может наблюдаться и в тех случаях, когда общее барометрическое давление нормальное, но РО2 понижено: например, при аварии в шахтах, неполадках в системе кислородообеспечения кабины летательного аппарата, в подводных лодках и т.п., а также во время операций при неисправности наркозной аппаратуры. При экзогенной гипоксии развивается гипоксемия, т.е. уменьшается РО2 в артериальной крови и снижается насыщение гемоглобина кислородом.

Гипоксия при патологических процессах, нарушающих снабжение или утилизацию кислорода тканями. Дыхательный (легочный) тип гипоксии возникает в связи с альвеолярной гипервентиляцией, что может быть обусловлено нарушением проходимости дыхательных путей (воспалительный процесс, инородные тела, спазм), уменьшением дыхательной поверхности легких (отек легкого, пневмония и т.д.). В подобных случаях снижаются РО2 в альвеолярном воздухе и напряжение кислорода в крови, в результате чего уменьшается насыщение гемоглобина кислородом. Обычно нарушается также выведение из организма углекислого газа, и к гипоксии присоединяется гиперкапния.

Сердечно-сосудистый (циркуляторный) тип гипоксии наблюдается при нарушениях кровообращения, приводящих к недостаточному кровообращению органов и тканей. Для газового состава крови в типичных случаях циркуляторной гипоксии характерны нормальные напряжение и со-

595

держание кислорода в артериальной крови, снижение этих показателей в венозной крови и высокая артериовенозная разница по кислороду.

Кровяной (гемический) тип гипоксии возникает в результате уменьшения кислородной емкости крови при анемиях, обусловленных значительным уменьшением эритроцитной массы или резким понижением содержания гемоглобина в эритроцитах. В этих случаях РО2 в венозной крови резко снижено.

Гемическая гипоксия наблюдается также при отравлении оксидом углерода (образование карбоксигемоглобина) и метгемоглобинообразователями (метгемоглобинемия), а также при некоторых генетически обусловленных аномалиях гемоглобина. При образовании карбоксигемоглобина и метгемоглобина напряжение кислорода в венозной крови и тканях оказывается значительно пониженным, одновременно уменьшается артериовенозная разница содержания кислорода.

Тканевый (гистотоксический) тип гипоксии обычно обусловлен нарушением способности тканей поглощать кислород из крови. Утилизация кислорода тканями может затрудняться в результате угнетения биологического окисления различными ингибиторами, нарушения синтеза ферментов или повреждения мембранных структур клетки. Типичным примером тканевой гипоксии может служить отравление цианидами. Попадая в организм, ионы CNактивно взаимодействуют с трехвалентным железом, тем самым блокируя конечный фермент дыхательной цепи–цитохромоксидазу, в результате чего подавляется потребление кислорода клетками. Иными словами, при гистотоксической гипоксии ткани не в состоянии извлекать кислород из тканевых капилляров даже при высоком РО2.

Перенос углекислого газа кровью от тканей к легким

В организме человека, не выполняющего физической работы (состояние покоя), от тканей к легким каждую минуту переносится примерно 180 мл углекислого газа. Эту величину легко рассчитать. Если дыхательный коэффициент равен 0,85, то при поглощении тканями в покое 200 мл кислорода в минуту должно образовываться около 170 мл углекислого газа (200•0,85). На самом деле величина несколько больше, поскольку количество поглощаемого в покое кислорода колеблется от 200 до 240 мл в минуту.

В целом за сутки с вдыхаемым воздухом в организм человека поступает примерно 600 л кислорода и выделяется в окружающую среду 480 л углекислого газа (примерно 942,8 г), что соответствует 21,4 моль углекислого газа.

Организм располагает несколькими механизмами переноса СО2 от тканей к легким. Часть его переносится в физически растворенном виде.

Растворимость СО2

в плазме крови в 40 раз превышает растворимость

в ней кислорода, тем не менее при небольшой артериовенозной разнице

РСО2 (напряжение СО2

в венозной крови, притекающей к легким по легочной

артерии, равно 60 гПа, а в артериальной крови–53,3 гПа) в физически

растворенном виде может быть перенесено в покое 12–15 мл СО2, что составляет 6–7% от всего количества переносимого углекислого газа.

Некоторое количество СО2 может переноситься в виде карбаминовой формы. Оказалось, что СО2 может присоединяться к гемоглобину посредством карбаминовой связи, образуя карбгемоглобин, или карбаминогемоглобин (впервые мысль о наличии углекислого газа, непосредственно связанного с гемоглобином, была высказана И.М. Сеченовым):

596

Гемоглобин

Угольная

Карбгемоглобин

 

кислота

 

 

 

 

или

 

 

 

 

 

2

2

 

 

+

R—NН + СO

R—NHCOO

 

+ Н

 

К а р б г е м о г л о б ин–соединение очень нестойкое и чрезвычайно быстро диссоциирует в легочных капиллярах с отщеплением СО2.

Количество карбаминовой формы невелико: в артериальной крови оно составляет 3 об. %, в венозной–3,8 об. % *. В виде карбаминовой формы из ткани к легким переносится от 3 до 10% всего углекислого газа, поступающего из тканей в кровь. Основная масса СО2 транспортируется с кровью к легким в форме бикарбоната, при этом важнейшую роль играет гемоглобин эритроцитов.

Как отмечалось, кислотный характер оксигемоглобина выражен значительно сильнее, чем гемоглобина (константа диссоциации ННbО2 примерно в 20 раз больше константы диссоциации ННb). Важно также запомнить, что поступающий в ткани с кровью оксигемоглобин является более сильной кислотой, чем Н2СО3, и связан с катионом калия. Эту калийную соль оксигемоглобина можно обозначить как КНbО2 (рис. 17.7). В периферических капиллярах большого круга кровообращения гемоглобин эритроцитов отдает кислород тканям (КНbО2 —> О2 + KHb), его способность связывать ионы водорода увеличивается. Одновременно в эритроцит поступает продукт обмена – углекислый газ. Под влиянием фермента карбоангидразы ** углекислый газ взаимодействует с водой, при этом образуется угольная кислота. Возникающий за счет угольной кислоты избыток водородных ионов связывается с гемоглобином, отдавшим кислород, а накапливающиеся анионы НСО3 выходят из эритроцита в плазму ***:

КНb+Н2СO3 —>К+ + НСО3+ ННb.

В обмен на эти ионы в эритроцит поступают анионы хлора, для которых мембрана эритроцитов проницаема, в то время как натрий–другой составной элемент хлорида натрия, содержащегося в крови, остается в плазме. В итоге в плазме крови повышается содержание бикарбоната натрия

NaHCO3.

Этот процесс способствует восстановлению щелочного резерва крови, т.е. бикарбонатная буферная система находится в довольно тесных функциональных связях с буферной системой эритроцитов.

*Содержание карбаминовой формы СО2 в венозной крови составляет 1,5-2,0 ммоль/л,

вартериальной- 1,0 ммоль/л.

**Карбоангидраза существует в нескольких молекулярных формах (изоферменты А, В и С), которые можно разделить при помощи электрофореза.

***В артериальной крови содержится НСО3: в плазме25,5 ммоль/л, в эритроцитах - 12,7 ммоль/л, в венозной кровисоответственно 26,4 и 13,9 ммоль/л.

597

Альвеолярное пространство

Эритроцит

П л а з м а

Карбоан

гидраза

Тканевая

Тканевая

клетка

клетка

Эритроцит

Карбаминовая

Na-протеинат Карбо- форма ангидраза

Н-протеинат

П л а з м а

Рис. 17.7. Роль системы плазма-эритроцит в дыхательной функции крови (по Г.Е. Владимирову, Н.С. Пантелеевой).

а- химические процессы в капиллярах легких; б- химические процессы в капиллярах ткани.

Влегочных капиллярах, в эритроцитах, происходит процесс вытеснения угольной кислоты из бикарбоната калия оксигемоглобином:

ННbO2 + К+ +НCO3—>КНbO2+ Н2СO3.

Образующаяся угольная кислота быстро расщепляется при участии карбоангидразы на углекислый газ и воду. Низкое РCO2 в просвете альвеол способствует диффузии углекислого газа из эритроцитов в легкие.

598

По мере снижения в эритроцитах концентрации бикарбоната из плазмы крови в них поступают новые порции ионов НСО3, а в плазму выходит эквивалентное количество ионов Сl. Концентрация бикарбоната натрия в плазме крови в легочных капиллярах быстро падает, но одновременно в плазме повышается концентрация хлорида натрия, а в эритроцитах свободный гемоглобин превращается в калийную соль оксигемоглобина.

Итак, в форме бикарбоната при участии гемоглобина эритроцитов транспортируется с кровью к легким более 80% от всего количества углекислого газа.

СИСТЕМА СВЕРТЫВАНИЯ КРОВИ

Способность крови свертываться с образованием сгустка в просвете кровеносных сосудов при их повреждении была известна с незапамятных времен. Создание первой научной теории свертывания крови в 1872 г. принадлежит А.А. Шмидту. Первоначально она сводилась к следующему: свертывание крови–ферментативный процесс; для свертывания крови необходимо присутствие трех веществ: фибриногена, фибринопластического вещества и тромбина.

В ходе реакции, катализируемой тромбином, первые два вещества, соединяясь между собой, образуют фибрин. Циркулирующая в сосудах кровь не свертывается по причине отсутствия в ней тромбина.

В результате дальнейших исследований А.А. Шмидта и его школы, а также Моравица, Гаммарстена, Спиро и др. было установлено, что образование фибрина происходит за счет одного предшественника–фибри- ногена.

Проферментом тромбина является протромбин, для процесса свертывания необходимы тромбокиназа тромбоцитов и ионы кальция.

Таким образом, через 20 лет после открытия тромбина была сформулирована классическая ферментативная теория свертывания крови, которая в литературе получила название теории Шмидта–Моравица.

Схематически теория Шмидта–Моравица может быть представлена в следующем виде:

 

Протромбин

I фаза

Тромбокиназа

Са2+

 

 

Тромбин

 

Фибриноген

 

IIфаза

 

Фибрин

599

Протромбин переходит в активный фермент тромбин под влиянием тромбокиназы, содержащейся в тромбоцитах и освобождающейся из них при разрушении кровяных пластинок, и ионов кальция (I фаза). Затем под влиянием образовавшегося тромбина фибриноген превращается в фибрин (II фаза). Сравнительно простая по своей сути теория Шмидта–Моравица в дальнейшем необычайно усложнилась, обросла новыми сведениями, «превратив» свертывание крови в сложнейший ферментативный процесс.

Современные представления о свертывании крови

При повреждении кровеносного сосуда кровотечение может продолжаться различное время. Если сосуд небольшой, то кровотечение быстро прекращается, происходит гемостаз. Выделяют 4 фазы гемостаза.

Первая фаза–сокращение поврежденного сосуда.

Вторая фаза–образование в месте повреждения рыхлой тромбоцитарной пробки, или белого тромба. Имеющийся в участке повреждения сосуда коллаген служит связующим центром для тромбоцитов. При агрегации тромбоцитов освобождаются вазоактивные амины, например серотонин и адреналин, а также метаболиты простагландинов, например тромбоксан, которые стимулируют сужение сосудов.

Третья фаза–формирование красного тромба (кровяной сгусток). Четвертая фаза–частичное или полное растворение сгустка. Различают три типа тромбов, или сгустков. Белый тромб образуется из

тромбоцитов и фибрина; в нем относительно мало эритроцитов. Формируется он в местах повреждения сосуда в условиях высокой скорости кровотока (в артериях). Второй вид тромбов–диссеминированные отложения фибрина в очень мелких сосудах (в капиллярах). Третий вид тромбов–крас- ный тромб. Он состоит из эритроцитов и фибрина. Морфология красного тромба сходна с морфологией сгустков, образующихся в пробирке. Красные тромбы формируются in vivo в областях замедленного кровотока при отсутствии патологических изменений в стенке сосуда или на измененной стенке сосуда вслед за инициирующей тромбоцитарной пробкой.

Установлено, что в процессе свертывания крови участвуют компоненты плазмы, тромбоцитов и ткани, которые называются факторами свертывания крови. Факторы свертывания, связанные с тромбоцитами, принято обозначать арабскими цифрами (1, 2, 3 и т.д.), а факторы свертывания, находящиеся в плазме крови,– римскими цифрами (I, II, III и т.д.).

Факторы плазмы крови

Фактор I (фибриноген)–важнейший компонент свертывающей системы крови, так как биологической сущностью процесса свертывания крови является образование фибрина из фибриногена. Фибриноген состоит из 3 пар неидентичных полипептидных цепей, которые связаны между собой дисульфидными связями. Каждая цепь имеет олигосахаридную группу. Соединение между белковой частью и углеводными компонентами осуществляется посредством связи остатка аспарагина с N-ацетилглюкозамином. Общая длина молекулы фибриногена 46 нм, мол. масса 330000–340000. Синтезируется данный белок в печени, концентрация его в плазме крови человека составляет 8,2–12,9 мкмоль/л.

Фактор II (протромбин) является одним из основных белков плазмы крови, определяющих свертывание крови. При гидролитическом расщепле-

600

Тут вы можете оставить комментарий к выбранному абзацу или сообщить об ошибке.

Оставленные комментарии видны всем.

Соседние файлы в папке підручники. біохімія