Литература из уч-ков

З А Н Я Т И Е № 3

Тема: ПАТОЛОГИЯ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА. ГОЛОДАНИЕ.

ПАТОЛОГИЯ НУКЛЕОПРОТЕИДНОГО ОБМЕНА. ПОДАГРА

ЦЕЛЬ ЗАНЯТИЯ: Изучить основные причины и механизмы расстройств белкового обмена, а также нарушение функций организма при голодании.

К О Н Т Р О Л Ь Н Ы Е В О П Р О С Ы

1. Биологическая роль белков (полипептидов, аминокислот) в организме.

2. Понятие об азотистом балансе. Причины его нарушения.

3. Белково-энергетическая недостаточность. Последствия для организма.

4. Причины белковой недостаточности. Нарушение переваривания и всасывания белков в желудочно-кишечном тракте. Целиакия.

5. Нарушения синтеза белка в тканях. Причины и механизмы. Роль нервной и эндокринной систем в регуляции этих процессов.

6. Причины повышенного распада белка в тканях и его потерь.

7. Нарушения межуточного обмена аминокислот (дезаминирования, переаминирования, декарбоксилирования). Причины и последствия.

8. Диспротеинемии. Виды. Причины.

9. Гиперазотемии, их виды. Механизмы развития.

10. Голодание. Виды. Нарушение обмена веществ и функций при полном голодании. Принципы откармливания после голодания.

11. Лечебное голодание.

12. Подагра. Этиология и патогенез.

Белки играют фундаментальную роль в формировании и поддержании структуры и функций живых орга- низмов. Белки образуются из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых состоит из аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями. Молекулярная масса белков колеблется в преде- лах от 6000 до 1000000 и более.

Белки можно разделить на две большие группы: простые и сложные. Простые белки гидролизуются (кис- лотами или щелочами) до аминокислот, но при этом не дают других органических или неорганических соеди- нений. В среднем в их состав входят: 50% С, 7% Н, 23% О, 16% N и 3% S.

Сложные белки (нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеины, фосфопротеиды, гемопротеиды, флаво- протеиды, металлопротеиды) при гидролизе дают не только аминокислоты, но также и другие органические или неорганические соединения; в некоторых случаях эти соединения называют простетической группой.

Гликопротеины могут содержать нейтральные сахара: галактозу, маннозу и фукозу, а также аминосахара: N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалактозамин, сиаловые и уроновые кислоты.

Липопротеиды содержат триацилглицерины, холестерин и фосфолипиды. В состав металлоферментов входит либо ион металла, как таковой, либо в виде такого комплексного соединения, как гем.

Функции белков:

• Пластическая (в состав мембран, кератин, коллаген, эластин)

• Участие в обмене веществ (ферменты)

• Хранение и передача наследственной информации (протамины и гистоны в ДНК)

• Транспорт веществ (ТГ, Cu, Fe, Hb, билирубин)

• Питательная (овальбумин)

• Защитная (Ig, лизоцим)

• Энергетическая (10-15%)

• Участие в свертывании крови (прокоагулянты)

• Антигенная

• Сократительная (актин, миозин)

• Светоощущение (родепсин)

• Регуляция водного баланса (Альбумины), КОС (белковая буферная система)

Функции пептидов:

• Гормональная: окситоцин, вазопрессин, глюкагон, кальцитонин, кортикотропин

• Участие в пищеварении: гастрин, секретин, ренин, трипсин

• Нейропептиды (возбудимость коры мозга, стимулирование условно-рефлекторных реакций, реализация механизмов памяти, страха, обучения, сна, боли).

• Вазоактивные: ангиотензин, брадикинин, каллидин, атриопептид.

• Антиоксидантная: глутатион

Таблица. Содержание белков в органах и тканях человека.

органы и ткани	содержание белков в %		органы и ткани	содержание белков в %
	от сухой ткани	от общего белка тела		от сухой ткани	от общего белка тела
Кожа	63	11,5	Селезенка	84	0,2
Кости ( твердые ткани	20	18,7	Почки	72	0,5
Зубы (твердые ткани)	18	0,1	Поджелудочная железа	47	0,1
Поперечнополосатые мышцы	80	34,7	Пищеварительный тракт	63	1,8
Мозг и нервная ткань	45	2,0	Жировая ткань	14	6,4
Печень	57	3,6	Остальные ткани: Жидкие	85	1,4
Сердце	60	0,7	Плотные	54	14,6
Легкие	82	3,7	Все тело	45	100

Таблица. Содержание аминокислот в плазме крови человека

аминокислота	содержание мг/дл	аминокислота	содержание мг/дл
Аланин	2,5-7,5	Лизин	1,4-5,8
Аргинин	1,2-3,0	Метионин	0,2-1,0
Аспарагин	0,5-4,4	фенилалалин	0,7-4,0
Аспарагиновая кислота	0,01-0,3	Пролин	1,5-5,7
Глутаминовая кислота	0,4-4,4	Серин	0,3-2,0
Глутамин	4,5-10	Треонин	0,9-3,6
Глицин	0,8-5,4	Триптофан	0,4-3,0
Гистидин	0,8-3,8	Тирозин	0,8-2,5
Изолецин	0,7-4,2	Валин	1,9-4,2
Лейцин	1,0-5,2	Цистин	0,8-5,0

Таблица. Функции аминокислот и их применение в клинике.

№	Аминокислота	Функции	Применение в клинике
1	Аргинин	Источник оксида азота, стимулятор выработки инсулина, соматотропного гормона, антиагрегант	Улучшение обезвреживающей ф-ции печени, Повышение иммунитета, улучшение реологических свойств крови, стимуляция роста, Ишемические процессы
2	Аспаргиновая кислота	Нейромодулятор возбудимого типа. связывание NH3 С-з пиримидинов и нуклеопротеидов	повышение возбудимости нервной системы. повышение устойчивости к кислородному голоданию, интоксикации наркотиками.
3	Валин	нормализующее влияние на обмен веществ. При недостатке остановка роста	поражение печени, печеночная энцефалопатия.
4	Глутаминовая кислота	Нейромедиатор возбудимого типа, связывание NH3, источник ГАМК	при заболеваниях ЦНС (психозы, реактивные состояния, эпилепсия)
5	Глутамин	Перенос NH3 в печень, Глюконеогенез, Синтез пуринов и науклеопротеидов	нарушение обмена глутаминовой Ат, пролина и др.)
6	Гамма- аминомасляная кислота (ГАМК)	Медиатор торможения в ЦНС, повышение устойчивости к гипоксии	при повышенной возбудимости ЦНС (эпилепсия, ишемический инсульт, гипертоническая болезнь)
7	Гистидин	Источник гистамина	гепатиты, атеросклероз, язвенная болезнь
8	Глицин	Нейромодулятор тормозного типа в основном в спинном мозге, С-з порфиринового кольца гемопротеинов (Нb и др. цитохромов)	Противоболевой эффект, седативное действие, улучшение обмена веществ в головном мозге
9	Изолейцин	Участие в глюконеогенезе, в составе окситоцина	Регуляция обмена аминокислот
10	Лейцин	Иммуномодулятор	Онкологические заболевания
11	Лизин	Незаменимая аминокислота, с-з Нв, в кроветворении, входит в состав фибриногена, участвует в отложении кальция в костях, активация ИС	Онкологические заболевания
12	Метионин	образование холина (АцХ), таурина, липокаина, Катехоламинов, источник SH групп белков и др., Антиоксиданта глутатиона, таурина (компонента желчных кислот), цистеина (фосфолипиды, лецитин)	при поражениях печени, алкоголизме, сахарном диабете и др.
13	Пролин	в состав коллагена	при нарушении синтеза коллагена
14	Серин	Нейромодулятор тормозного типа, источник цистеина, таурина, глутатиона, фисфолипидов	улучшение обменных процессов в головном мозге
15	Таурин (продукт превращения серусодержащих аминокислот)	Нейромодулятор антиоксидант, радиопротектор, стабилизатор клеточных мембран	Поражение печени, Заболевния с активацией окислительных процессов (ЛБ, реперфузионный синдром и др.)
16	Тирозин	источник тироксина, трийодтиронина, меланина, катехоламинов	Недостаточность щитовидной железы, нарушение функции нервной системы
17	Треонин	В составе инсулина, гликопротеидов и др. биологически активных веществ	По действию близок к изолейцину
18	Триптофан	образование серотонина, никотиновой кислоты, гемоглобина, сывороточных белков	снотворное, антинаркотическое противоопухолевое средство
19	Цистеин	Антиоксидант	профилактика лучевых поражений, лечение катаракты
20	Фенилаланин	Источник тирозина, в состав вазопрессина	Как источник тирозина

Последствия белкового голодания (квашиоркор, алиментарный маразм)

• Исхудание

• нарушение функций сердечно-сосудистой, дыхательной, пищеварительной, выделительной, иммунной, нервной, эндокринной систем

• Анемия

• Отеки

Потребность организма в белке. Оптимальная суточная потребность - 1г/кг, беременным женщинам и кормящим грудью - 2г/кг, грудным детям – 4г/кг. Минимальная суточная потребность - 0,3-0,4г/кг.

Азотистый баланс - соотношение между процессами синтеза белка и его распада (на уровне 22-23г: 17-18г Альбуминов и 5г Глобулинов)