БХ - 3 семестр / ()Зачеты / 5 / тест / Биохимия_Энзимология и Биол.Окисл

Q: В фосфопротеидах связь между белком и простетической группой...
A: *сложноэфирная
A: дисульфидная
A: водородная
A: О-гликозидная
A: N-гликозидная

Q: Укажите представителей хромопротеидов:
A: *миоглобин
A: *гемоглобин
A: *цитохромы
A: фосфорилаза
A: ововителлин

Q: Выберите серосодержащие аминокислоты:
A: *цистеин
A: *метионин
A: серин
A: триптофан
A: треонин

Q: Чем обусловлено многообразие существующих в природе белков?
A: *первичной структурой белка
A: *определенным аминокислотным составом
A: вторичной структурой
A: третичной структурой
A: пептидной связью

Q: К фибриллярным белкам относятся:
A: *коллаген
A: *кератин
A: альбумины
A: глобулины
A: гистоны

Q: Какие аминокислоты сообщают белкам основной характер?
A: *аргинин
A: *лизин
A: аспартат
A: тирозин
A: аланин

Q: Типы связей, участвующие в формировании вторичной структуры белка:
A: *водородные
A: пептидные
A: дисульфидные
A: ионные
A: гидрофобные

Q: Все альфа-аминокислоты дают положительную реакцию...
A: *нингидриновую
A: биуретовую
A: Фоля

Q: Нормальное содержание белка в сыворотке крови в г/л:
A: *65-80
A: 1,5-2
A: 40-50
A: 100-110

Q: Характерная реакция на пептидную связь:
A: *биуретовая
A: нингидриновая
A: Фоля
A: ксантопротеиновая

Q: Методы выявления первичной структуры белка:
A: *фенилтиогидантоиновый
A: *фтординитробензольный
A: рентгеноструктурный анализ
A: спектрофотометрия
A: электрофорез

Q: Метод обратимого осаждения белка:
A: *высаливание
A: электрофорез
A: диализ
A: хроматография

Q: Факторы, препятствующие осаждению белковых молекул:
A: *гидратная оболочка
A: *электрический заряд белка
A: высокая молекулярная масса
A: большие размеры частиц

Q: Выберите дикарбоновые аминокислоты:
A: *глутаминовая
A: *аспарагиновая
A: лизин
A: аргинин
A: лейцин

Q: Химические связи, обеспечивающие стабильность ПЕРВИЧНОЙ структуры белка:
A: *пептидные
A: дисульфидные
A: водородные
A: гидрофобные

Q: Какие связи стабилизируют ТРЕТИЧНУЮ структуру белка?
A: *дисульфидные
A: *водородные
A: *гидрофобные
A: *электростатические взаимодействия
A: гликозидные
A: пептидные

Q: Куда будет двигаться белок при электрофорезе, если рН раствора ниже изоэлектрической точки?
A: *к катоду "-"
A: к аноду "+"
A: останется на старте

Q: Конечные продукты гидролиза белков:
A: *аминокислоты
A: пептиды
A: нуклеотиды
A: гексозамины

Q: Что понимают под вторичной структурой белка?
A: *спирализованная конфигурация полипептидной цепи
A: определенная последовательность аминокислот в цепи
A: совокупность нескольких полипептидных цепей
A: спирализованная конфигурация полинуклеотидной цепи
A: пространственная конфигурация пептидной спирали

Q: Что понимают под третичной структурой белка?
A: *пространственная конфигурация пептидной спирали
A: спирализованная конфигурация полипептидной цепи
A: определенная последовательность аминокислот в цепи
A: совокупность нескольких полипептидных цепей
A: спирализованная конфигурация полинуклеотидной цепи

Q: Что понимают под четвертичной структурой белка?
A: *совокупность нескольких полипептидных цепей как целое
A: спирализованная конфигурация полипептидной цепи
A: определенная последовательность аминокислот в цепи
A: спирализованная конфигурация полинуклеотидной цепи
A: пространственная конфигурация пептидной спирали

Q: Какие связи разрушаются при денатурации белка?
A: *водородные
A: *гидрофобные
A: *электростатические
A: *дисульфидные
A: пептидные

Q: Способы фракционирования белков сыворотки крови?
A: *центрифугирование
A: *электрофорез
A: *высаливание
A: денатурация
A: диализ

Q: Явление Тиндаля - это...
A: *конус, образующийся при пропускании светового луча через белковые растворы
A: осаждение белков солями щелочных металлов
A: движение ионов в электрическом поле
A: сорбция-десорбция белков на адсорбенте

Q: Какая аминокислота НЕ относится к числу оптически активных веществ?
A: *глицин
A: валин
A: лизин
A: лейцин
A: триптофан

Q: Что происходит с белком при действии высокой температуры в присутствии соляной кислоты?
A: *гидролиз
A: *денатурация
A: высаливание
A: диализ
A: хроматография

Q: Что такое изоэлектрическая точка белков?
A: *значение рН, при котором белок электронейтрален
A: состояние белка, при котором он теряет гидрофильные свойства
A: концентрация ионов водорода, при которой белок в электрическом поле движется к аноду

Q: Как называется процесс освобождения белков от низкомолекулярных соединений?
A: *диализ
A: гидролиз
A: денатурация
A: высаливание
A: хроматография

Q: Какие белки осаждаются в полунасыщенном растворе сульфата аммония?
A: *глобулины
A: альбумины
A: все белки

Q: Каково содержание азота в белках?
A: *16%
A: 25%
A: 60%
A: 6,25%

Q: Из каких химических элементов состоят аминокислоты?
A: *углерод, водород
A: *кислород, азот
A: *сера
A: железо, медь
A: фосфор

Q: Какие химические элементы могут входить в состав белков?
A: *углерод, водород
A: *кислород, азот
A: *сера, фосфор
A: *железо, медь

Q: Между какими аминокислотами в белках возможно образование гидрофобной связи?
A: *валин и изолейцин
A: *аланин и фенилаланин
A: аланин и глутаминовая кислота
A: глицин и лейцин
A: пролин и аргинин

Q: Между какими аминокислотами в белках возможно образование электростатической связи?
A: *аспартат и лизин
A: *глутамат и аргинин
A: *глутамат и лизин
A: аспартат и тирозин
A: гистидин и лейцин

Q: Между какими аминокислотами в белках возможно образование водородной связи?
A: *тирозин и аспартат
A: *треонин и глицин
A: *серин и глутамат
A: цистеин и валин
A: пролин и метионин

Q: Между какими аминокислотами в белках возможно образование дисульфидной связи?
A: *цистеин и цистеин
A: цистеин и метионин
A: метионин и метионин
A: цистеин и серин
A: серин и триптофан

Q: Действие ферментов заключается в:
A: *увеличении скорости реакции
A: *снижении энергии активации
A: достижении оптимальной концентрации субстрата и продукта реакции
A: создании оптимального значения рН
A: увеличении энергии активации реагирующих веществ

Q: Простетическая группа фермента представляет собой:
A: *небелковую часть фермента
A: альфа-спираль молекулы фермента
A: апофермент
A: холофермент
A: аллостерический центр фермента

Q: Ферменты разделяются на 6 классов в соответствии с:
A: *типом катализируемой реакции
A: структурой
A: субстратной специфичностью
A: активностью
A: органной принадлежностью

Q: Повышение активности ферментов в сыворотке крови при патологии может быть следствием
A: *увеличения скорости синтеза ферментов
A: *повышения проницаемости клеточных мембран
A: *некроза клеток
A: усиления органного кровотока
A: отека клеток

Q: Наибольшая активность АлАТ обнаруживается:
A: *в печени
A: в миокарде
A: в скелетных мышцах
A: в почках
A: в крови
A: в головном мозге

Q: Высокая активность креатинкиназы характерна для:
A: *скелетных мышц
A: *миокарда
A: эритроцитов
A: печени
A: почек

Q: Изоферменты...
A: *катализируют одну и ту же реакцию
A: *имеют одинаковую молекулярную массу
A: *отличаются по первичной структуре
A: *имеют различное субъединичное строение
A: *отличаются по кинетическим параметрам
A: имеют одинаковую первичную структуру

Q: Молекула ЛДГ состоит из субъединиц типа:
A: *Н и М
A: М и В
A: М, В и Н
A: В и Н
A: только В

Q: В кардиомиоцитах в наибольшем количестве содержатся изоферменты:
A: *ЛДГ-1
A: *ЛДГ-2
A: ЛДГ-3
A: ЛДГ-4
A: ЛДГ-5

Q: В гепатоцитах преимущественно содержатся изоферменты:
A: *ЛДГ-5
A: *ЛДГ-4
A: ЛДГ-1
A: ЛДГ-2
A: ЛДГ-3

Q: Катал - это единица, отражающая:
A: *активность фермента
A: константу Михаэлиса-Ментен
A: концентрацию фермента
A: концентрацию ингибитора
A: коэффициент молярной экстинкции

Q: Активность фермента, выраженная в каталах, имеет размерность:
A: *моль/сек
A: моль/мин
A: мкмоль/сек
A: мкмоль/мин
A: моль/час

Q: Константа Михаэлиса-Ментен - это:
A: *концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции составляет половину максимальной
A: оптимальная концентрация субстрата
A: молярный коэффициент экстинкции фермента
A: коэффициент, отражающий зависимость скорости реакции от температуры
A: концентрация субстрата, при которой скорость реакции максимальна

Q: Величина константы Михаэлиса-Ментен отражает:
A: *сродство фермента к субстрату
A: зависимость скорости реакции от концентрации фермента
A: зависимость скорости реакции от температуры
A: сродство фермента к ингибитору
A: эффекты коферментов и ингибиторов

Q: При инфаркте миокарда повышается преимущественно активность:
A: *креатинкиназы
A: ЛДГ-5
A: холинэстеразы
A: альфа-амилазы
A: щелочной фосфатазы

Q: При раке предстательной железы преимущественно повышается активность:
A: *кислой фосфатазы
A: альфа-амилазы
A: креатинкиназы
A: ЛДГ-1
A: щелочной фосфатазы

Q: Наиболее показательным для диагностики заболеваний костной системы является определение активности:
A: *щелочной фосфатазы
A: кислой фосфатазы
A: аминотрансфераз
A: амилазы
A: ЛДГ

Q: Наиболее информативным для диагностики острого панкреатита является определение активности:
A: *альфа-амилазы
A: ЛДГ-1
A: ЛДГ-5
A: АСТ
A: АЛТ

Q: Для ферментов как катализаторов характерна:
A: *высокая активность
A: *специфичность действия
A: *термолабильность
A: *зависимость от рН среды
A: способность выполнять транспортную функцию

Q: Как изменится активность ЛДГ при увеличении температуры с 30 до 40 градусов Цельсия
A: *увеличится в 2-4 раза
A: не изменится
A: станет равной нулю
A: уменьшится в 2-4 раза
A: возрастет в 10 раз

Q: Механизмами активации ферментов могут быть:
A: *ограниченный протеолиз
A: *присоединение кофермента
A: *структурная модификация
A: *образование комплекса с субстратом
A: *фосфорилирование

Q: Изоферменты различаются:
A: *электрофоретической подвижностью
A: *чувствительностью к активаторам и ингибиторам
A: *иммунологическим свойствам
A: *по термостабильности
A: *оптимумом рН
A: по типу катализируемой реакции

Q: Скорость ферментативной реакции определяют:
A: *количество фермента
A: *концентрация субстрата
A: *концентрация продуктов реакции
A: *температура и рН
A: *присутствие активаторов и ингибиторов ферментов

Q: Как изменится активность АСТ при постепенном изменении температуры с 30 до 70 градусов по Цельсию
A: *сначала увеличится, затем резко снизится
A: не изменится
A: увеличится в среднем в 32 раза
A: немедленно упадет до нуля
A: будет постепенно нарастать

Q: К мультиэнзимным системам относятся:
A: *кетоглутаратдегидрогеназный комплекс
A: *пируватдегидрогеназный комплекс
A: изоферменты ЛДГ
A: изоферменты креатинфосфокиназы
A: малатдегидрогеназа

Q: К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию НООС-СН2-СН2-СООН + ФАД <---> НООС-СН=СН-СООН + ФАДН2
A: *оксидоредуктазы
A: трансферазы
A: лиазы
A: гидролазы
A: лигазы
A: изомеразы

Q: Какие связи с участками субстрата может образовывать лизин, входящий в состав активного центра фермента?
A: *ионные
A: водородные
A: гидрофобные
A: дисульфидные

Q: Какие связи с участием своих радикалов может образовывать тирозин, входящий в активный центр ферментов?
A: *водородные
A: ионные
A: гидрофобные
A: дисульфидные

Q: Производным какого витамина является кофермент, переносящий аминогруппы?
A: *В6
A: В12
A: В2
A: С
A: РР

Q: Химотрипсин имеет оптимум рН в диапазоне:
A: *8-9
A: 1-2
A: 6-8
A: 10-11

Q: Какие витамины входят в состав оксидоредуктаз?
A: *РР
A: *В2
A: В1
A: В12
A: С

Q: Какую роль в молекуле фермента играют гидрофобные взаимодействия?
A: *взаимодействие с субстратом
A: *взаимодействие с аллостерическими регуляторами
A: *стабилизация третичной структуры
A: стабилизация вторичной структуры
A: стабилизация четвертичной структуры

Q: Пепсин обладает специфичностью:
A: *относительной
A: абсолютной
A: стерео

Q: Какие реакции катализируют ферменты, в состав которых входит производное витамина РР?
A: *перенос водорода
A: декарбоксилирование
A: перенос аминогруппы
A: перенос карбоксильной группы
A: перенос метильных групп

Q: К какому классу ферментов относится ксантиноксидаза?
A: *оксидоредуктазы
A: гидролазы
A: изомеразы
A: лиазы
A: лигазы
A: трансферазы

Q: В молекуле фермента кофермент взаимодействует с:
A: *апоферментом
A: *субстратом
A: холоферментом
A: якорными участками активного центра
A: аллостерическим центром

Q: К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию: СН3-СН(NН2)-СООН + НООС-СН2-СН2-СО-СООН ---> СН3-СО-СООН + НООС-СН2-СН2-СН(NH2)-СООН
A: *трансферазы
A: оксидоредуктазы
A: лиазы
A: лигазы
A: изомеразы
A: гидролазы

Q: Какое взаимодействие характеризуется выражением "как рука к перчатке"?
A: *субстрат + активный центр
A: ингибитор + активный центр
A: регулятор + аллостерический центр
A: якорная площадка + каталитическая площадка

Q: Почему при сдвиге рН от оптимума активность ферментов падает?
A: *изменяется степень ионизации группировок, входящих в активный центр молекулы фермента
A: *изменяется конформация активного центра
A: происходит денатурация фермента
A: изменяется конформация аллостерического центра
A: происходит гидролиз фермента

Q: При температуре ниже О градусов по Цельсию активность ферментов резко снижается, потому что:
A: *снижается скорость теплового движения молекул
A: *замерзает вода
A: происходит денатурация фермента
A: происходит гидролиз фермента
A: изменяется степень ионизации групп, входящих в активный центр молекулы фермента

Q: Энергия активации - это:
A: *энергия, необходимая для перевода всех молекул субстрата в активированное состояние
A: энергия, необходимая для перевода всех молекул фермента в активированное состояние
A: это разница величин энергий субстратов и продуктов реакции
A: свободная энергия
A: общая энергия системы

Q: Какой тип реакций катализируется ферментом, имеющим по классификации шифр 3.1.3.13?
A: *расщепление сложноэфирных связей с участием воды
A: перенос карбоксильных групп
A: перенос водорода
A: переход одной формы вещества в другую
A: присоединение воды к веществу

Q: Какую роль в молекуке фермента играют водородные связи?
A: *стабилизация вторичной структуры
A: *стабилизация третичной структуры
A: *связь с субстратом
A: *поддержание конформации активного центра
A: *взаимодействие участков активного центра

Q: Для работы пепсина необходим кофермент:
A: *кофермент не нужен
A: НАД
A: ФАД
A: КоА
A: ТДФ

Q: Какую роль в молекуле фермента играют дисульфидные связи?
A: *стабилизация третичной структуры
A: *поддержание конформации активного центра
A: стабилизация вторичной структуры
A: стабилизация четвертичной структуры
A: связь с субстратом

Q: При температуре от 30 до 34 градусов Цельсия большинство ферментов организма...
A: *незначительно снижает активность
A: подвергается денатурации
A: подвергается гидролизу
A: сохраняет высокую активность
A: резко снижают свою активность

Q: В составе какой части фермента чаще всего находятся металлы?
A: *простетическая группа
A: апофермент
A: субстратная площадка
A: аллостерический центр
A: каталитическая площадка

Q: При изменении рН от 5,0 до 1,5 активность пепсина
A: *возрастает
A: убывает
A: не изменяется

Q: Константа Михаэлиса для фермента АА равна 0,001 М, для фермента ВВ - 0,000005 М. У какого фермента выше сродство к субстрату?
A: *ВВ
A: АА
A: сродство одинаково
A: данных для ответа недостаточно

Q: К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию: НООС-СНОН-СН2-СООН ---> НООС-СН=СН-СООН + Н2О
A: *лиазы
A: лигазы
A: оксидоредуктазы
A: гидролазы
A: трансферазы
A: изомеразы

Q: Температурный оптимум для большинства ферментов находится в диапазоне:
A: *от 36 до 38 градусов
A: от 40 до 44 градусов
A: от 0 до 8 градусов
A: от 30 до 34 градусов

Q: К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию: НООС-СН2-СН2-СН(NH2)-СООН ---> НООС-СН2-СН2-СН2-NH2 + СО2
A: *лиазы
A: лигазы
A: оксидорезуктазы
A: трансферазы
A: гидролазы
A: изомеразы

Q: Какова функция якорного участка фермента?
A: *связывание субстрата
A: превращение субстрата
A: временное связывание регулятора с последующим отщеплением
A: поддержание конформации активного центра

Q: Какова функция аллостерического центра фермента?
A: *связывание активатора с последующим изменением конформации активного центра фермента
A: *связывание ингибитора с последующим изменением конформации активного центра фермента
A: связывание субстрата
A: превращение субстрата
A: модификация структуры субстратов

Q: Какая реакция пойдет в смеси трипсин + пепсин при рН 2,0?
A: *пепсин расщепит трипсин
A: трипсин расщепит пепсин
A: ничего не произойдет
A: взаимное расщепление молекул

Q: Какая реакция пойдет в смеси пепсин + трипсин при рН 8,5?
A: *трипсин расщепит пепсин
A: пепсин расщепит трипсин
A: ничего не произойдет
A: взаимное расщепление молекул

Q: Какая реакция пойдет в смеси пепсин + трипсин при рН 7,0?
A: *ничего не произойдет
A: трипсин расщепит пепсин
A: пепсин расщепит трипсин
A: взаимное расщепление молекул

Q: Что характеризует термин "индуцированное соответствие"?
A: *соответствие активного центра и субстрата как "рука к перчатке"
A: соответствие активного центра и субстрата как "ключ к замку"
A: соответствие структур аллостерического регулятора и аллостерического центра фермента
A: соответствие активного и аллостерического центров фермента

Q: К какому классу ферментов относится Na+/К+-АТФаза, осуществляющая перенос ионов Na+ и К+ и катализирующая реакцию: АТФ + Н2О <---> АДФ + фосфат
A: *гидролазы
A: трансферазы
A: оксидоредуктазы
A: изомеразы
A: лиазы
A: лигазы

Q: Ферменты ускоряют...
A: *и прямую, и обратную реакции
A: преимущественно прямую реакцию
A: преимущественно обратную реакцию

Q: При увеличении концентрации субстрата скорость ферментативной реакции...
A: *сначала возрастает, затем стабилизируется на постоянном уровне
A: сначала возрастает, затем падает
A: не изменяется
A: непрерывно возрастает пропорционально концентрации субстрата
A: сначала убывает, затем возрастает

Q: При увеличении концентрации фермента скорость ферментативной реакции...
A: *непрерывно возрастает пропорционально концентрации фермента
A: не изменяется
A: сначала растет, затем остается на одном уровне
A: сначала возрастает, затем падает
A: сначала убывает, затем возрастает

Q: Каковы единицы выражения константы Михаэлиса?
A: *моль/л
A: ед/моль
A: ед/л
A: л/сек
A: кат/кг

Q: Какие типы связей возникают между активным центром холинэстеразы и ацетилхолином в ходе ферментативной реакции?
A: *водородные
A: *электростатические
A: ковалентные
A: гидрофобные
A: дисульфидные

Q: В каких единицах можно выражать относительную (удельную) активность?
A: *кат/кг
A: *мкмоль/мин*мг
A: кат
A: моль/моль*сек
A: моль/сек

Q: В каких единицах выражают абсолютную (общую) активность?
A: *кат
A: *моль/сек
A: *мкмоль/мин
A: кат/кг
A: моль/моль*мин

Q: В каких единицах измеряется молекулярная активность фермента?
A: *моль/моль*сек
A: кат
A: кат/кг
A: мкмоль/мин
A: моль/сек

Q: Какое равенство, характеризующее константу Михаэлиса, истинно?
A: *Кm = (К2+К3)/К1
A: Кm = K1/(K2+K3)
A: Km = K1+K2+K3
A: Km = K1*(K2+K3)
A: Km = (K2+K3)*K1

Q: При концентрации субстрата много меньшей Km скорость ферментативной реакции...
A: *прямо пропорциональна концентрации субстрата
A: равна половине максимальной
A: равна максимальной скорости
A: обратно пропорциональна концентрации субстрата
A: приближается к нулю

Q: При концентрации субстрата равной Km скорость ферментативной реакции...
A: *равна половине максимальной
A: прямо пропорциональна концентрации субстрата
A: обратно пропорциональна концентрации субстрата
A: приближается к нулю
A: равна максимальной скорости

Q: При концентрации субстрата много большей Km скорость ферментативной реакции...
A: *равна максимальной скорости
A: приближается к нулю
A: обратно пропорциональна концентрации субстрата
A: прямо пропорциональна концентрации субстрата
A: равна половине максимальной

Q: О каких свойствах фермента можно судить по его Km?
A: *сродство к субстрату
A: молекулярная активность
A: потенциальная скорость превращения субстрата

Q: О каких свойствах фермента можно судить по Vmax?
A: *потенциальная скорость превращения субстрата
A: сродство к субстрату
A: специфичность по отношению к разным субстратам
A: прочность фермент-субстратного комплекса

Q: График Лайнуивера-Берка выражает зависимость скорости реакции
A: *от концентрации субстрата
A: от концентрации фермента
A: от рН среды
A: от температуры
A: от концентрации ингибитора

Q: Какие равенства выражают верное соотношение между единицами активности ферментов в системах СИ и СГС?
A: *1 кат = 60 млн Ед
A: *1 Ед = 16,7 нкат
A: 1 кат = 100 Ед
A: 1 кат = 60 мкЕд
A: 1 Ед = 16,7 мккат
A: 1 Ед = 60 кат

Q: Какие константы и переменные входят в основное уравнение ферментативной реакции?
A: *[S]
A: *Km
A: *Vmax
A: [E]
A: Vобр

Q: Молекулярная активность фермента - это:
A: *количество молекул субстрата, превращенное одной молекулой фермента за единицу времени
A: количество субстрата, превращенное за единицу времени в пересчете на содержание белка в растворе
A: количество субстрата, превращенное за единицу времени всем ферментом в растворе
A: количество фермента в инкубационной среде
A: количество субстрата, превращенное за единицу времени одним граммом фермента в растворе

Q: Удельная активность фермента - это:
A: *количество субстрата, превращенное за единицу времени в пересчете на содержание белка в растворе
A: *количество субстрата, превращенное за единицу времени одним граммом фермента в растворе
A: количество молекул субстрата, превращенное одной молекулой фермента за единицу времени
A: количество субстрата, превращенное за единицу времени всем ферментом в растворе
A: количество фермента в инкубационной среде

Q: Каково основное уравнение ферментативной реакции (Бриггса-Холдейна)?
A: *V=Vmax[S]/(Km+[S])
A: Km=(K2+K3)/K1
A: Km=[E][S]/[ES]
A: 1/V=Km/Vmax[S]+1/Vmax

Q: Каковы функции каталитического участка активного центра фермента?
A: *образование временных связей с участком субстрата, подвергающимся превращению
A: *перевод химических связей в субстрате в напряженное состояние
A: связывание субстрата
A: изменение конформации якорного центра фермента
A: восстановление исходной структуры активного центра

Q: Каким образом можно определить действие фермента?
A: *по убыли субстрата
A: *по приросту концентрации продуктов реакции
A: *по изменению поглощения света определенной длины волны
A: по изменению концентрации ферментативного белка
A: по изменению концентрации фермент-субстратных комплексов

Q: Каким параметром описывается прочность энзим-субстратного комплекса?
A: *Km
A: Vmax
A: [S]
A: [E]
A: Vобр

Q: У фермента гексокиназы Км для аллозы равна 8*10(-3) Моль/л, Км для маннозы равна 5*10(-6) Моль/л. Превращение какого из этих субстратов при [S]=4*10(-6) Моль/л пойдет быстрее?
A: *маннозы
A: аллозы
A: данных для ответа недостаточно
A: обе реакции пойдут одинаково быстро, поскольку [S]<Km

Q: Какой фермент катализирует реакцию: СН3-СО-СООН + НАДН +H+ <---> CН3-СНОН-СООН + НАД+
A: *лактатдегидрогеназа
A: пируватдегидрогеназа
A: пепсин
A: сукцинатдегидрогеназа
A: малатдегидрогеназа
A: уреаза

Q: Какой фермент катализирует реакцию: СН3-СНОН-СООН + НАД+ <---> СН3-СО-СООН + НАДН + H+
A: *лактатдегидрогеназа
A: пируватдегидрогеназа
A: пепсин
A: сукцинатдегидрогеназа
A: малатдегидрогеназа
A: уреаза

Q: Какое из приведенных соединений является конкурентным ингибитором сукцинатдегидрогеназы?
A: *СООН-СН2-СООН
A: СООН-СН2-СН2-СООН
A: СООН-СО-СН3
A: СООН-СН2-СОН
A: СООН-СН2-СН3

Q: Каков механизм действия конкурентного ингибитора?
A: *связывание с активным центром фермента
A: связывание с аллостерическим центром фермента
A: механизм не известен
A: денатурация молекулы фермента
A: образование прочного, не диссоциирующего энзим-субстратного комплекса

Q: Каков механизм действия неконкурентного ингибитора?
A: *связывание с аллостерическим центром фермента
A: связывание с активным центром фермента
A: механизм не известен
A: денатурация молекулы фермента
A: образование прочного, не диссоциирующего энзим-субстратного комплекса

Q: Каков механизм действия неспецифического ингибитора (фактора)?
A: *денатурация молекулы фермента
A: механизм не известен
A: связывание с активным центром фермента
A: связывание с аллостерическим центром фермента
A: образование прочного, не диссоциирующего энзим-субстратного комплекса

Q: Каков механизм действия необратимого ингибитора?
A: *образование прочного, не диссоциирующего энзим-субстратного комплекса
A: механизм не известен
A: связывание с аллостерическим центром фермента
A: денатурация молекулы фермента

Q: Укажите, к какому типу относится реакция гидролиза фосфатной связи глюкозо-1-фосфата, если изменение свободной энергии составляет -20,9 кДж/моль (-5,0 ккал/моль):
A: *экзэргоническая
A: эндэргоническая

Q: Выберите, какие из перечисленных соединений являются макроэргическими, если стандартная свободная энергия гидролиза их составляет:
A: *креатинфосфат -42,7 кДж/моль (-10,3 ккал/моль)
A: *фосфоенолпируват -54,0 кДж/моль (-14,8 ккал/моль)
A: *АТФ -32,2 кДж/моль (-7,3 ккал/моль)
A: фруктозо-6-фосфат -15,9 кДж/моль (-3,8 ккал/моль)
A: альфа-глицерофосфат -9,2 кДж/моль (-2,2 ккал/моль)

Q: Объясните, почему в живой клетке реакция образования воды из водорода и кислорода не сопровождается взрывом:
A: *процесс многоступенчатый
A: препятствует прочность мембраны митохондрий
A: действуют антиоксиданты

Q: Укажите, какой фермент цепи переноса электронов может быть нарушен, если животное находится на малобелковой диете, лишенной витамина РР:
A: *НАДН-дегидрогеназа
A: H+-АТФаза
A: сукцинатдегидрогеназа
A: цитохромоксидаза

Q: Назовите фермент, который осуществляет перенос электронов непосредственно на кислород:
A: *цитохромоксидаза
A: гексокиназа
A: супероксиддисмутаза
A: пероксидаза

Q: Укажите компонент цепи переноса электронов и протонов, который собирает электроны от любых субстратов окисления:
A: *цитохром С
A: НАДН-дегидрогенеза
A: убихинон (КоQ)

Q: Назовите способы образования АТФ:
A: *субстратное фосфорилирование
A: *окислительное фосфорилирование
A: перекисное окисление
A: трансальдолазная реакция

Q: Какой процесс в митохондриях нарушается после обработки их детергентом, разрушающим структуры внутренней мембраны?
A: *сопряжение окисления и фосфорилирования
A: *транспорт электронов
A: дегидрирование субстратов

Q: Дыхательный контроль обеспечивается концентрацией:
A: *АДФ
A: глюкозы
A: лактата
A: НАДФ
A: КоА

Q: Разобщение дыхания и фосфорилирования достигается при:
A: *повышении проницаемости внутренней мембраны митохондрий для протонов
A: снижении активности Н+ зависимой АТФ-азы
A: ингибировании АДФ-АТФ транслоказы

Q: Антиоксидантная защита достигается при введении витаминов:
A: *C
A: *А, Е
A: В3
A: Н

Q: Монооксигеназные системы вводят в субстрат:
A: *ОН-группы
A: SН-группы
A: СООН-группы
A: NН2-группы

Q: Назовите ферменты, катализирующие необратимые реакции ЦТК:
A: *изоцитратдегидрогеназа
A: *цитратсинтаза
A: аконитатгидратаза
A: малатдегидрогеназа
A: фумаратгидратаза

Q: Для каких субстратов ЦТК коэффициент P/O теоретически равен 3?
A: *малат
A: *изоцитрат
A: АТФ
A: сукцинат
A: глюкоза

Q: При каких условиях в организме активируется ПОЛ?
A: *избытке О2
A: *недостатке О2
A: *недостатке витаминов
A: недостатке АТФ
A: избытке гормонов

Q: Способность НАД к окислению-воcстановлению определяется наличием в его структуре...
A: *катиона пиридиния
A: аденина
A: рибозофосфата

Q: Первичными акцепторами электронов в дыхательной цепи являются...
A: *НАД
A: *ФАД
A: цитохромоксидаза
A: ФМН
A: убихинон

Q: Какие компоненты дыхательной цепи транспортируют только электроны?
A: *цитохром "b"
A: *цитохромоксидаза
A: НАД
A: ФМН
A: убихинон

Q: Какие из представленных веществ являются макроэргами?
A: *гуанозинтрифосфат
A: *креатинфосфат
A: аденозинмонофосфат
A: ФАД
A: НАДФ

Q: Пиридиновые ферменты являются...
A: *первичными дегидрогеназами
A: вторичными дегидрогеназами
A: аутооксидабельными ферментами

Q: Атомы и железа, и меди входят в активный центр фермента ...
A: *цитохромоксидазы
A: цитохрома "c"
A: НАДН-дегидрогеназы
A: убихинолдегидрогеназы
A: сукцинатдегидрогеназы

Q: Какие компоненты дыхательной цепи способны транспортировать и электроны, и протоны?
A: *убихинон
A: *ФМН
A: цитохромоксидаза
A: цитохром "c"
A: цитохром "b"

Q: В дыхательной цепи между убихиноном и цитохромом "c1" расположен:
A: *цитохром "b"
A: цитохром "c"
A: цитохром "b5"
A: цитохром "a"

Q: Восстановление ФАД (ФМН) сопровождается присоединением протонов
A: *к атомам азота
A: к атомам углерода
A: к атомам кислорода

Q: Убихинон легко диффундирует в мембране митохондрий, потому что является...
A: *небольшой липофильной молекулой
A: небольшой гидрофильной молекулой
A: крупной липофильной молекулой
A: крупной гидрофильной молекулой

Q: Конечным акцептором электронов в дыхательной цепи является:
A: *кислород
A: водород
A: убихинон
A: НАД
A: цитохромоксидаза

Q: При гидролизе макроэргической связи выделяется энергии:
A: *не менее 32 кДж/моль
A: 12 кДж/моль
A: более 50 кДж/моль
A: не менее 23 кДж/моль

Q: Донор электронов в дыхательной цепи:
A: *водород
A: кислород
A: сера
A: железо
A: медь

Q: Механизм действия НАД включает:
A: *присоединение протона к атому углерода
A: присоединение протонов к атомам азота
A: присоединение протонов к атому кислорода

Q: Способность ФАД к окислению-восстановлению определяется наличием в его структуре:
A: *изоаллоксазина
A: рибитола
A: рибозофосфата
A: аденина

Q: Из каких компонентов состоит НАД?
A: *витамин РР
A: *рибозофосфат
A: *аденин
A: бензохинон
A: изоаллоксазин

Q: Из каких компонентов состоит ФАД?
A: *рибофлавин
A: *рибозофосфат
A: *аденин
A: тиамин
A: бензохинон

Q: Из каких компонентов состоит ФМН?
A: *рибофлавин
A: *фосфорная кислота
A: тиамин
A: рибоза
A: пиридоксин

Q: В дыхательной цепи между флавиновыми дегидрогеназами и цитохромом "b" расположен...
A: *убихинон
A: цитохром "c1"
A: цитохром "c"
A: НАД

Q: Выберите макроэргические соединения:
A: *сукцинил-КоА
A: *цитидиндифосфат
A: *фосфоенолпируват
A: пируват
A: аденозинмонофосфат

Q: Выберите правильную последовательность дыхательной цепи:
A: *НАД, ФМН, убихинон, цитохром "b", цитохром "c1", цитохром "c", цитохром "a", цитохром "a3"
A: НАД, убихинон, ФМН, цитохром "b", цитохром "c1", цитохром "c", цитохром "a", цитохром "a3"
A: НАД, ФМН, убихинон, цитохром "c1", цитохром "c", цитохром "b", цитохром "a", цитохром "a3"

Q: В состав убихинона входят:
A: *бензохинон
A: *изопреноидная боковая цепь
A: порфиновое кольцо
A: рибозофосфат
A: аденин

Q: Продуктом превращения липидов на втором этапе унификации энергетических субстратов является:
A: *ацетил-КоА
A: глицерофосфат
A: глицерин
A: пируват

Q: На какой стадии унификации энергетических субстратов образуется наибольшее количество АТФ?
A: *третьей
A: второй
A: первой
A: на всех поровну

Q: При окислительном декарбоксилировании пирувата образуется:
A: *ацетил-КоА
A: цитрат
A: сукцинил-КоА
A: лактат

Q: Гидратация субстратов в ЦТК происходит в реакциях:
A: *фумарат ---> малат
A: *цис-аконитат ---> изоцитрат
A: цитрат ---> цис-аконитат
A: малат ---> оксалоацетат
A: изоцитрат ---> альфа-кетоглутарат

Q: Как изменятся отношения НАД/НАДН и АДФ/АТФ в сердце во время сна (по сравнению с активным состоянием)?
A: *оба уменьшатся
A: оба увеличатся
A: не изменятся
A: первое уменьшится, второе увеличится
A: первое увеличится, второе уменьшится

Q: Альфа-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс является мультиэнзимной системой, потому что в его состав входят:
A: *3 фермента и 5 коферментов
A: 3 фермента и 3 кофермента
A: 5 ферментов и 5 коферментов
A: 6 ферментов и 3 кофермента

Q: Фермент субстратного фосфорилирования в ЦТК:
A: *сукцинил-КоА-синтетаза
A: изоцитратдегидрогеназа
A: сукцинатдегидрогеназа
A: малатдегидрогеназа
A: цитратсинтаза

Q: Какие вещества, поступающие с пищей, являются предшественниками пирувата?
A: *углеводы
A: *белки
A: жирные кислоты
A: холестерин
A: целлюлоза

Q: ЦТК является кислородзависимым процессом, потому что
A: *кислород необходим для регенерации НАД и ФАД
A: кислород необходим для синтеза оксалоацетата
A: кислород необходим для регенерации ацетил-КоА
A: кислород активирует цитратсинтетазу

Q: Окислительные превращения происходят в реакциях:
A: *сукцинат ---> фумарат
A: *малат ---> оксалоацетат
A: оксалоацетат ---> цитрат
A: фумарат ---> малат

Q: В состоянии покоя скорость ЦТК замедляется, потому что накапливается:
A: *АТФ
A: *НАДН
A: ФАДН
A: лактат
A: пируват

Q: На втором этапе унификации энергетических субстратов происходят превращения:
A: *аминокислоты ---> пируват
A: *жирные кислоты ---> ацетил-КоА
A: белки ---> аминокислоты
A: ацетил-КоА ---> Н2О + СО2
A: нейтральный жир ---> глицерин + жирные кислоты

Q: В состав альфа-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса входят коферменты:
A: *тиаминдифосфат, КоА
A: *НАД, ФАД,
A: *липоевая кислота
A: пиридоксальфосфат
A: карбоксибиотин, гем
A: ТГФК, кобаламин

Q: В каких реакциях ЦТК происходит декарбоксилирование?
A: *изоцитрат ---> альфа-кетоглутарат
A: *альфа-кетоглутарат ---> сукцинил-КоА
A: оксалоацетат ---> цитрат
A: фумарат ---> малат
A: малат ---> оксалоацетат

Q: Факторами, ингибирующими ЦТК, являются:
A: *высокая концентрация НАДН
A: *высокое содержание АТФ
A: низкая концентрация оксалоацетата
A: высокое содержание АДФ

Q: Сколько молекул НАДН может образоваться за один оборот ЦТК?
A: *три
A: две
A: одна
A: четыре
A: ни одной

Q: На третьем этапе унификации энергетических субстратов происходит превращение:
A: *ацетил-КоА ---> Н2О + СО2
A: полисахариды ---> моносахариды
A: пируват ---> ацетил-КоА
A: жирные кислоты ---> ацетил-КоА
A: глицерин ---> пируват

Q: В ходе ЦТК превращение янтарной кислоты в яблочную происходит через...
A: *фумарат
A: цитрат
A: оксалоацетат
A: сукцинил-КоА

Q: Сколько молекул ФАДН образуется в ходе ЦТК?
A: *одна молекула
A: две молекулы
A: ни одной

Q: В ходе реакций унификации энергетических субстратов образуется один общий метаболит:
A: *ацетил-КоА
A: сукцинил-КоА
A: пируват
A: изоцитрат
A: цитрат

Q: Выбрать правильную последовательность превращения углеводов в ходе унификации энергетических субстратов:
A: *полисахариды-->моносахариды-->пируват-->ацетил-КоА-->Н2О+СО2
A: полисахариды-->моносахариды-->ацетил-КоА-->пируват-->Н2О+СО2
A: полисахариды-->пируват-->моносахариды-->ацетил-КоА-->Н2О+СО2
A: моносахариды-->полисахариды-->ацетил-КоА-->пируват-->Н2О+СО2
A: моносахариды-->полисахариды-->пируват-->ацетил-КоА-->Н2О+СО2

Q: Выбрать метаболиты цикла Кребса
A: *цис-аконитат, изоцитрат
A: *малат, фумарат, цитрат
A: *сукцинил-КоА, альфа-кетоглутарат
A: *оксалоацетат, сукцинат
A: пируват, лактат
A: глюкоза, глицерин

Q: На первом этапе унификации энергетических субстратов происходят превращения:
A: *полисахариды ---> моносахариды
A: *белки ---> аминокислоты
A: *жиры ---> глицерин + жирные кислоты
A: пируват ---> ацетил-КоА
A: глюкоза ---> пируват

Q: Какие реакции в ЦТК катализируются НАД-зависимыми ферментами?
A: *изоцитрат ---> альфа-кетоглутарат
A: *альфа-кетоглутарат ---> сукцинил-КоА
A: *малат ---> оксалоацетат
A: сукцинат ---> фумарат
A: оксалоацетат ---> цитрат

Q: Сколько АТФ образуется при окислении одной молекулы ацетил-КоА в ЦТК?
A: *12 АТФ
A: 6 АТФ
A: 9 АТФ
A: 3 АТФ
A: 15 АТФ

Q: Цикл Кребса выполняет функцию:
A: *пластическую
A: *энергетическую
A: *регуляторную

Q: Последовательность расположения ферментов дыхательной цепи определяется их
A: *редокс-потенциалом
A: липофильностью
A: гидрофильностью
A: молекулярным весом

Q: Коэффициентом фосфорилирования называется
A: *отношение количества связанной Н3РО4 к количеству поглощенного О2
A: отношение объемов образующегося СО2 и поглощаемого О2
A: отношение количества энергии, аккумулированного АТФ, к энергии, высвободившейся при окислении

Q: Факторами разобщения являются
A: *динитрофенол
A: *тироксин
A: токоферол
A: цианистый калий

Q: Согласно хемиосмотической теории протоны "возвращаются" из межмембранного пространства в матрикс митохондрий:
A: *через протонную АТФ-синтетазу
A: при помощи ферментов дыхательной цепи
A: в любом месте мембраны по градиенту концентрации

Q: В метаболизме чужеродных соединений участвует фермент:
A: *цитохром Р450
A: *цитохром b5
A: супероксиддисмутаза
A: цитохром b
A: цитохром c1
A: сукцинатдегидрогеназа

Q: В каких реакциях выделяется энергия, достаточная для фосфорилирования:
A: *ФМН ---> убихинон
A: *цитохром b ---> цитохром c1
A: *цитохром a ---> цитохром a3
A: *сукцинил-КоА ---> сукцинат
A: НАД ---> ФМН
A: цитохром с1 ---> цитохром а

Q: Протонная АТФ-синтаза для образования АТФ использует энергию:
A: *трансмембранного протонного градиента
A: макроэргической связи промежуточного соединения
A: заключенную в НАДФН

Q: Фермент микросомального окисления цитохром Р450 локализован:
A: *в эндоплазматической сети
A: в митохондриях
A: в рибосомах
A: в лизосомах

Q: Стехиометрический коэффициент Р/О при окислении малата равен:
A: *трем
A: четырем
A: двум

Q: Пункты сопряжения окисления и фосфорилирования расположены на участках между компонентами:
A: *ФМН ---> убихинон
A: *цитохромоксидаза ---> кислород
A: *цитохром в ---> цитохром с1
A: убихинон ---> цитохром с
A: цитохром с1 ---> цитохром с

Q: Функции микросомального окисления:
A: *обезвреживание токсинов
A: *метаболизм лекарств
A: *синтез стероидов
A: регуляция проницаемости мембран
A: образование активных форм кислорода

Q: Какие ферменты защищают клетку от токсичного действия кислорода?
A: *глутатионредуктаза
A: *супероксиддисмутаза
A: *каталаза
A: НАДН-дегидрогеназа
A: моноаминооксидаза
A: цитохромоксидаза

Q: Ингибиторами цитохромоксидазы является:
A: *цианистый калий
A: *CO
A: *сероводород
A: токоферол
A: арахидоновая кислота
A: тироксин
A: лимонная кислота

Q: Назовите ингибитор перекисного окисления липидов (ПОЛ):
A: *токоферол
A: цианистый калий
A: тироксин
A: арахидоновая кислота
A: пируват

Q: Какие ферменты взаимодействуют непосредственно с кислородом?
A: *супероксиддисмутаза
A: *цитохромоксидаза
A: *цитохром Р-450
A: АТФ-синтетаза
A: НАДН-дегидрогеназа

Q: Что представляют собой грибовидные образования на внутренней мембране митохондрий, которые обнаруживаются при электронной микроскопии?
A: *фактор F1 АТФ-синтетазы
A: фактор Fo АТФ-синтетазы
A: рибосомы
A: комплекс ферментов дыхательной цепи

Q: Угарный газ (СО) нарушает биоэнергетические процессы, потому что блокирует:
A: *цитохромоксидазу
A: АТФ-синтетазу
A: цитохром b
A: сукцинатдегидрогеназу

Q: Цианиды нарушают биоэнергетические процессы, потому что блокируют:
A: *цитохромоксидазу
A: цитохром с
A: АТФ-синтетазу
A: цитратсинтетазу
A: сукцинатдегидрогеназу

Q: В активный центр ферментов дыхательной цепи входят атомы:
A: *серы
A: *железа
A: *меди
A: цинка
A: иода
A: селена

Q: Разобщители нарушают синтез АТФ, потому что:
A: *уменьшают трансмембранный потенциал
A: блокируют АТФ-синтетазу
A: ингибируют цитохромоксидазу
A: разрушают митохондрии

Q: Коферментная форма витамина В1
A: *тиаминдифосфат
A: пиридоксальфосфат
A: флавинаденинмононуклеотид
A: никотинамидадениндинуклеотидфосфат
A: ретиналь