Ацилирование помогает белкам встраиваться в мембраны

Многие белки модифицируют N концевые аминокислоты после синтеза. В большинстве случаев инициирующий метионин удаляется путем гидролиза, и к новой N – концевой аминокислоте добавляется ацетильная группа. Ацетил-КoA – донор ацетильной группы для этих реакций. Некоторые белки имеют 14 углеродную миристоильную группу, связанную с N – концевой аминокислотой. Донор для этой модификации – миристоил-КоA. Последняя модификация обеспечивает ассоциации модифицированного белка с мембранами. Каталитическая субъединица цАМФ- зависимой протеинкиназы – относится к такого рода белков.

Метилирование аминокислотных остатков в белках встречается редко

Посттрансляционное метилирование происходит по остаткам лизина в некоторых белках типа калмодулина и цитохрома c. S-аденозилметионин - донор активной метильной группы

Фосфорилирование белков в большинстве случаев обратимый процесс

Посттрансляционное фосфорилирование - одна из наиболее популярных модификаций белков, которые происходят в животных клетках. Реакции фосфорилирования белков составляют часть механизмов регуляции биологической активности белка и являются обратимыми. Реакции фосфорилирования (АТФ + белок  фосфопротеин +АДФ) катализируются протеинкиназами, а реакции отщепления остатков фосфата (фосфопротеин  протеин + фосфат) протеинфосфатазами. Примером такого рода реакций могут быть реакции фосфорилирования гликоген синтазы и гликоген фосфорилазы в гепатоцитах в ответ на действие глюкагона – гормона поджелудочной железы. Фосфорилирование синтазы ингибирует ее активность, в то время как активность фосфорилазы повышается. Эти два синхронные события ведут к повышению поступления печеночной глюкозы в кровь. Наоборот, дефосфорилирование вызывает обратное соотношение активностей и клетки печени активно синтезируют гликоген.

В белках наиболее часто фосфорилируются остатки серина, треонина и тирозина в примерном соотношении 1000:100:1. Однако, хотя уровень фосфорилирования тирозина незначителен, эта реакция приобрела важное значение в механизмах внутриклеточной сигнализации (реакции фосфорилирования тирозина рецепторных белков при участии тирозинкиназ).

Сульфатирование белков пример необратимой ковалентной модификации структуры белка.

Остатки тирозина в некоторых белках могут сульфатироваться . Примерами таких белков могут быть фибриноген или гастрин. Донором сульфата для белков, как и при сульфатировании других молекул является 3 '-фосфоаденозил-5 '-фосфосульфат (ФАФС). Присоединение сульфата к остаткам тирозина необходимо для проявления функции белков и является необратимым процессом в отличие от фосфорилирования тирозина , используемого в регуляторных механизмах клетки.

Пренилирование – способ «заякоривания» белка в мембранах

Пренилирование представляет присоединение 15 углеродной фарнезильной или 20 углеродной геранилгеранильной групп к акцепторным белкам. Фарнезил и геранилгеранил - изопреноиды, получаемые на пути синтеза холестерина. Изопреноидные группы присоединяются к остаткам цистеина на С конце белков тиоэфирной связью (C-S-C). Общая консенсусная последовательность на C - конце белков, подвергающихся пренилированию, представлена последовательностью CAAX, где C – цистеин, А – любая алифатическая аминокислота (кроме аланина) и X - C-концевая аминокислота. Для проведения реакции присоединения пренильных групп , три С- концевые аминокислоты молекулы предшественника (AAX) удаляются, а цистеин активируется метилированием при участии S-аденозилметионина как донора метильной группы. Примерами пренлированных белков могут служить белки, связывающие и гидролизуюшие ГТФ (белок Ras и гамма субъединица трансдуцина связаны с фарнезилом) . Многочисленные G-белки участвующие в передаче сигналов имеют гамма субъединицу, модифицированную геранил-геранилом.