Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Скачиваний:
53
Добавлен:
03.10.2013
Размер:
721.7 Кб
Скачать

241

Глава 28: Мышечное сокращение

Глава 28

Мышечное сокращение

Резюме главы

В этой главе описывается на молекулярном уровне механизм мышечного сокращения. Два главных класса мышц, гладкие и поперечно-полосатые, а также медленно и быстро сокращающиеся типы поперечно-полосатых мышц сравниваются в плане локализации

èснабжения энергией. Подробно разбираются геометрия толстых и тонких филаментов

èроль актина, миозина и гидролиза АТР в процессе мышечного сокращения. Обсуждается роль Са2+ в регуляции сокращения гладких и поперечно-полосатых мышц.

Цели урока

Два главных класса белков, участвующих в мышечном сокращении, их отличительные характеристики, где они обнаружены и как регулируются.

Различия между медленно и быстро сокращающимися типами мышечных волокон по локализации и использованию энергии.

Роль креатинфосфата как резервного источника фосфорильных групп.

Термины, используемые для обозначения различных структур в поперечно-полосатых мышцах, включая сарколемму, саркоплазматический ретикулум и саркомеры.

Геометрия расположения толстых и тонких филаментов между Z-дисками.

Присутствие актина в тонких и миозина в толстых филаментах.

Значение АТРазной активности головки миозина,.

Последовательность событий, происходящих при сокращении скелетной мышцы.

Ðîëü Ñà2+ в сокращении скелетной мускулатуры.

Ðîëü тропонин-тропомиозинового комплекса в регуляции мышечного сокращения

Различия между регуляторными механизмами гладких и поперечнополосатых мышц.

242 Глава 28: Мышечное сокращение

Прогулка по главе

Òèïû ìûøö

Òèï

Локализация (примеры)

Kонтроль

Характеристики

 

 

 

 

 

 

................(1)

Тонкий кишечник и

................(3)

Сокращения .............

....(4) è

 

.................(2) сосуды

 

поддержание сокращения в

 

 

 

течение длительного времени

 

 

 

 

 

................(5)

Скелетная мышца

.................(6)

Сокращения ............

(7)

 

 

 

 

 

Классификация поперечно-полосатых мышц может быть далее углублена на быстро м медленно сокращающиеся фибриллы.

Подтип

Локализация (пример)

Характеристики

 

 

 

 

 

..............(8)

Белая мышца рыбы и

АТР образуется при гликолизе запасов

сокращения

глазные мышцы

гликогена; ................

(9) кровоснабжение;

 

 

быстрый ответ; ........

..........

(10) истощение

 

 

 

...............(11)

Мышцы cпины человека

АТР образуется при окислительном

сокращения

 

фосфорилировании; ..........

........(12)

 

 

кровоснабжение; .....

..........

....(13) ответ

 

 

 

 

 

Ответы: (1) Гладкие; (2) кровеносные; (3) Непроизвольный; (4) медленные; (5) Поперечнополосатые; (6) Произвольный; (7) быстрые; (8) Быстрые; (9) плохое; (10) быстрое; (11) Медленные; (12) богатое; (13) длительный.

Актин и миозин

Поперечно-полосатые клетки скелетной мышцы называются ……………..(1), они могут быть очень длинными и содержат ……………(2) ядер. Клеточная мембрана - ………………..(3), имеет связанные с ней нервные окончания. Существует также много длинных ………………..(4), каждая из которых окружена ……….………….(5) ретикулумом. Структура миофибриллы разделена на сегменты ………………(6), отделенные Z-дисками. Мышца сокращается, когда Z-диски стягиваются вместе. .………………(7) глобулярный белок, G-актин, является одним из главных белковых компонентов тонких филаментов, называемых ………………(8). Длинные полимерные фибриллы ……………..(9) имеют полярность голова-хвост. Существуют также толстые филаменты, которые фиксируются между окружающих их тонких филаментов при помощи других белков, входящих в состав саркомера. …………….(10) - белок толстых филаментов. Он имеет спиральную конфигурацию, образованную двумя полипептидами. Две α-спирали, закрученные одна вокруг другой с двумя …………..(11) цепями миозина, образуют каждую миозиновую головку. Толстый филамент состоит из нескольких сотен молекул миозина, организованных в ……………(12)

Глава 28: Мышечное сокращение

243

 

 

структуру. Титин - один из белков, участвующих в поддержании правильного ……………(13)

толстых филаментов относительно тонких. Головка миозина обладает АТРазной активностью, гидролизуя АТР до ……………….(14) и Рi. Энергия, освобождающаяся в ходе этой реакции гидролиза АТР, превращается в двигательную работу мышечного ………(15). Это наблюдается после завершения гидролиза, когда продукт реакции - молекула ADP, - ……………..(16) белок и происходит освобождение свободной энергии. В известном смысле свободная энергия гидролиза АТР захватывается ADP-связанным …………….(17) и выделяющаяся в результате диссоциации ADP энергия приводит к ………………..(18) работе. Головка миозина готова для тянущего усилия, когда она находится в ……………….(19) конформации, а после совершенного усилия она принимает ………………..(20) конформацию. Миозиновая головка связывается с ………………(21)

филаментом в напряженной конформации и осуществляет тянущее усилие на актин, когда он возвращается в состояние покоя.

Ответы: (1) миофибриллами; (2) множество; (3) сарколемма; (4) миофибрилл; (5) саркоплазматическим; (6) саркомеры; (7) Мономерный; (8) F актином; (9) G-актина; (10) миозин; (11) легкими; (12) биполярную; (13) расположения; (14) ADP; (15) сокращения; (16) покидает; (17) белком; (18) механической; (19) напряженной; (20) расслабленную; (21) актиновым.

Заполните следующее

244

Глава 28: Мышечное сокращение

Регуляция скелетной мускулатуры

В скелетных мышцах сокращение инициируется …………………(1) импульсом, вызывающим выход ионов ……………….(2) из саркоплазматического …………….(3) для взаимодействия с

…………….(4). Сигнал …………………(5), поскольку Са2+ быстро перекачивается обратно в саркоплазматический ретикулум. Тропомиозин - еще один белок, связанный с …………….(6)

филаментами. Он содержит семь участков связывания ……………..(7). ……………….(8) - комплекс из трех белков, присоединенный к одному концу …………..(9). Добавление Са2+ приводит к перемещению тропонин-тропомиозинового комплекса, ………………..(10) головке миозина

………………..(11) к актиновому филаменту и начать цикл ……………….(12) с использованием АТР. При удалении Са2+ тропонин-тропомиозиновый комплекс возвращается ……………(13) и прекращает процесс сокращения. В мембране саркоплазматического ретикулума есть два Са2+ канала. Один из них, ……………(14) канал, перекачивает Са2+ ……………….(15); другой представляет собой ……….……………(16) Са2+ канал, который при поступления нервного импульса ………………(17) и позволяет Са2+ …………….(18) в саркоплазму. Ацетилхолин участвует в нейромышечной передаче, вызывая ……………(19) мембраны. Важно, что электрический сигнал достигает всех нужных мышц ………………………(20) и координировано.

Заполните следующее

Глава 28: Мышечное сокращение

245

 

 

Ответы: (1) нервным; (2) Са2+; (3) ретикулума; (4) миофибриллами; (5) кратковременен; (6) тонкими;

(7) актина; (8) тропонин; (9) тропомиозина; (10) позволяя (11); присоединиться; (12) сокращения; (13) назад; (14) Са2+/АТРазный; (15) внутрь; (16) потенциал-зависимый; (17) открывается; (18) вытекать; (19) деполяризацию; (20) одновременно.

Гладкие мышцы

Форма гладких мышцы соответствует выполняемой ими ……………(1). Основные принципы сокращения гладких мышц ……………..(2), что и для скелетных мышц. Однако вместо саркомерной структуры актиновые ………………..(3) проходят по всей длине клетки,

……………………(4) одним концом к клеточной мембране. Механизмы регуляции сокращения гладкой и поперечно-полосатой мышц сильно ……………….(5). Гладкая мышца сокращается более

……………….(6). Нервный импульс из …………………(7) нервной системы вызывает

…………..….(8) Ñà2+ каналов в клеточной мембране и позволяет Са2+ поступать в клетку. В отсутствие Са2+ один из полипептидов легких цепей миозина, ……………..(9), ингибирует связывание …………….(10) миозина с актиновой ……………..(11) и сокращение не происходит. Сокращение запускается, когда Са2+ в комплексе с …………..(12) активирует ………………(13)

Заполните следующее

246

Глава 28: Мышечное сокращение

 

 

легких цепей миозина, которая фосфорилирует р-легкую цепь и снимает ингибирующий эффект. При ……………….(14) уровня Са2+ ……………..(15) дефосфорилирует легкую цепь миозина.

…………….(16) также осуществляют регуляцию сокращения гладкой мускулатуры.

Ответы: (1) функции; (2) те же самые; (3) филаменты; (4) присоединяясь; (5) отличаются; (6) медленно; (7) автономной; (8) открытие; (9) р-легкая цепь; (10) головки; (11) фибриллой; (12) кальмодулином; (13) киназу; (14) снижении; (15) фосфатаза; (16) Гормоны.

Обзор вопросов в конце главы 28

Быстро сокращающиеся волокна обеспечивают быстрый сократительный ответ, используя гликолиз для выработки АТР. Медленно сокращающиеся фибриллы могут функционировать более длительный промежуток времени; АТР в них образуется в ходе окислительного фосфорилирования.

Мышечные волокна - миофибриллы, - представляют собой длинные, тонкие структуры, которые проходят вдоль всех мышечных клеток и осуществляют сокращение. Саркоплазматический ретикулум окружает каждую миофибриллу, его с внутренний компартамент (цистерна) отделен от цитоплазмы клетки (саркоплазмы). Каждая миофибрилла разделена на небольшие сегменты - саркомеры, разделенные Z-дисками. В саркомере группы тонких филаментов связаны вместе группами толстых филаментов. Когда мышца сокращается, то Z-диски стягиваются вместе.

Существует четыре этапа в процессе мышечного сокращения: (1) связывание АТР, которое приводит к отделению миозина от актинового филамента и переводит его в напряженную

конформацию; (2) гидролиз АТР до ADP и Pi, вызывающий связывание миозина (в напряженной конформации) с актином; (3) освобождение ADP, которое соответствует развитию тянущего усилия на актиновый филамент; (4) возвращение в исходное состояние, готовое для связывания другой молекулы АТР.

Произвольное сокращение поперечно-полосатой мышцы регулируется Са2+ сигналами из саркоплазматического ретикулума, которые проходят по всей длине мышечной клетки. Ионы Са2+ связываются с белковым компонентом между тропомиозином и тропонином, который располагается вдоль бороздки спирали между двумя актиновыми нитями тонкого филамента. Связывание Са2+ вызывает перемещение тропомиозина относительно тонкого филамента. Это позволяет головке миозина присоединиться к актиновому филаменту. Присутствие Са2+ необходимо для осуществления тянущего усилия. Удаление Са2+ под действием Са2+/АТРазы обращает всю последовательность событий и прекращает сокращение.

Глава 28: Мышечное сокращение

247

Гладкие мышцы сокращаются более медленно, чем поперечно-полосатые. Этот процесс включает поступление нервного импульса из автономной нервной системы, вызывающего открытие Са2+ каналов в клеточной мембране, что позволяет иону войти в клетки из внеклеточного пространства. Ионы Са2+ в комплексе с белком кальмодулином активируют киназу легких цепей миозина, которая фосфорилирует р-легкую цепь головки миозина. Такое фосфорилирование позволяет миозиновой головке связаться с актиновым филаментом..

Дополнительные вопросы к главе 28

1.Каково значение того факта, что G0гидролиза креатинфосфата более отрицательно, чем G0гидролиза АТР?

2.Какова природа химической связи между креатином и фосфатом в креатинфосфате?

3.В чем различие между G-актином и F-актином?

4.Какое значение имеет факт закрепления тонких филаментов (+)-концами на Z-дисках?

5.Какова роль Са2+ в сокращении поперечно-полосатой мышцы?

6.Каким образом уровень Са2+ регулируется при сокращении гладкой мышцы?

7.Что такое КЛЦМ и какова е¸ роль в гладкой мышце?

Соседние файлы в папке Джефферсон - Сборник упражнений и задач - 2000