Приложение

Таблица 1

Строение протеиногенных аминокислот

Формула и тривиальное название

Международная номенклатура

Рациональная номенклатура

Гидрофобные аминокислоты

2-аминопропановая

a- аминопропионовая

1. Аланин (ала)

2

a-амино-b-метил-масляная

2-амино-3-метил-бутановая

. Валин (вал)

3

2-амино-4-метил-пентановая

a-амино-g-метил-валериановая

. Лейцин (лей)

a-амино-b-метил-валериановая

4

2-амино-3-метил-пентановая

. Изолейцин (иле)

5

2-амино-4-метилтио-бутановая

a-амино-g-метилтио-масляная

. Метионин (мет)

6

2-амино-3-фенил-пропановая

a-амино-b-фенил-пропионовая

. Фенилаланин (фен)

2-амино-3-индолил-пропановая

a-амино-b-индолил-пропионовая

7. Триптофан (три)

a- пирролидин-карбоновая

8. П

   2-пирролидин-карбоновая

   ролин (про)

Гидрофильные нейтральные аминокислоты

2-аминоэтановая

аминоуксусная

1. Глицин (гли)

H₂N — СН₂ — COOH

2. 2-амино-3-гидрокси-пропановая

   a-амино-b-гидрокси-пропионовая

3. Серин (сер)

2-амино-3-гидрокси-бутановая

a-амино-b-гидрокси-масляная

3. Треонин (тре)

4

2-амино-3-(пара-гидроксифенил)-пропановая

a-амино-b-(пара-гидроксифенил)- пропионовая

. Тирозин (тир)

5

2-амино-3-меркапто-пропановая

a-амино-b-тио-пропионовая

. Цистеин (цис)

6

амид глутаминовой кислоты

. Глутамин (глн)

7

амид аспарагиновой кислоты

. Аспарагин (асн)

Кислые аминокислоты

2-аминобутандиовая

a-аминоэтан-дикарбоновая

1. Аспарагиновая кислота (асп)

2

2-аминопентандиовая

a-аминопропан-дикарбоновая

. Глутаминовая кислота (глу)

Основные аминокислоты

2,6-диамино-гексановая

a,e-диамино-капроновая

1. Лизин (лиз)

А

a-амино-d-гуанидин-валериановая

2-амино-5-гуанидин-пентановая

ргинин (арг)

3. Гистидин (гис)

2-амино-3-имидазолил-пропановая

a-амино-b-имидазолил-пропионовая

1 – пептидная (амидная)

2 – водородная

3 – гидрофобное взаимодействие

4 – бисульфидный мостик

5 – вероятность ионной

6 – вероятность сложно- или простой эфирной связей

Схема 1. Типы связей в полипептидной цепи

Рис.1. Декарбоксилирование аминокислот

Глу, асп – кислые аминокислоты, наличие у них отрицательного заряда позволяет взаимодействовать с НАД⁺, т.е. подвергаться вначале окислению с последующим дезаминированием:

Рис.2. Реакции прямого дезаминирования

Трансаминирование (переаминирование, непрямое дезаминирование) – перенос аминогруппы с аминокислоты на 2-оксокислоту без промежуточного образования аммиака.

Роль кофермента выполняет активная (фосфорилированная) форма витамина В6 (пиридоксол), который может находиться в двух формах: альдегида и амина.

В основе реакции лежит способность альдегидов и аминов взаимодействовать по механизму «присоединения-отщепления» (А_N).

Примечание: ФП – фосфопиридоксол, Е – энзим; S-Е-комплекс – субстрат-ферментный комплекс

Рис.3. Механизм переаминирования аминокислот

Кровь

Синтез

мочевины

Глн

Рис.4. Глюкозо-аланиновый и орнитиновый циклы

Примечание: α-КГ – альфа-кетоглутарат

Рис.5. Преобразование триптофана неспецифическим путем

Рис.6. Катаболизм цистеина

Примечание: Х – вещество, подвергающееся метилированию; Х-СН₃ – продукт метилирования; ФП – активная форма витамина В₆

Рис.7. Катаболизм метионина

Рис.8. Обмен креатина

Рис.9. Распад фенилаланина и тирозина

Примечание: ФРПФ – фосфорибозилпирофосфат

Рис.10. Специфический (кинурениновый) путь распада триптофана

Схема 2. Классификация белков

Таблица 2

Строение пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований

	Формулы таутомеров	Название
Пурины		Аденин (6-аминопурин) Гуанин (2-амино-6-оксопурин)	А Г
Пиримидины		Цитозин (4-амино-2-оксопиримидин) Урацил (2,4-диоксопиримидин) Тимин (5-метил-2,4-диоксопиримидин)	Ц У Т

Таблица 3