Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
БХ учебник Николаев.pdf
Скачиваний:
571
Добавлен:
02.05.2015
Размер:
15.53 Mб
Скачать

ва 11

ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ

Значение аминокислот для организма определяется прежде всего тем, что они используются для синтеза белков и пептидов. Кроме того, из аминокислот образу­ ется большое количество веществ непептидной природы, выполняющих специ­ альные функции. К ним относятся нуклеотиды, холин, таурин, амины, гем, тирок­ син и много других. Катаболизм аминокислот может служить источником энер­ гии для синтеза АТФ. При обычном питании энергетическая роль аминокислот невелика, однако может быть существенной при преимущественно белковом пи­ тании, а также при голодании; в последнем случае используются аминокислоты, образующиеся при распаде собственных белков.

Фонд свободных аминокислот организма составляет около 30 г. Содержание аминокислот в крови равно 35-65 мг/дл. Подавляющая часть аминокислот орга­ низма входит в состав белков: в организме взрослого человека содержится около 15 кг белков.

Источниками свободных аминокислот организма служат пищевые белки, бел­ ки собственных тканей, а также синтез аминокислот из углеводов.

В организме человека ежесуточно распадается на аминокислоты около 400 г белков. Однако столько же белков и синтезируется за сутки. Следовательно, тка­ невые белки не могут восполнять необратимые затраты аминокислот, которые происходят при их катаболизме или использовании для синтеза веществ неами­ нокислотной природы. Точно так же не могут служить первичным источником аминокислот и углеводы, поскольку из них образуется лишь углеродная часть ами­ нокислот, а аминогруппы поставляются другими аминокислотами. К тому же по­ чти половина аминокислот — это незаменимые пищевые факторы, углеродная часть которых в организме человека не синтезируется. Таким образом, первич­ ным и главным источником аминокислот служат белки пищи.

АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС

На долю аминокислот (в составе белков и свободных) приходится более 95 % все­ го азота организма. Поэтому об общем состоянии аминокислотного и белкового обмена можно судить по азотистому балансу, т. е. разнице между количеством азота,

Глава 11. Обмен и функции аминокислот

3 3 1

поступающего с пищей, и количеством выделяемого азота (главным образом в составе мочевины). У взрослого здорового человека при нормальном питании имеет место азотистое равновесие, т. е. количество выделяемого азота равно ко­ личеству поступающего. В период роста организма, а также при выздоровлении после истощающих заболеваний выводится азота меньше, чем поступает, — по­ ложительный азотистый баланс. П ри старении, голодании и в течение истощаю­ щих заболеваний азота выводится больше, чем поступает, — отрицательный азо­ тистый баланс.

При положительном азотистом балансе часть аминокислот пищи задержива­ ется в организме, включаясь в состав белков и клеточных структур; общая масса белков в организме увеличивается. Наоборот, при отрицательном азотистом ба­ лансе общая масса белков уменьшается (катаболическое состояние).

Если из диеты исключить все белки, но полностью сохранить другие компо­ ненты в количествах, обеспечивающих энергетические потребности организма, то азотистый баланс становится отрицательным. Примерно через неделю пребы­ вания на такой диете количество выводимого азота стабилизируется, достигая величины около 4 г за сутки. Такое количество азота соответствует 25 г белка (или аминокислот). Следовательно, при белковом голодании организм ежесуточно рас­ ходует около 25 г белков собственных тканей. Практически такой же результат получается при исключении из диеты не всех белков, а только незаменимых ами­ нокислот или даже только одной из них.

При полном голодании отрицательный азотистый баланс еще больше, чем при исключении из пищи только белков. Это обусловлено тем, что аминокисло­ ты, образующиеся при распаде тканевых белков, при полном голодании использу­ ются также и для обеспечения энергетических потребностей организма.

В рационе, достаточном по калорийности, минимальное количество белков, необходимое для поддержания азотистого равновесия, составляет 30-50 г. Одна­ ко это количество не обеспечивает оптимума для здоровья и работоспособности. Взрослый человек при средней физической нагрузке должен получать около 100 г белков в сутки.

ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ

В желудочно-кишечном тракте пищевые белки распадаются на аминокислоты при участии пищеварительных протеолитических ферментов — пептидгидролаз. Это группа ферментов, различающихся по субстратной специфичности: каждый из этих ферментов предпочтительно (т. е. с наибольшей скоростью) гидролизует пептидные связи, образованные определенными аминокислотами. В результате совместного действия всех пищеварительных пептидгидролаз белки пищи полно­ стью распадаются на аминокислоты. Таким путем организм получает мономеры для синтеза собственных белков.

Переваривание белков в желудке

В желудке переваривание белков происходит при действии протеолитического фермента пепсина; существенную роль в этом процессе играет соляная кислота

3 3 2 Часть II. Обмен веществ и энергии

желудочного сока. Соляная кислота образуется в обкладочных клетках желудочных желез и секретируется в полость желудка, где ее концентрация достигает 0,16 M (около 0,5 %). За счет этого желудочный сок имеет низкое значение pH, в преде­ лах 1-2.

В главных (пепсиновых) клетках желудочных желез образуется белок пепсиноген — предшественник (профермент) пепсина. В кислой среде желудочного сока некоторые группы пепсиногена протонируются, изменяется конформация пепсиногена, в результате чего он приобретает небольшую протеолитическую активность:

Пепсиноген + H +

Пепсиноген* H T

(неактивный)

(слабо активный)

При этом субстратом активированного пепсиногена служит тоже пепсиноген: одна молекула пепсиногена отщепляет от другой молекулы пепсиногена N-конце­ вую часть, включающую 42 аминокислотных остатка (18 % всего числа аминокис­ лотных остатков молекулы пепсиногена). В результате отщепления части молеку­ лы и конформационных перестроек оставшейся части образуется фермент пеп­ син (рис. 11.1, а). Пепсин тоже катализирует превращение пепсиногена в пепсин

(рис. 11.1, б). В этом случае активацию мож­ Пепсиноген»Н+ но представить как циклический процесс с

I

механизмом положительной обратной свя­

аПепсиноген»!!’--- ^---►Пепсин зи: продукт реакции пепсин ускоряет свое

Пепсин

собственное образование (рис. 11.1, в). В та­

I

ком процессе за каждый оборот цикла коли­

 

бПепсиноген»H+------^-----►Пепсин чество продукта (пепсина) удваивается, т. е.

 

Пспсиногсн»Н+----1---►Пепсин

нарастает в геометрической прогрессии со

множителем 2; за десять оборотов цикла ко­

в

T

I

личество продукта увеличится в 1000 раз.

 

I

I

 

ч _______ /

Пепсин гидролизует пептидные связи,

 

Рис. 11.1. Превращение

 

удаленные от концов пептидной цепи: та­

 

пепсиногена в пепсин

 

кие пептидгидролазы называют эндопепти­

 

 

 

дазами. Поэтому в результате действия пеп­

сина белки в желудке распадаются на полипептиды; свободные аминокислоты практически не образуются. Наибольшую активность пепсин проявляет при pH 1-2,5.

Соляная кислота, помимо активации пепсиногена, выполняет и другие важ­ ные функции. В кислой среде желудочного сока большинство белков денатури­ руется, что облегчает их последующее переваривание пепсином. Конечно, если употребляется пища, обработанная при высокой температуре (например, вареное мясо), эта роль соляной кислоты не имеет значения. Кроме того, кислый подже­ лудочный сок, обладая бактерицидным действием, создает барьер для попадания болезнетворных бактерий в кишечник.

При многих заболеваниях желудочно-кишечного тракта, а также и других сис­ тем нарушается секреция соляной кислоты и пепсиногена в желудке. Изменения кислотности желудочного сока и содержания пепсина происходят не обязательно параллельно. Чаще увеличивается или уменьшается содержание соляной кислоты;

Тут вы можете оставить комментарий к выбранному абзацу или сообщить об ошибке.

Оставленные комментарии видны всем.