2 Общие указания к методике выполнения и защиты лабораторных работ

Перед выполнением лабораторных работ студенты должны самостоятельно изучить теоретический материал соответствующих тем курса, используя рекомендуемую литературу, оформить первых два раздела отчета – "Теория" и "Методика". В разделе "Теория" приводятся основные положения, формулировка теорий и гипотез, уравнения химических реакций с написанием структурных формул, в разделе "Методика" – принципы и изложение метода.

К работе допускаются студенты, выполнившие эти требования и ознакомленные с оборудованием и приборами, знающие свойства используемых химических реагентов и образуемых продуктов реакции в ходе эксперимента.

Во время выполнения работы проводятся соответствующие наблюдения над объектами исследования. В лабораторном журнале отмечаются физические и физико-химические эффекты, сопровождающие химические взаимодействия, делаются расчеты, составляются таблицы и рисунки, формулируется результат, что определяет содержание третьего раздела отчета "Наблюдение и результаты". В последнем разделе студенты делают выводы на основании полученного результата и знания теории.

Записи выполняются четко и аккуратно, без сокращений, за исключением принятых, оставляются поля. До ухода с занятий отчет представляют на подпись преподавателю. Защита проводится в соответствии с графиком выполнения и защиты лабораторных работ.

3 Аминокислоты, пептиды и белки

3.1 Протеиногенные аминокислоты

В природе встречаются примерно 300 аминокислот. В составе белков найдено 20 различных  - аминокислот (одна из них – пролин, является не амино-, а иминокислотой). Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в виде коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

 - Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у - углеродного атома замещен на аминогруппу (- NН₂), например:

 

R-CН₂ –СООН R – СН – СООН



жирная кислота NН₂

- аминокислота

Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с  - или

 - положением аминогруппы, например:

 

CН₂ -CН₂ –СООН CН₂ -CН₂ -CН₂–СООН

 

NН₂ NН₂

- аминопропионовая кислота - аминомасляная кислота

(- аланин)

Таблица 1Аминокислоты, постоянно встречающиеся в составе белков

	Аминокислота (эмпирическое и рациональ-ное название)	Формула NН2  R-СН-СООН	Сокращенное название рус/лат
1	Глицин - аминоуксусная кислота	NН2  Н -СН-СООН	Гли/Gly
2	Аланин -аминопропионовая кислота	NН2  Н3С- СН-СООН	Ала/Аla
3	Валин -аминоизовалериановая кислота	NН2  Н3С-СН- СН-СООН  СН3	Вал/Val
4	Лейцин -аминоизокапроновая кис-лота	NН2  Н3С-СН-СН2-СН-СООН  СН3	Лей/Leu
5	Изолейцин (-амино--этил--метил- пропионовая кислота)	NН2  Н3С-СН2-СН -СН-СООН  СН3	Иле/Ile
6	Серин (-амино--оксипропионо-вая кислота)	NН2  НО-СН2 -СН-СООН	Сер/Ser
7	Треонин (-амино--оксимасляная кислота	NН2  Н3С-СН-СН-СООН  ОН	Тре/Thr
8	Цистеин (-амино--меркаптопропи-оновая кислота)	NН2  НS-CН2 -СН-СООН	Цис/Cys
9	Метионин (-амино--метилтиомасля-ная кислота	NН2  Н3С-S-СН2-СН2 -СН-СООН	Мет/Met
10	Лизин (--диаминокапроновая кислота)	NН2  Н2N- СН2 -СН2-СН2-СН2 -СН-СООН	Лиз/Lys
Продолжение таблицы 1
11	Аргинин (-амино-блуанидил-п-вале-риановая кислота)	NН NН2   Н2N-C-NН-СН2-СН2 -СН-СООН	Арг/Arg
12	Гистидин (-амино--имидазолпро-пионовая кислота)	-СН2 -СН-СООН  N N-Н NН2	Гис/His
13	Аспарагиновая кислота, аспартат (-аминоянтарная кислота)	NН2  НООС-СН2 -СН-СООН	Асп/Asp
14	Глутаминовая кислота, глутамат (-аминоглутаровая кислота	NН2  НООС-СН2 -СН2-СН-СООН	Глу/Glu
15	Фенилаланин (-амино--фенил-пропи-оновая кислота)	NН2  -СН2-СН-СООН	Фен/Phe
16	Тирозин (-амино--(п-гидроксифенил)пропионовая кислота)	NН2  НО- -СН2-СН-СООН	Тир/Tyr
17	Триптофан (-амино--индолилпро- пионовая кислота)	СН2-СН-СООН  NН2 N  Н	Трп/Trp
18	Пролин (пирролидин--карбоновая кислота)	СООН NH	Про/Pro
19	Аспарагин	О NН2   NН2-С-СН2-СН-СООН	Асн/Asn
20	Глутамин	О NН2   NН2-С-СН2-СН2-СН-СООН	Глн/Gln

В молекуле всех природных аминокислот (за исключением глицина), в - положении, все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил название хирального атома. В следствии этого растворы аминокислот обладают оптической активностью – вращают плоскость плоскополяризованного света. Причем при прохождении через них поляризованного луча происходит вращение плоскости поляризации либо в право (+), либо влево (-). По расположению атомов и атомных группировок в пространстве относительно асимметрического атома различают L –и D- изомеры аминокислот. Знак и величина оптического вращения зависит от природы боковой цепи аминокислот (R – группы).

В составе белков обнаруживаются только L- изомеры аминокислот. D- формы аминокислот в природе встречаются редко.

Кроме указанных выше 20 аминокислот в составе некоторых белков обнаружены, так называемые, модифицированные аминокислоты, например цистин:

СН₂-СН-СООН

 

S NН₂ -часто встречается в белке (клейковине) злаков



S – СН-СООН



NН₂

ОН СН₂-СН-(СН₂)₂-СН-СООН

•   

- СООН NН₂ ОН NН₂

NН

Оксиприлон Оксилизин

Эти две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани – коллагене.

НООС-СН-СН₂-СН-СООН - входит в состав протромбина (белок сверты-

  вания крови

НООС NН₂

- карбоксиглутаминовая кислота

СН₂-СН-СООН - входит в состав фермента – глутатион-

  пероксидаза, в котором S (сера) заме-

НSе NН₂ нена Sе (селеном)

Селеноцистеин

Эти аминокислоты образуются после завершения синтеза белка в рибосоме клеток путем посттрансляционной химической модификации.