4. Классификация ферментов, примеры ферментативных реакций каждого класса.

Классификация ферментов по составу:

• Простые (однокомпонентные) состоят только их аминокислотных остатков и

• Сложные (двухкомпонентные), которые состоят из аминокислотных остатков (белковая часть) и других компонентов (небелковая часть).

Сложные ферменты называют холоферментами.

Белковую часть в составе холофермента называют апоферментом, а небелковую – кофактором:

Апофермент + Кофактор → Холофермент

Классификация ферментов:

Класс	Определение	Подподкласс	Определение, пример
Оксидоредуктазы	ускоряют окислительно-восстановительные реакции с участием двух субстратов	дегидрогеназы	катализируют реакции дегидрирования:
		оксидазы	катализируют реакции окисления с участием кислорода как акцептора электронов:
		оксигеназы	реакции окисления с участием кислорода, который внедряется в субстрат: RH+1/2O2 -гидроксилаза->ROH
Трансферазы	катализируют перенос функциональных групп от одного соединения к другому	аминотрансферазы	катализируют перенос аминогрупп: RNH2+R`H<- аминотрансфераза ->RH + R`NH2
		метилтрансферазы	катализируют переном метильных групп: RСH3+R`H<- метилтрансфераза ->RH + R`СH3
		киназы	катализируют перенос остатков фосфорной кислоты от АТФ: ROH + ATФ –киназа->ROPO3H2+АДФ;
Гидроксилазы	ускоряют реакции гидролиза сложных веществ	протеазы	гидролиз белков:
		фосфатазы	катализируют гидролиз соединений, содержащих остаток фосфорной кислоты: ROPO3H2+H2O –фосфатаза->ROH + Н3РО4
Лиазы	ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи)	декарбоксилазы	катализирует отщепление СО2:
Изомеразы	катализируют взаимные превращения изомеров	изомеразы	превращение альдоз в кетозы, перемещение двойных связей: глюкоза-6-фосфат <- глюкоизомераза → фруктоза-6-фосфат
		мутазы	осуществляют реакции переноса групп внутри молекулы: глюкоза-6-фосфат ← глюкомутаза → глюкоза-1-фосфат
Лигазы (синтетазы)	катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с участием энергии макроэрга	синтетазы

5. Кофакторы ферментов и их роль в катализе. Витамины – как предшественники коферментов.

Апофермент + Кофактор → Холофермент

Кофактор, в зависимости от прочности связывания с апоферментом называют:

• Простетической группой, если связан просто (ковалентными связями) с белковой частью;

• Коферментом, если связан непрочными нековалентными связями и может легко отделяться от апофермента. Кофермент способен к самостоятельному существованию.

Один и тот же кофактор в составе одного фермента может быть простетической группой, а в составе другого – коферментом. Например, ФАД – у оксидазы аминокислот – является коферментом, а в составе ферментов цепи переноса электронов – простетической группой.

В качестве кофакторов могут выступать ионы металлов (калия, магния, кальция, цинка, меди, железа и другие) и/или сложные органические молекулы. Например, АТФ присоединяется к киназам только вместе с Mg2+.

Коферментами являются большинство витаминов, витаминоподобных веществ и ряд других органических веществ.

Кофактор и апофермент по отдельности каталитической активностью не обладают. Некоторые коферменты:

Кофермент	Роль	Витамин-предшественник
НАД+, НАДФ+	Перенос электронов водорода	Никотиновая кислота – витамин РР
ФАД	Перенос электронов водорода	Рибофлавин – витамин В2
Кофермент А	Активация и перенос ацильных групп	Пантотеновая кислота – витамин В5
Биотин	Связывание СО2	Биотин – витамин группы В
Пиридоксальфосфат	Перенос аминогрупп	Пиридоксин – витамин В6
Тетрагидрофолиевая килота	Перенос одноуглеродных фрагментов	Фолиевая кислота

Ферментативная кинетика изучает закономерности влияния химической природы реагирующих веществ (фермента, субстратов) и условий их взаимодействия (концентрация фермента, концентрация субстратов или ингибиторов) на скорость ферментативных реакций.

О скорости ферментативной реакции судят по скорости убыли субстрата или по скорости образования продукта за определенный промежуток времени, но при этом учитывают число молекул фермента в образце.

Скорость ферментативной реакции – это мера каталитической активности фермента, которую обозначают как активность фермента.

Активность фермента – скорость изменения кол-ва субстрата или продукта за определенный промежуток времени.

Одна международная единица активности фермента (МЕ) соответствует такому количеству фермента, которое катализирует превращение 1 микромоля (мкмоль) субстрата за 1 мин при оптимальных условиях проведения ферментативной реакции. Международная единица активности (МЕ или Unit) выражается мкмоль/мин:

1973 год – новая единица активности ферментов – катал (кат.), соответствующая такому кол-ву катализатора, которое превращает 1 моль субстрата на 1 сек:

Международная единица связана с каталом равенством: 1МЕ=16,67 нкат (нонакатал).

В медицинской практике для оценки активности часто используют международные единицы активности, а для оценки количества молекул фермента в ткани определяют удельную активность (уд.ак.) фермента. Удельная активность выражается в единицах активности, рассчитанной на 1 мг белка по формуле: