Амин қышқылдары – белок гидролизінің негізгі өнімдері, олардың қасиеттері

Табиғи белоктардың құрамында тек L- амин қышқылдары кездеседі және олардың физиологиялық маңызы өте зор, ал D- амин қышқылдарын жануарлар организмі сіңіре алмайды, себебі ферменттердің барлығы L-қатарына бейімделген. Дәмі бойынша L-амин қышқылдары тәтті де, ал D-қатары дәмсіз, немесе ащы.

Химиялық қасиеттері. 1. Тұздар түзуі. 2.Азотты қышқылмен әрекеттесуі 3. Құмырсқа альдегидімен әрекеттесуі

Белок молекуласындағы химиялық байланыстар

Пептидтік байланыстар.

Қазіргі түсініктер бойынша: белоктарда L-амин қышқылдары өзара пептидті /амидті/ байланыстар /-NH – СО -/ арқылы пептид тізбектеріне біріккен.

Полипептидтік тізбек белок молекуласының негізін құрайды. Тізбек түзуші буындар полипептидтерге тән – С – N – ұластырғыш арқылы жалғасқан. Кез келген амин қышқылдары бір-бірімен әрқилы қосыла алады.

Полипептидтік тізбектің бір ұшында бос NН₂ тобы, екінші ұшында бос СООН тобы орналасады. Осыған орай тізбектің ұштары N – ұшы және С – ұшы деп аталады.

Дисульфидтік байланыс. Белок молекуласындағы цистеин қалдықтарының сульфгидрильді топтарының тотығуынан пайда болады.

Бұл байланыс екі полипептидтік тізбекті, немесе бір полипептидтік тізбектің жеке учаскелерін «тігеді»: - S – S –

Сутектік байланыс. Сутектік байланыс карбонил / -СО- / және имин / -NН- / топтарының арасында болады.

Сутектік байланыс полипептидтік тізбектерді және олардың жеке учаскелерін жалғастырады.

Иондық байланыс. Электростатикалық тартылу әсерінен иондар арасында пайда болатын химиялық байланысты иондық байланыс деп атайды. Полипептидтік тізбекте –NН₂ және СООН топтары иондық күйде болады.

Гидрофобты байланыс. Гиброфобты байланыстар белок молекуласының көмірсутек бөліктері арасындағы өзара әрекеттесу күші есебінен пайда болады.

Белоктардың біріншілей құрылымы – оның химиялық құрылымы, яғни пептидтік байланыстың арасында түзілген полипептидтік тізбек болып табылады.

Белоктардың екіншілей құрылымы кеңістіктегі полипептид тізбегінің түрі. Пептидтік топтардың өзара тартылуы есебінен белок молекуласының ішінде сутектік байланыстар түзіледі. Осының арқасында пептидтік тізбек оралым тәрізденіп оралады. Пептидтік тізбектің мұндай оралым тәрізді күйі белок молекуласының екіншілей құрылымы деп аталады.

Белоктың үшіншілей құрылымы – кеңістікте оралым болып бұралған полипептидтік тізбегі бүктеліп глобула түзеді, яғни жиынтық шумақ болып орналасуын айтады. Бұл құрылым негізінен дисульфид байланыстарымен берік сақталады.

Белоктың төртіншілей құрылымы өте күрделі суббірліктен құралады. Әр суббірліктің үшіншілей құрылымы болады. Бұл құрылым күрделі белоктарға ғана тән.

Белоктардың жіктелуі, сипаты

Химиялық қасиеттері бойынша белоктар екі топқа бөлінеді: а/ Қарапайым белоктар – протеиндер, гидролиз кезінде тек қана амин қышқылына ыдырайды, ә/ Күрделі белоктар немесе протеидтер, бұлар қарапайым белоктардың белок емес заттармен қосылуынан пайда болады.

П р о т е и н д е р

Протеиндер, олардың ерігіштігіне және изоэлектр нүктесінің орналасуына байланысты топтарға бөлінеді. Альбуминдер. Глобулиндер. Проламиндер. Гистондар. Протаминдер. Склеропротеиндер, Коллаген. Кератиндер. Эластин. Фиброин.

П р о т е и д т е р

Простетикалық бөлігінің табиғатына байланысты, протеидтерді топтарға бөледі.

Нуклеопротеидтер. Молекуласында қарапайым белок, гистондар немесе протаминдер, нуклеин қышқылымен байланысқан.

Хромопротеидтер. Қарапайым белок пен бояғыш затқа ыдырайды.

Фосфопротеидтер. Жай белок пен фосфор қышқылына гидролизденеді.

Глюкопротеидтер. Жай белок пен көмірсуларға гидролизденеді.

Липопротеидтер. Жай белок және майларға гидролизденеді.