4. Протипожежні заходи при роботі

Пожежна безпека забезпечується проведенням організаційних, технічних та інших заходів відповідно до правил пожежної безпеки в Україні.

Приміщення лабораторій повинні бути забезпечені автоматичною пожежною сигналізацією, вогнегасниками, піском, які розташовують в добре доступних місцях. Приміщення лабораторій повинні бути обладнані засобами протипожежної безпеки: водою, піском, вогнегасником та азбестовою ковдрою.

Підходи до засобів пожежогасіння повинні бути вільними.

При вводі газової мережі до лабораторії встановлюють загальний аварійний газовий кран, який закривають наприкінці дня.

Для попередження виникнення пожежі забороняється:

• палити у виробничих приміщеннях;

• залишати та зберігати папір, вату, марлю, спирт, інші легкозаймисті речовини та матеріали на шафах та поза ними, на радіаторах центрального опалення, поблизу палаючих пальників, електричних проводів і приладів;

• зберігати легкозаймисті, вибухові та вогненебезпечні речовини (бензин, етанол, ефір, тощо) без дотримання правил безпеки;

• нагрівати легкозаймисті речовини на відкритому вогні, електроплитах, тощо;

• залишати без нагляду включені електроприлади, електричне освітлення, запалені газові пальники;

• прибирати випадково пролиті легкозаймисті речовини при запалених пальниках і включених електроприладах;

• запалювати вогонь, включати електроприлади, якщо в приміщенні відчувається запах газу;

• порушувати електропроводку; заставляти шафами, завішувати плакатами, картинами, газетами електропроводи, електровимикачі, розетки;

• захаращувати коридори, переходи, виходи, сходи і доступи до протипожежних засобів шафами, столами та іншими предметами;

• користуватися саморобними, несправними або з відкритою спіраллю електронагрівальними приладами [13].

2. Аналіз впливу виробничих умов на довкілля

Дана дослідницька робота пов’язана з використанням шкідливих речовин, які володіють мутагенними та канцерогенними властивостями. При попаданні таких речовин у навколишнє середовище можуть виникати екологічні зміни. Однак мутагенні речовини використовуються в мікродозах, сильні хімічні речовини підлягають вторинній утилізації, тобто знешкодженню. Тому великої шкоди для довкілля такі відходи експерименту не завдадуть, вони не мають істотного впливу на оточуюче середовище. Але все ж таки, у сукупності ці речовини можуть шкідливо впливати на довкілля, якщо будуть утворюватися періодично та у великих кількостях.

ВИСНОВКИ

• З використанням UAS-Gal4 системи експресії отримано особин із функціональним нокаутом гена Sod1у гліоцитах.

• Виявлено специфічний нейродегенеративний фенотип в очній ділянці мозку як у інтактних 21-денних особин дослідного генотипу, так і після личинкового згодовування цим особинам експериментального засобу М-2.

• Площа зон нейродегенерацiї у 21-денних комах із функціональною іактивацією гена Sod1 в гліальній тканині мозку становила 141,521±12,369 мм². За дії експериментального препарату М–2 спостерігалося статистично достовірне зменшення цього показника (106,81±14,17).

• При виконанні експериментальної роботи у лабораторії дотримувалась правил техніки безпеки. Перед початком роботи ознайомилась з інструктажем по техніці безпеки, використовувала спецодяг. Вміло організувала робоче місце, що значно підвищило прациездатність.

• Дотримання санітарно-гігієнічних вимог, правил безпеки при використанні хімічних сполук, користування засобами індивідуального захисту забезпечило власну безпеку, безпеку співробітників та оточуючого середовища.

СПИСОК ВИКОРИСТАНОЇ ЛІТЕРАТУРИ

1.Анисимов В.Н. Молекулярные и физиологические механизмы старения / В.Н. Анисимов // М.: Наука, 2003. - 468 с.

2.Болдырев А.А. Окислительный стресс и мозг / А.А. Болдырев // Cоросовский образовательный журнал. - 2001. - Т. 7, №4. - С. 21-25.

3.Владимиров Ю.А., Азизова О.А., Деев А.И. и др. Свободные радикалы в живых системах / Ю.А. Владимиров, О.А. Азизова, А.И. Деев // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. – 1991. – Т. 29. – С. 3-250.

4.Гусев В.А. Свободнорадикальная теория старения в парадигме геронтологии / В.А. Гусев // Успехи геронтологии. - 2000 - №4. - С. 25-36.

5.Деркач М. П. Курс варіаційної статистики. К.: Вища школа. 1997. –С. – 207.

6.Дурнев А.Д. Мутагены. Скрининг и фармакологическая профилактика воздействия / А.Д. Дурнев, С.Б. Середенин // М.: Медицина, 1998. - С. 220-274.

7.Обухова Л.К. Молекулярные механизмы замедления старения антиоксидантами / Л.К. Обухова, Н.М. Емануель // Итоги науки и техники . - 1984. - Т.4. - С. 53-57. Корочкин Л. И. Введение в нейрогенетику / А.Т. Михайлов. – М.: Наука. – 2000. – 273 с.

8.Кучеренко М. Порівняльне дослідження нейропротекторного впливу різних концентрацій препаратів церебролізину та церебралу на дегенеративтіпроцесив мозку Drosophila melanogaster / М. Обнявка, Я. Черник // Вісник Львів. Ун-ту. Сер. біол. – 2006. – Вип. 41. С. 21-25.

9.Матійців Н. Генетичне картування Х-зчеплених нейродегенеративних мутацій Drosophila melanogaster // Вісник Львів. Ун-ту. Сер. біол. – 2005. – Вип. 39. С. 54-59.

10.Хэм А. Гистология. / А. Хэм, Д. Кормак. – М.: Мир, 1982 – 1983. – в 5-ти т.

11.Г.Р. Щербата Генетический анализ нейродегенеративных мутантов Drosophila melanogaster по Х-хромосоме, индуцированых етилметилсульфонатом и нитрозоетилмочевиной / Матийцив Н.П., Черник Я.И., Яценко А.С., Радыш В.В., Кучеренко М.М., Максымив Д.В. // Генетика. – 2004. – Т. 40, №90. – С. 1289-1292.

12.Adibhatla R.M. Lipids and lipidomics in brain injury and diseases / J.F. Hatcher, R.J. Dempsey // AAPS J. – 2006. – Vol.8. – P.14–21.

13.Akassoglou K. Brain-specific deletion of neuropathy target esterase/swisscheese results in neurodegeneration / B. Malester, J. Xu, L. Tessarollo, J. Rosenbluth // Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. – 2004. – Vol.101, N145. – P.75–80.

14.Buchanan R. Defective glia in a Drosophila brain degeneration mutants drop-dead / S. Benzer // Neuron. – 1993. – Vol. 10. – P. 839-850.

15.Ferrus A. The behaving brain of ofly / I. Canal // TINS. - 1994. - Vol. 17. - № 11. - P. 481-488.

16.http://www.umj.com.ua/archive/57/pdf/161_rus.pdf .

17.Joan. C. Hendricks at al. Rest in Drosophila is sleep-like state // Neuron. – 2000. – Vol. 24. – P. 129-138.

18.Selkoe D.J. Cell Biology of protein misfolding: the examples of Alzheimer’s and Parkinson’s diseases / D.J. Selkoe // Nat. Cell. Biol. – 2004. – Vol. 6. – P. 1054 – 1061=31.

19.Barra, D.; Schinina, M. E.; Simmaco, M.; Bannister, J. V.; Bannister, W. H.; Rotilio, G.; Bossa, F. The primary structure of human liver manganese superoxide dismutase. J. Biol. Chem.- Vol. 259. - P. 12595–12601; 1984.

20.Bilocon E. Genetical experiment in Drosophila investigations.– Lviv.: Vyshcha Shola.–1979.– Р -108.

21.Beckman J.S. Nitric oxide, superoxide, and peroxynitrite: The good, the bad, and ugly / J.S.Beckman, W.H. Koppenol // American Journal of Physiology. - 1996. - Vol. 271. - P. 1424-1437.

22.Carlson K. A. Macrophages and Alzheimer’s disease. In ‘‘The Macrophage’’ / K. A. Carlson, R. Cotter, C.E. Williams, C.E. Branecki, J. Zheng, H.E. Gendelman Oxford // University Press New York. - 2002. - P. 305-332.

23.Carri M.T. Neurodegeneration in amyotrophic lateral sclerosis: The role of oxidative stress and altered homeostasis of metals / M.T. Carri, A.Ferri, M. Cozzolino, L. Calabrese, G. Rotilio // Brain Research Bulletin. - 2003. - Vol. 61. - P. 365-374.

24.Castellani R.J. Active glycation in neurofibrillary pathology of Alzheimer disease: N(epsilon)-(carboxymethyl) lysine and hexitol-lysine / R.J. Castellani, P.L. Harris, L.M. Sayre, J. Fujii, N. Taniguchi, M.P. Vitek, H. Founds, C.S. Artwood, G. Perry, M.A. Smith // Free Radical Biology & Medicine. - 2001. - Vol. 31. - P. 175-180.

25.Chang, L.-Y.; Slot, J. W.; Geuze, H. J.; Crapo, J. D. Molecular immunocytochemistry of the CuZn superoxide dismutase in rat hepatocytes. J. Cell Biol. - Vol. 107. - P. 2169–2179; 1988.

26.Sharma S. K., Babitch J. A. Application of Bradford’s protein assay to chick brain subcellular fractions // J. Biochem. Biophys. Methods.–1980.–2, № 4.–P. 247-250.

27.Crapo, J. D.; Oury, T.; Rabouille, C.; Slot, J. W.; Chang, L.-Y. Copper, zinc superoxide dismutase is primarily a cytosolic protein in human cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - Vol. 89. – P. 10405–10409; 1992.

28.Forman M.S. Neurodegenerative diseases: A decade of discoveries paves the way for therapeutic breakthroughs / M.S. Forman, J.Q. Trojanowski, V.M. Lee // Journal of Natural Medicines. - 2004. - Vol. 10. - P. 1055-1063.

29.Ishiropoulos H., Beckman J. Oxidative stress and nitration in neurodegeneration: Cause, effect, or associtation? // Journal of Clinical Investigation, Jan., 2003, - Vol. 111. №2,–P. 163-169.

30.Kretzschmar D. Neurodegenerative mutants in Drosophila: a means to identify genes and mechanisms involved in human diseases? / D. Kretzschmar // Invertebrate Neuroscience. - 2005. - Vol.5. - P. 97-109.

31.Lass A. Mitochondrial ubiquinone homologues, superoxide radical generation, and longevity in diVerent mammalian species / A. Lass, S. Agarwal, R.S. Sohal // Journal of Biological Chemistry. - 1997. - Vol. 272. - P. 199-204.

32.Lebovits, R.M et al. Neurodegeneration, myocardial injury, and perinatal death in mitochondrial superoxide dismutase-deficient mice // Proc. Natl. Acad. Sci. USA,1996. –Vol. 93.- P. 9782-9787. 19.

33.Lin Y.-J., Seroude L., Benzer S. Extended life-span and stress resistance in the Drosophila mutant methuselah / Y.-J. Lin, L. Seroude, S. Benzer // Science. – 1998. – V. 282. – P. 943–946.

34.Lowry A.L., Roserough N.I., Farr A.L. Protein measurement with the folin reagent / A.L. Lowry, N.I. Roserough, A.L. Farr // Biol. chem. – 1951. – V. 193, №1. – P. 247-250.

35.McGeer P. L. Inflammatory processes in amyotrophic lateral sclerosis / P.L. McGeer, E.G. McGeer // Muscle Nerve. - 2002. - Vol. 26. - P. 459-470.

54