Скачиваний:
770
Добавлен:
14.06.2014
Размер:
450.56 Кб
Скачать

Ответы на коллоквиум № 1 по Биохимии

Вариант 3

  1. а) Активный центр - связывание субстрата.

Аллостерический - регулирование активности фермента.

б)

в) Пространственной и химической комплементарностью.

г) Ионная и гидрофобная.

д) Взаимодействие с аллостерическим центром приводит к кооперативным изменениям конформации ИК, и изменениям конформации активного центра, в результате чего снижается сродство активного центра к субстрату и активность фермента. Это аллостерическая регуляция.

  1. а) Заключается в том, что протоны снижают сродство гемоглобина и кислороду, вызывают его диссоциацию. А количество протонов зависит от метаболизма в тканях, конечным продуктом которого является углекислый газ.

б) Уменьшается.

  1. а) 9ммоль * 1000/15 мин = 600 мкмоль/мин

б)

в)

Протонирование при Рн=4. Произойдет изменение конформации фермента и снижение комплементарной активности центра субстрата из-за протонирования остатков АК в его третичной структуре.

г) АХЭ разрушает АХ в постсинаптической мембране, чтобы наступила реполяризация.

Д) Уменьшится активность фермента. Количество АХ увеличится. Прозерин – конкурентный ингибитор АХ-азы. Используется при миастении.

  1. а)

б) Серин, Треонин, Тирозин - то есть те, которые содержат ОН в своём радикале.

в) Киназа фосфорилирует Трансфераза.

Фосфотаза дефосфорилируют Гидролаза.

г) Фосфорилирование изменяет конформацию, в том числе активного центра.

  1. а) Метаболический путь.

б) Наиболее медленная реакция, необратимая реакция, начальная реакция.

Место разветвления метаболического пути.

Е1 взаимодействует в активном центре с P1, в аллостерическом - с геном.

в) Аллостерическая регуляция.

  1. а) Выделяется АХ, он взаимодействует с постсинаптической мембраной, вызывая деполяризацию (открытие Na каналов).

б) АХ.

в) Оптимум и АХ структурные аналоги. Это конкурентное обратимое ингибирование.